- •Ферменты. Строение, механизм действия, классификация.
- •3.1. Энергия активации. Катализаторы
- •3.1.1. Ферменты как биологические катализаторы
- •3.2. Отличие ферментов от неорганических катализаторов
- •3.3. Условия действия ферментов в клетке
- •3.4. Строение ферментов
- •3.5. Активный центр ферментов
- •3.5.1. Особенности функционирования активного центра
- •3.5.2. Особенности состава и структуры активного центра
- •3.6. Механизм действия ферментов
- •3.6.1. Ферменты понижают энергию активации химической реакции
- •1) Как и любые катализаторы, ферменты повышают скорость химической реакции за счёт снижения энергии активации реакции (энергетического барьера) реакции.
- •1. Первая стадия: образование фермент-субстратного комплекса, т. Е. Присоединение субстрата к макромолекуле фермента.
- •3.7. Внутриклеточное распределение ферментов
- •3.8. Классификация и номенклатура ферментов
- •2. Трансферазы - ферменты, ускоряющие реакции переноса органических радикалов или целых молекулярных остатков с одного соединения на другое.
- •3. Гидролазы - ферменты катализируют расщепление внутримолекулярных связей при помощи молекул воды:
Лекция 3
Ферменты. Строение, механизм действия, классификация.
3.1. Энергия активации. Катализаторы
Рассмотрим популяцию молекул D, находящихся в ограниченном замкнутом пространстве. В такой популяции индивидуальные молекулы при постоянной температуре сильно различаются по количеству содержащейся (внутренней) в них энергии:
молекулы с высокой энергией (Еmax), незначительное количество;
молекулы со средним значением энергии (Еmid), большинство молекул;
молекулы с низкой энергией (Еmin), незначительное количество.
Химическая реакция X→Y (CO2 + H2O → H2CO3) протекает потому, что в любой момент времени некоторая доля молекул D обладает большей внутренней энергией (Еmax) по сравнению с другими молекулами данной популяции, и этой энергии оказывается достаточно для достижения ими вершины энергетического барьера и перехода в активную форму, называемую активным состоянием: (Рис. 3.1):
Рис. 3.1. Катализаторы снижают энергию активации (энергетический, или активационный, барьер) химических реакций, не влияя при этом на полное изменение свободной энергии в ходе реакции.
Энергией активации называется количество энергии необходимое для того, чтобы все молекулы вещества при определённой температуре перешли в активированное состояние, соответствующее вершине активационного барьера.
В ходе реакции молекулы приобретают энергию, достаточную для их активации, и оказываются в переходном состоянии; далее происходит образование продуктов.
При графическом изображении (Рис. 3.1) энергия активации (Еа) – это высота энергетического барьера, которая должна быть преодолена молекулами для осуществления химической реакции.
Достижение переходного состояния реагирующими молекулами (субстрата) возможно двумя путями:
1) придать реагирующим молекулам избыточную энергию за счёт увеличения температуры;
2) снизить энергию активации соответствующей реакции.
Для снижения энергии активации используются специальные вещества – катализаторы.
Основная функция катализатора — образовывать с исходными веществами более реакционноспособные промежуточные соединения, позволяющие снизить энергию активации.
Катализатор — вещество, принимающее участие в ходе реакции, но остающееся неизменным в конце реакции.
Все без исключения химические процессы в клетке катализируются специальными биологическими катализаторами, которые называются ферментами.
3.1.1. Ферменты как биологические катализаторы
Ферменты – специфические белки всех живых клеток, играющие роль биологических катализаторов.
!!! С их помощью осуществляется обмен веществ и энергии в организме.
В настоящее время известно более 3200 ферментов.
3.2. Отличие ферментов от неорганических катализаторов
Ферменты имеют следующие общие свойства с катализаторами неорганической природы:
1) увеличивают скорость химической реакции за счёт снижения энергии активации;
2) не изменяют направления реакции;
3) не расходуются в процессе реакции.
Вместе с тем ферменты обладают рядом свойств, отличающих их от химических катализаторов:
1) каталитическая активность ферментов проявляется при нормальных условиях - ферменты по сравнению с катализаторами неорганической природы действуют в очень «мягких» условиях организма (белки при неблагоприятных условиях денатурируют);
2) абсолютная специфичность действия - большинство ферментов отличается специфичностью действия, так как практически каждая реакция превращения исходных веществ в продукты реакции в клетке катализируется специальным ферментом;
3) высокая эффективность действия - ферменты самые эффективные из всех катализаторов, так как очень малые (микромолярные - 10-8–10-6 М) количества ферментов могут в очень большой степени ускорять реакцию.
Действительно, большинство реакций в клетке протекают примерно в миллион раз быстрее, чем, если бы они протекали в отсутствие ферментов. Например, реакцию образования угольной кислоты (в легких)
CO2 + H2O → H2CO3
катализирует фермент карбоксиангидраза, активность которой составляет 32 000 000 оборота в минуту, т.е. образуется 32 млн молекул H2CO3 в минуту.