Химия окружающей среды. Химия живых организмов. Курс лекций

2.МАКРОНУТРИЕНТЫ И ИХ РОЛЬ

ВЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ ОРГАНИЗМОВ

2.1. Белки и их функции

Белки (протеины, полипептиды) – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом. При синтезе белков в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одноили трёхбуквенные сокращения. На первый взгляд может показаться, что присутствие в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, но на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более трех миллионов, а цепочка из 100 аминокислот («небольшой белок») может быть представлена более чем в 10 130 вариантах. Молекулы длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации – белками, хотя это деление весьма условно.

Схематическое изображение процесса образования пептидной связи представлено на рис. 2.1. Подобная реакция происходит в молекулярной «машине» по образованию белка – рибосоме.

11

ризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин – основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка – кератина – состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция белков. Существует несколько видов защитных функций белков.

1. Физическая защита. В ней принимает участие коллаген – белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и других производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

2.Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

3.Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам группы, которая нейтрализует бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам – антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к нему может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничена.

Регуляторная функция белков. Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки

13

регулируют транскрипцию, трансляцию, а также активность других белков. Информация об аминокислотной последовательности белка записана в нуклеотидной последовательности молекулы ДНК или РНК (у РНК-содержащих организмов).

Перенос информации с ДНК на белок происходит в два этапа. На первом этапе (этап транскрипции) синтезируется молекула матричной РНК (мРНК), которая является комплементарной копией ДНК. На втором этапе идет синтез белка, проводимый рибосомой на мРНК (этап трансляции). Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Так, транскрипция генов определяется присоединением факторов транскрипции – белков-активаторов и белков-репрессоров к регуляторным последовательностям генов. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов, а деградация РНК и белков также проводится специализированными белковыми комплексами. Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы – ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним фосфатных групп.

Сигнальная функция белков. Сигнальная функция белков – способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных – это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрацию ряда веществ в крови и клетках, процессы роста, размножения и др. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины – небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их

14

выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность клеток, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы о воспалении между клетками организма.

Транспортная функция белков. Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. В качестве примера транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных, или заряженных, молекул (ионов).

Мембранные транспортные белки принято подразделять на белкиканалы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона. Так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ (АТФ – аденозинтрифосфат, молекула, участвующая в процессах обмена веществ; при распаде с образованием аденозиндифосфата высвобождается энергия). «Электростанция» клетки – АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Запасная (резервная) функция белков. Этой функцией обладают так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных. Белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в

15

качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Рецепторная функция белков. Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях – свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы белка-рецептора происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные моле- кулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, внутри.

Моторная (двигательная) функция белков. Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма (например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (белок миозин), перемещение клеток внутри организма (например, движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков у простейших, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (белки кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул в организме с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул.

Схематичное изображение движения молекулы миозина при мышечном сокращении (как пример двигательной функции белков) приведено на рис. 2.2.

Миозин – фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц – миофибрилл. Он составляет 40...60 % от общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком – миофибриллом (актиномом) – образуется актомиозин – основной структурный элемент сократительной системы мышц.

16

Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Источники белков и питание. Дефицит белка в пище тяжело сказывается на жизнедеятельности организма. Прежде всего нарушается азотистый баланс – распад белка превалирует над его синтезом. Организм, испытывая недостаток белка, начинает «питаться» собственными тканями. Чтобы этого не произошло, необходимо постоянно вводить в организм необходимое количество белка с пищей.

Беременным женщинам (период 5–9 месяцев) необходимо в среднем 100 г белка, из них 60 г – животного происхождения. Кормящим матерям требуется в среднем 112 г белка, в том числе 67 г животного происхождения. По мнению некоторых ученых, суточная потребность в белках такова: 30...50 г для ребенка 4 лет, 50...80 г в возрасте 12 лет, 50...90 г для взрослой женщины и 55...90 г для беременной (во второй половине беременности) и кормящей грудью женщины. Животная пища – основной источник биологически полноценного белка.

Недостаток белка в организме неблагоприятно отражается на деятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем. Дефицит белка ухудшает аппетит, что, в свою очередь, уменьшает приток белка с пищей – возникает порочный круг. Суточная потребность организма человека в белках приведена в табл. 2.1, а основные пищевые источники белков – в табл. 2.2.

Если в пище недостает белка либо по абсолютному количеству, либо потому, что потребности организма в белке повышены, например, при тяжелой физической работе или в результате болезни, то возникает белковая недостаточность. Далеко зашедшая стадия белковой недостаточности называется «квашиоркор», это заболевание чаще встречается у детей (особый вид тяжёлой дистрофии, развивающейся у детей раннего возраста при недостаточном содержании в пище белка). В нашей стране квашиоркор не наблюдается, но нередко встречается в развивающихся странах Азии, Африки, Центральной и Южной Америки. Дефицит белка в питании снижает устойчивость организма к инфекциям, так как уменьшается уровень образования антител, обеспечивающих невосприимчивость организма к микробам, нарушается синтез других защитных противомикробных факторов – лизоцима и интерферона. При этом обостряется течение воспалительных процессов, что неудивительно, ибо возбудители в этих условиях начинают вести себя более агрессивно.

18

19

2.2. Жиры и их функции

Жиры, или триглицериды, – природные органические соединения, полные сложные эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов. В живых организмах выполняют структурную, энергетическую и другие функции.

Рис 2.3. Структура триглицеридов: радикалы R1, R2 и R3 жирных кислот могут быть различны

Состав жиров отвечает общей формуле:

CH2-O-C(O)-R¹ | CH-О-C(O)-R² | CH2-O-C(O)-R³,

где R¹, R² и R³ – радикалы (иногда – различных) жирных кислот (рис. 2.3).

Природные жиры содержат в своём составе три кислотных радикала, имеющих неразветвлённую структуру и, как правило, чётное число атомов углерода (содержание «нечетных» кислотных радикалов в жирах обычно менее 0,1 %).

Жиры гидрофобны, практически нерастворимы в воде, хорошо растворимы в органических растворителях и обычно плохо растворимы в спирте.

В природных жирах содержатся следующие жирные кислоты: Насыщенные:

–стеариновая (C17H35COOH);

–пальмитиновая (C15H31COOH). Ненасыщенные:

–пальмитолеиновая (C15H29COOH, 1 двойная связь);

–олеиновая (C17H33COOH, 1 двойная связь);

–линолевая (C17H31COOH, 2 двойные связи);

–линоленовая (C17H29COOH, 3 двойные связи);

–арахидоновая (C19H31COOH, 4 двойные связи, реже встречается).

20