1.5. Α-Аминокислоты

Аминокислоты представляют собой основные «строительные» единицы всех белков.

Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, являются карбоновыми кислотами, содержащими карбоксильную и аминную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено 70 аминокислот. Двадцать из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты.

Общая формула α-аминокислот представлена на Рис. 1.2:

Рис. 1.2. Общая формула аминокислот

Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых групп, которые в приведенной выше формуле, обозначены через R. Эти группы имеют различную химическую структуру.

1.5.1. Изомерия аминокислот

1.5.1.1. Изомерия положения аминогруппы

Для аминокислот, прежде всего, характерна изомерия положения аминогруппы.

В биологии и химии до сих пор широко распространены названия аминокислот, в которых взаимное расположение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе обозначается греческими буквами.

Так, если аминогруппа и карбоксил находятся у одного и того же атома углерода, то такая аминокислота называется α-аминокислотой.

В β-аминокислотах функциональные группа разделены двумя атомами углерода, в γ- - тремя и т.д.

Белки образованы только из α-аминокислот, но в организме встречаются и другие аминокислоты. Например γ-аминомасляная кислота (ГАМК):

CH₂(NH₂)-CH₂-CH₂-COOH

Рис. 1.3. γ-аминомасляная кислота

ГАМК играет важную роль в механизме передачи нервного импульса.

1.5.1.2. Оптическая изомерия аминокислот

α-Аминокислоты характеризуются наличием оптической активности, т. е. они могут вращать плоскость поляризованного света вправо или влево. Это свойство природных аминокислот обусловлено наличием ассиметрического атома углерода или иначе: хирального центра (хиральность от греч. Cheir – рука), т. е. атома углерода с четырьмя различными заместителями.

Все α-аминокислоты, имеющие ассиметричесийй атом углерода, образуют оптические (зеркальные, т. е. которые нельзя совместить) изомеры.

Оптические изомеры принято обозначать латинскими буквами. L- (от лат. Louvus – левый) и D- (от лат dexter – правый).

L-аминокислота d-аминокислота

Рис. 1.4. L и D оптические изомеры α-аминокислот

Считают, что кислота относится к L-ряду, если в написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (рис. 1.4).

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Вся белковая жизнь на земле – «левая». Есть и «исключения», но они только подтверждают правило. Оказывается, D-аминокислоты крайне редко, но все же встречаются в природе.

Например, они присутствуют в оболочке бактерии, которая является возбудителем сибирской язвы. Именно поэтому оболочка бактерии не разрушается ферментами, разрывающими белковые цепи L-аминокислот.

Из 20 α-аминокислот, входящих в состав белков:

1) 17 обладают одним ассиметричным атомом углерода;

2) одна не содержит ассиметричного атома углерода: глицин;

3) две имеют два ассиметричных атома углерода: изолейцин и треонин.