Добавил:
Sekretar
kiopkiopkiop18@yandex.ru
t.me/Prokururor I Вовсе не секретарь, но почту проверяю
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Ординатура / Хирургия / @xirurgi_2025 / @xirurgi_2025 - 1447 - файл
.pdf
Глава 1. БИОХИМИЯ МАКРОНУТРИЕНТОВ
https://t.me/med1917
дрогеназа), гидратирование (еноил-SКоА-гидратаза) ивновь окисление 3-го
атома углерода (гидроксиацил-SКоА-дегидрогеназа). В последней, трансферазной реакции от жирной кислоты отщепляется ацетил-SКоА. Коставшейся
(укороченной на два углерода) жирной кислоте присоединяется HS-КоА, иона
возвращается кпервой реакции. Все повторяется до тех пор, пока впоследнем
цикле не образуются два ацетил-SКоА.
Расчет энергетического баланса -окисления
При расчете количества АТФ, образуемого при -окислении жирных кислот, не-
обходимо учитывать параметры, указанные ниже.
Количество образуемого ацетил-SКоА определяется обычным делением числа
атомов углерода вжирной кислоте на 2.
Число циклов
ной кислоте как оцепочке двухуглеродных звеньев. Число разрывов между
звеньями соответствует числу циклов -окисления. Эту же величину можно
рассчитать по формуле (n / 2 − 1), где показатель n — чис ло а томов углеро да
вкислоте.
Число двойных связей вжирной кислоте. Впервой реакции
исходит образование двойной связи при участии ФАД. Если двойная связь
вжирной кислоте уже имеется, то необходимость в этой реакции отпадает
и ФАДН2 не образуется. Количество необразованных ФАДН2 соответствует
числу двойных связей. Остальные реакции цикла идут без изменений.
Количество энергии АТФ, потраченной на активацию, всегда соответствует
двум макроэргическим связям.
-окисления легко определить, исходя из представления ожир-
-окисления про-
19
Синтез жиров
Биосинтез жирных кислот наиболее активно происходит вцитозоле клеток печени,
кишечника и жировой ткани всостоянии покоя или после еды.
Условно можно выделить 4 этапа биосинтеза.
1. Образование ацетил-SКоА из глюкозы, других моносахаров или кетогенных
аминокислот.
2. Перенос ацетил-SКоА из митохондрий вцитозоль:
может быть вкомплексе скарнитином, подобно тому как переносятся внутрь
митохондрии высшие жирные кислоты, но здесь транспорт идет вдругом
направлении;
обычно осуществляется всоставе лимонной кислоты, образующейся впер-
вой реакции ЦТК.
Парентеральное питание: вопросы иответы
https://t.me/med1917
20
Поступающий из митохондрий цитрат в цитозоле расщепляется АТФ-цитрат-
лиазой до оксалоацетата иацетил-SКоА.
Оксалоацетат вдальнейшем восстанавливается до малата, ипоследний либо
переходит вмитохондрии (малат-аспартатный челнок), либо декарбоксилируется впируват малик-ферментом («яблочный» фермент).
3.
Образование малонил-SКоА из ацетил-SКоА.
Карбоксилирование ацетил-SКоА катализируется ацетил-SКоА-карбоксилазой,
мультиферментным комплексом из трех ферментов.
4.
Синтез пальмитиновой кислоты осуществляется мультиферментным комплек-
сом «синтаза жирных кислот» (синоним пальмитатсинтаза) всоставе 6-ти ферментов иацил-переносящего белка (АПБ).
Ацил-переносящий белок включает производное пантотеновой кислоты
фопантетеин (ФП), имеющий HS-группу, подобно HS-КоА. Один их ферментов комплекса, 3-кетоацил-синтаза, также имеет HS-группу всоставе цистеина. Взаимодействие этих групп обусловливает начало ипродолжение биосинтеза жирной кислоты,
аименно пальмитиновой кислоты. Для реакций синтеза необходим НАДФН.
Активные группы синтаз жирных кислот
В первых двух реакциях последовательно присоединяются малонил-SКоА кфосфопантетеину ацил-переносящего белка иацетил-SКоА кцистеину 3-кетоацилсинтазы.
3-кетоацилсинтаза катализирует третью реакцию — перенос ацетильной группы на
С2 малонила сотщеплением карбоксильной группы.
Далее кетогруппа вреакциях восстановления (3-кетоацил-редуктаза), дегидратации (дегидратаза) иопять восстановления (еноил-редуктаза) превращается вметиленовую собразованием насыщенного ацила, связанного сфосфопантетеином.
Ацилтрансфераза переносит полученный ацил на цистеин 3-кетоацил-синтазы,
кфосфопантетеину присоединяется малонил-SКоА ицикл повторяется 7 раз до образования остатка пальмитиновой кислоты. После этого пальмитиновая кислота отщепляется шестым ферментом комплекса тиоэстеразой.
— 6-фос-
Реакции синтеза жирных кислот. Удлинение цепи жирных кислот
Синтезированная пальмитиновая кислота при необходимости поступает вэндоплазматический ретикулум или вмитохондрии. Здесь с участием малонил-S-КоА
иНАДФН цепь удлиняется до С18 или С20.
Удлиняться могут иненасыщенные жирные кислоты (олеиновая, линолевая, линоленовая) собразованием производных эйкозановой кислоты (С20). Но двойная связь
клетками организма вводится не далее 9 атома углерода, поэтому -3- и -6-полиненасыщенные жирные кислоты синтезируются только из соответствующих предшественников.
Глава 1. БИОХИМИЯ МАКРОНУТРИЕНТОВ
https://t.me/med1917
Например, арахидоновая кислота может образоваться вклетке только при наличии линоленовой или линолевой кислот. При этом линолевая кислота (18:2) дегидрируется до -линоленовой (18:3) и удлиняется до эйкозотриеновой кислоты (20:3),
последняя далее вновь дегидрируется до арахидоновой кислоты (4). Так формируются
жирные кислоты
Для образования жирных кислот -3 ряда, например, тимнодоновой (20:5), необходимо наличие -линоленовой кислоты (18:3), которая дегидрируется (18:4), удлиняется (20:4) иопять дегидрируется (20:5).
-6 ряда.
ПРОТЕИНЫ
Как аминокислоты превращаются вбелок?
Для синтеза белка в организме человека используются альфа-аминокислоты,
которые как правило имеют L-конфигурацию. Альфа-аминокислоты — это соединения, которые имеют аминогруппу икарбоксильную группу увторого (альфа) атома
углерода. Хотя внекоторых белках присутствуют другие виды аминокислот, но это
достаточно редкая ситуация. Например, впротромбине содержится гамма-карбоксиглутаминовая кислота. Ворганизме синтез происходит из 20 аминокислот.
Соединяясь между собой, альфа-карбоксильная группа одной аминокислоты
иальфа-аминогруппа другой аминокислоты образуют пептид. Сначала это монопептид, затем дипептид идалее до полипептида. Такая связь между аминокислотами
называется пептидной. Врезультате получается первичная структура белка. Индивидуальность белков зависит от последовательности ивида аминокислот, атакже от их
количества. Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. Врезультате межцепочечного
му (конфор мацию).
собой, образуя водородные связи. Пептид пытается образовать максимальное количество водородных связей между цепями, чтобы приобрести компактную конформацию, но этот процесс ограничен наличием большого количества двойных связей.
Врезультате образования водородных связей-мостиков образуется вторичная структура
белка. Существует три основные формы вторичной структуры: альфа-спираль, бета-структура ибеспорядочный клубок. Кроме этого, имеется еще одна структура обозначаемая, как бета-поворот. Врезультате взаимодействия между боковыми группами аминокислот молекулы белка приобретают третичную структуру. Образуются дисульфидная инековалентные связи вмолекуле белка. Усложных белков, в которых
имеются две пептидные цепи, соединенные между собой нековалентными связями,
взаимодействия она приобретает определенную пространственную фор-
Карбоксильные группы и аминогруппы разных цепей взаимодействуют между
21
Парентеральное питание: вопросы иответы
https://t.me/med1917
22
формируется четвертичная структура. Синтез белка происходит врибосомах, всинтезе
участвуют несколько молекул нуклеиновых кислот. Для синтеза белка необходимы
аминокислоты, которые могут поступать из внутриклеточного пула, или образовываться вследствие распада белка исинтеза заменимых аминокислот.
Одним из важных продуктов, синтезируемых из аминокислот, является креатин.
Креатин
фосфата креатин является «депо» макроэргических связей, используется для быстрого
ресинтеза АТФ во время работы клетки.
Особенно показательна роль креатина вмышечной ткани. Креатинфосфат обеспечивает срочный ресинтез АТФ в первые секунды работы (5–10 с), когда никакие
другие источники энергии (анаэробный гликолиз, аэробное окисление глюкозы, -окисление жирных кислот) еще не активированы, икровоснабжение мышцы не увеличено.
Вклетках нервной ткани креатинфосфат поддерживает жизнеспособность клеток при
отсутствии кислорода.
При мышечной работе ионы Са₂+, высвободившиеся из саркоплазматического
ретикулума, являются активаторами креатинкиназы. Реакция интересна тем, что на ее
примере можно наблюдать обратную положительную связь — активацию фермента
продуктом реакции — креатином. Это позволяет избежать снижения скорости реакции
в ходе работы, которое должно было бы произойти по закону действующих масс из-за
снижения концентрации креатинфосфата вработающих мышцах.
Около 3 % креатинфосфата вреакции неферментативного дефосфорилирования
постоянно превращается вкреатинин. Количество креатинина, выделяемое здоровым
человеком всутки, всегда практически одинаково изависит только от объема мышечной массы. Концентрация креатинина вкрови имоче является ценным диагностическим показателем.
Синтез креатина идет последовательно впочках и печени в двух трансферазныхреакциях. По окончании синтеза креатин стоком крови доставляется вмышцы
или мозг.
Здесь при наличии энергии АТФ (во время покоя или отдыха) он фосфорилируется собразованием креатинфосфата.
На рис. 1.7 представлены пути метаболизма аминокислот для образования энергии через синтез молекул АТФ.
Конечный продукт катаболизма аминокислот
половина выводимого азота проходит стадию образования аммиака, из которого затем синтезируется мочевина. Другая часть сразу превращается в мочевину, минуя
стадию образования аммиака. При обоих вариантах из аминокислот после потери
азота образуются главным образом альфа-кетокислоты. Дальнейший катаболизм данных соединений ведет кобразованию пировиноградной кислоты иперехода вцикл
Кребса. Аланин, цистеин исерин превращаются впируват напрямую.
Другие аминокислоты проходят более длинный путь. Вначале они превращаются
впромежуточные продукты цитратного цикла, азатем углерод аминокислот покидает
данный цикл всоставе оксалоацетата, который превращается вфосфоенолпируват
идалее уже впируват.
— вещество скелетных мышц, миокарда, нервной ткани. Ввиде креатин-
— мочевина. Следует отметить, что
Глава 1. БИОХИМИЯ МАКРОНУТРИЕНТОВ
https://t.me/med1917
23
Аминокислоты
Аммиак
Мочевина
Азотистые
основания
Биогенные амины
Т
р
а
н
с
а
м
и
н
и
3-ФГК
р
о
в
а
н
и
е
2-ФГК
АТФ
субстр.
2H+ + 2e
ГликогенБелки
Глюкозо-1-Ф
Глюкоза
Глюкозо-6-Ф
Фруктозо-6-Ф
Фруктозо-1,6-диФ
АДФ
1,3-диФГК
ГАФ
НАД
НАДН
АТФ
АДФ
субстр.
ФЕП Пируват Лактат
2H+ + 2e
−
CO₂
Ацетил~SKoA
Оксалоацетат (C4)
−
Цитрат (C6)
ДОАФ
ПФП
НАДН
CO₂
НАДФН пентозы
Глицерол-3-Ф
НАД
Кетоновые тела
Холестерин
−
2H+ + 2e
Липиды
Жирные кислоты
2H+ + 2e
+
НАДН
+ H
ФАДН2
2e
−
ФМН
Мембрана
[FeS]
nH
2e
n
+
Рис. 1.7. Взаимосвязь процессов окисления из различных субстратов
Малат (C4)
Фумарат (C4)
−
[FeS]
−
Q
-Кетоглутарат (C5)
Сукцинат (C4) Сукцинат~SKoA (C4)
ГТФ
ГДФ
2e
[FeS]
nH
+ Ф
Цитохромы
−
n
+
Fe³
C
субстр.
n
Цитохромы
Fe³+ Fe
[FeS]
n
Изоцитрат (C6)
CO₂
2H+ + 2e
2H+ + ½O₂
+
+
Fe²
Cu²+/ Cu
+
nH
CO₂
2H+ + 2e
−
2e
+
−
−
H₂O
АДФ
+ Ф
nH
АТФ
+
Парентеральное питание: вопросы иответы
https://t.me/med1917
24
Аминокислоты участвуют вглюконеогенезе. При этом нужно помнить, что глюкогенез возможен только из тех аминокислот, из которых образуется пируват. Катаболизм лейцина илизина не включает стадию пировиноградной кислоты; углеродная
часть превращается непосредственно вацетоуксусную кислоту иацетил-КоА, из которых синтез углеводов не возможен
— это кетогенные кислоты. Тирозин, фенилаланин,
трип тофан являются игликогенными икетогенными.
Любая заменимая аминокислота может синтезироваться ворганизме внеобходимых количествах. При этом углеродная часть получается из глюкозы, ааминогруппа —
из другой аминокислоты путем трансаминирования.
Аланин, аспаратат, глутамат образуются из пирувата, оксалоацетата и -кетоглутарата
соответственно. Глутамин образуется из глутаминовой кислоты при помощи глутаминсинтетазы. Аспарагин синтезируется из аспартата иглутамина при помощи фермента аспарагинсинтетазы. Пролин образуется из глутамина. Гистидин из АТФ ирибозы.
Кроме этого, из аминокислот синтезируются биогенные амины (серотонин, ГАМК,
дофамин, гистамин идр).
Таким образом, процессы окисления исинтеза взаимосвязаны между всеми нутриентами, на течение процессов обмена оказывают влияние гормоны, нервная система ивоспалительные реакции.
Для критических состояний характерны взаимосвязанные метаболические про-
блемы, решение которых является сложной задачей и затрудняет безопасное
проведение парентерального питания. Они описаны впоследующих главах руководства:
инсулинорезистентность (см. главу «Глюкоза»);
повышенный катаболизм белка;
нарушение окисления макронутриентов;
высокая концентрация свободных жирных кислот;
повышенный основной обмен.
Литература
1
David E. Metzler. Biochemistry: The Chemical Reactions of Living Cells.— 2nd edition.— Aca-
demic Press, 2003.— Т. 2.— 1973 с.— ISBN 978-0-1249-2541-0.
2
David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger Principles of biochemistry.— Fifth edition.— New
York: W. H. Freeman and company, 2008.— 1158 p.— ISBN 978-0-7167-7108-1.
3
Campbell N. A., Reece J. B., Urry L. A. e. a. Biology. 9 ed.— Benjamin Cummings, 2011.— 1263p.—
ISBN 978-0-321-55823-7.
4
Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия.— 4-е изд.— М.: БИНОМ. Лаборатория знаний,
2012.— 469 с.— ISBN 978-5-9963-0620-6.
5
Биологическая химия супражнениями изадачами / Под ред. С. Е. Северина.— М.: Изда-
тельская группа «ГЭОТАР-Медиа», 2011.— 624 с.
А. И. Ярошецкий
https://t.me/med1917
Глава 2. РАСТВОРЫ ГЛЮКОЗЫ
ДЛЯ ПАРЕНТЕРАЛЬНОГО
ПИТАНИЯ
Углеводы являются одним из основных источников энергии ворганизме человека,
обеспечивая до 50–60 % всех энергозатрат. Глюкоза является основным углеводоммономером, участвующим вметаболизме человеческого организма. При невозможности энтерального введения глюкозы ее необходимо применять парентерально. Следует отметить, что сама глюкоза не является незаменимым нутриентом, так как может
синтезироваться из всех основных субстратов — жиров и аминокислот (глюконеогенез). Тем не менее, так называемые инсулиннезависимые органы (головной мозг,
клетки крови, мозговое вещество почек, грануляционная ткань, макрофаги) используют глюкозу как главный источник энергии. При окислении 1 г глюкозы образуется
4,1ккал энергии. Кроме глюкозы, для парентерального введения могут быть использованы идругие моносахариды — фруктоза, галактоза.
Минимальная суточная норма глюкозы составляет около 2 г/кг. Максимально рекомендованное количество вводимой глюкозы не должно превышать 5 г/кг/сут
вого человека вусловиях аэробного гликолиза скорость окисления глюкозы составляет
около 3 мг/кг/мин. При развитии критического состояния или сепсиса скорость окисления глюкозы снижается до 1,5–2 мг/кг/мин4. Поступление избытка глюкозы ворганизм приводит кактивации процессов липонеогенеза, втом числе, развития жировой
дистрофии печени. Парентеральное введение стандартного количества глюкозы убольных сочень низкой массой тела может привести кразвитию полиорганной недостаточности (синдром возобновления питания — «рефидинг-синдром»).
В зависимости от темпа поступления глюкозы ворганизм и состояния метаболизма
возможны следующие пути превращения глюкозы:
окисление глюкозы (гликолиз — аэробный ианаэробный),
накопление глюкозы вдепо (синтез гликогена),
трансформация глюкозы вжиры (липонеогенез),
синтез пентоз (пентозо-фосфатный шунт).
1
. Уздоро-
25
Парентеральное питание: вопросы иответы
https://t.me/med1917
26
Метаболическая реакция организма
на инфузию глюкозы
Инфузия 5 % глюкозы обладает волемическим эффектом, сходным свведением
раствора Рингера, но несколько бóльшим (незначительно) перемещением во внесосудистое пространство2. Нутритивная ценность 5–10 % растворов глюкозы невелика.
Дляпарентерального питания через центральный венозный катетер используют концентрированные растворы глюкозы — 20–50 %, через периферический катетер — 10–13 %.
В норме эндогенный синтез глюкозы натощак составляет около 2,5 мг/кг/мин.
Внутривенное введение растворов глюкозы подавляет эндогенный ее синтез уздоровых добровольцев при любой скорости инфузии глюкозы вдиапазоне до 4 мг/кг/мин:
чем выше темп инфузии глюкозы, тем больше подавлен ее синтез. Абсолютная степень подавления эндогенной продукции глюкозы (до 75 %) наиболее выражена при
введении глюкозы вдозе 4 мг/кг/мин (24г/ч или 120 мл 20 % глюкозы/ч или 60 мл
40 % глюкозы/ч при массе тела 100 кг) (рис. 2.1) 3.
3,00
2,25
1,50
0,75
Эндогенный синтез глюкозы, мг/кг/мин
0
Рис. 2.1. Эффекты внутривенной инфузии глюкозы на эндогенный синтез глюкозы
уздоровых добровольцев
1 мг/кг/мин 2 мг/кг/мин 4 мг/кг/мин 4 мг/кг/мин + инсулин
Инфузия глюкозы, мг/кг/мин
3
До инфузии глюкозы Во время инфузии глюкозы
Скорость потребления глюкозы увеличивается только при инфузии глюкозы вдозе около 4 мг/кг/мин, несмотря на увеличение концентрации глюкозы вплазме крови
при инфузии глюкозы со скоростью 2 мг/кг/мин. Скорость клиренса глюкозы растет,
только если достаточное количество инсулина вводится параллельно свведением
глюкозы 4мг/кг/мин для управления развивающейся при инфузии глюкозы гипергликемией. Приблизительно 43 % введенной глюкозы напрямую окисляется при скорости
введения 1–2мг/кг/мин. Прямое окисление глюкозы снижается до 32 % при увеличении скорости инфузии до 4 мг/кг/мин вне зависимости от использования инсулина 3.
Это связано стем, что возможности прямого окисления глюкозы составляют около
2–3 мг/кг/мин. При превышении этого порога введенная глюкоза идет на другие метаболические процессы 4 (рис. 2.2).
Глава 2. РАСТВОРЫ ГЛЮКОЗЫ ДЛЯПАРЕНТЕРАЛЬНОГО ПИТАНИЯ
https://t.me/med1917
27
9,00
6,75
4,50
2,25
Скорость инфузии и окисления глюкозы, мг/кг/мин
0
Рис. 2.2. Взаимосвязь между скоростями инфузии иокисления глюкозы
2 мг/кг/мин 4 мг/кг/мин 7 мг/кг/мин 9 мг/кг/мин
Инфузия глюкозы Окисление глюкозы
Инфузия глюкозы, мг/кг/мин
4
Инфузия глюкозы влияет на синтез инсулина иглюкагона — при введении глюкозы внутривенно вплазме в3–4 раза растет концентрация инсулина, аконцентрация
глюкагона снижается на 25–30 % 5.
Вобщем виде влияние скорости введения глюкозы на метаболизм выглядит следующим образом 4. При темпе введения глюкозы 1–2 мг/кг/мин (100–200 г/сут при
массе тела 70 кг) бóльшая часть глюкозы окисляется, подавление глюконеогенеза
низкое. При темпе инфузии глюкозы 4 мг/кг/мин (400 г/сут при массе тела 70 кг) глюконеогенез подавлен на 80 %, 50 % глюкозы превращается вжиры (триацилглицериды). Притемпе инфузии 7–8 мг/кг/мин (700–800 г/сут при массе тела 70 кг) 75 %
глюкозы превращается в жиры (липонеогенез), возникает одышка. Максимальная
скорость утилизации глюкозы 5 мг/кг/мин (500 г/сут при массе тела 70 кг). При катаболизме (травма, ожоги, сепсис) низкое потребление углеводов (100–200 г/сут) имеет
небольшое влияние на катаболизм белка ине подавляет глюконеогенез. Максимальное подавление глюконеогенеза происходит при потреблении 600 г глюкозы/сут. Инфузия углеводов 200–600 г улучшает азотистый баланс, дальнейшее увеличение ко-
4
личества глюкозы не подавляет катаболизм
.
Влияние инфузии липидов на метаболизм глюкозы
Известно, что «жиры сгорают впламени углеводов». Этому существует следующее
объяснение. Ацетил-КоА, образовавшийся при окислении жирных кислот, включается в цикл Кребса (цикл трикарбоновых кислот) при условии сбалансированности
метаболизма жиров и углеводов. Включение ацетил-КоА вцикл Кребса зависит от
доступности оксалоацетата для образования цитрата. Однако, если окисление жиров
преобладает, судьба ацетил-КоА изменяется. Объясняется это тем, что вотсутствие
углеводов или при нарушении их использования снижен синтез оксалоацетата из
пирувата. При голодании или диабете оксалоацетат расходуется на образование глюкозы и поэтому не может конденсироваться с ацетил-КоА. В таких условиях путь
Парентеральное питание: вопросы иответы
https://t.me/med1917
28
метаболизма ацетил-КоА отклоняется всторону образования кетоновых тел (ацетоацетата иD-3-гидроксибутирата).
Парентеральное введение жировой эмульсии приводит кувеличению концентра-
ции глюкозы иинсулина вплазме крови, но не влияет на скорость синтеза глюкозы
6
(нарушение утилизации глюкозы)
.
При нормальной концентрации инсулина инфузия жировых эмульсий конкурирует сглюкозой за потребление периферическими тканями вне зависимости от гипергликемии. При инсулиновой недостаточности введение жировой эмульсии может
приводить кгипергликемии не из-за конкуренции за утилизацию, аиз-за значительного усиления эндогенного синтеза глюкозы 7.
Особенности метаболизма глюкозы при критических состояниях.
Инсулинорезистентность
Метаболизм углеводов и жиров кардинальным образом меняется при критических состояниях и сепсисе, когда увеличивается окисление жиров и снижается
окисление углеводов (табл. 2.1), что диктует необходимость снижения количества
итемпа вводимой глюкозы иувеличение доли липидов в составе парентерального
питания 8.
Таблица 2.1.
Сравнение окисления глюкозы илипидов после операции на сердце иприсепсисе
Энергопотребность покоя, ккал/сут 1390 1610 НД
Окисление глюкозы, мкмоль/кг/мин 4,3 1,75 <0,05
Окисление липидов, мг/кг/мин 0,6 1,26 <0,05
Другая глобальная проблема извращенного метаболизма при критических состояниях — инсулинорезистентность
кемии инарушению обмена глюкозы, но икардинальным образом меняет метаболизм жиров ибелков, приводя кусилению катаболизма, снижению эффективности
нутритивной поддержки, увеличению послеоперационных осложнений (в первую очередь, инфекционных) иухудшению исходов болезни.
При инсулинорезистентности (в отличие от здоровых людей) инфузия глюкозы
практически не уменьшает эндогенный синтез глюкозы. Это позволяет снабжать большим количеством глюкозы так называемые инсулиннезависимые ткани, такие как
макрофаги игранулирующие раны. Применение упациентов вкритических состояниях изокалорического питания сразличными пропорциями глюкозы ижира не изменяет
эндогенный синтез глюкозы всоотношении глюкозы кобщей энергии от 28 до75 %
Следует отметить, что при инсулинорезистентности окисление глюкозы снижено не-
Кардиохирургия Сепсис р
9–10
, которая не только приводит кувеличению гли-
8
11
.
Соседние файлы в папке @xirurgi_2025