- •Лекция 1
- •1.2. Признаки живой материи
- •1.3. Состав живых организмов
- •1.4. Молекулярные аспекты организации живой материи
- •1.4.1. Малые органические молекулы (мономеры)
- •1.4.2. Макромолекулы или биополимеры
- •1.5. Α-Аминокислоты
- •1.5.1. Изомерия аминокислот
- •1.5.1.1. Изомерия положения аминогруппы
- •1.5.1.2. Оптическая изомерия аминокислот
- •L-аминокислота d-аминокислота
- •1.5.1.3. Классификация α-аминокислот
- •1.5.2. Физико-химические свойства аминокислот
- •1.5.2.1. Кислотно-основное равновесие в растворе α-аминокислот
- •1.5.3. Химические свойства аминокислот
- •1.5.4. Пептидная связь. Структура пептидной связи
- •Рис 1.10. Пептидная связь
- •1.5. Пептиды
- •1.5.1. Конформация полипептидной цепи
- •1.5.2. Номенклатура пептидов
- •1.5.3. Пептиды небелковой природы и их биологическая роль
1.5.1.3. Классификация α-аминокислот
В настоящее время существуют различные классификации α-аминокислот.
В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на:
1) неполярные (гидрофобные), содержат неполярный гидрофобный радикал (линейную или разветвленную углеводородную цепочку или ароматическое кольцо);
2) полярные (гидрофильные) незаряженные, содержат полярный гидрофильный радикал (полярные группы: -OH; -NH2; -SH);
3) полярные заряженные, содержат заряженный боковой радикал (заряженные группы : -NH3+ и -COO-).
Наиболее распространенные α-аминокислоты приведены на Рис. 1.с. 1.5:
НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Рис. 1.5. Наиболее распространенные α-аминокислоты
Аминокислоты подразделяются так же на:
1) незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин);
2) частично заменимые (аргинин и гистидин);
3) заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин).
Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека.
Частично заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, но в незначительных количествах.
Следует отметить, что некоторые природные аминокислоты не участвуют в построении белков но, тем не менее, очень важны для жизнедеятельности организма. Это, помимо уже упоминавшейся ГАМК, например, гормон щитовидной железы - аминокислота тироксин, образующаяся при йодировании тирозина (Рис. 1.6).
Рис. 1.6. Аминокислота тироксин - гормон щитовидной железы
1.5.2. Физико-химические свойства аминокислот
В молекуле аминокислоты одновременно присутствуют две функциональные группы противоположного химического характера: основная (-NH2 - аминогруппа) и кислотная (-COOH - карбоксильная группа).
Эти группы способны к взаимодействию друг с другом, т. е. внутримолекулярной нейтрализации. Протон (Н+) карбоксильной группы может перейти на неподеленную электронную пару атома азота аминогруппы. В связи с этим аминокислоты правильнее представлять в виде так называемых внутренних солей типа (Рис. 1.7):
Рис. 1.7. α-Аминокислота в форме внутренней соли
Эта особенность определяет физические свойства аминокислот. Подобно неорганическим солям, аминокислоты – твердые, кристаллические вещества, растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Некоторые аминокислоты обладают сладким вкусом.
1.5.2.1. Кислотно-основное равновесие в растворе α-аминокислот
α-Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами (группами, которые при диссоциации образуют ионы) - карбоксилом и аминогруппой:
Рис. 1.8. Кислотно-основное равновесие в растворе α-аминокислот
В сильно кислой среде α-аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (Рис. 1.8). В сильно щелочной среде будет преобладать анион.
В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы - нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом).
α-Аминокислоты при нейтральных значениях рН существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.
Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна, называют изоэлектрической точкой (pI). Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.