Химия пищи. Учебно-методическое пособие

массы, в результате чего она хорошо формуется в готовые изделия.

Денатурация белков - это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием различных внешних воздействий, сопровождающееся изменением их физико-химических и биологических свойств. При этом нарушаются вторичная и третичная структуры белковой молекулы, а первичная, как правило, сохраняется.

Денатурация белков происходит при нагревании и замораживании пищевых продуктов под действием различных излучений, кислот, щелочей, резких механических воздействий и других факторов.

При денатурации белков происходят следующие основные изменения:

–резко снижается растворимость белков;

–теряется биологическая активность, способность к гидратации и видовая специфичность;

–улучшается атакуемость протеолитическими ферментами;

–повышается реакционная способность белков;

–происходит агрегирование белковых молекул;

–заряд белковой молекулы равен нулю.

Деструкция белков. При нагревании пищевых продуктов до 100°С происходит разрушение макромолекул денатурированных белков. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, диоксид углерода и другие соединения. Накапливаясь в продукте и окружающей среде эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи.

Придальнейшемвоздействиитемпературыпроисходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ. Например, при продолжении нагрева сваренного коллагена происходит его дезагрегация, связанная с разрывом водородных связей и приводящая к образованию полидисперсного продукта глютина.

51

Этот процесс называется пептизацией. Глютин при 40°С и выше неограниченно растворяется в воде, а при охлаждении его растворы образуют студни. Глютин легко расщепляется протеазами и, следовательно, легко переваривается.

При нагревании одновременно с пептизацией происходит гидролиз глютина с образованием конечных продуктов, называемых желатозами.

Деструкция белков наблюдается при производстве некоторых видов теста. При этом разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками.

Контрольные вопросы по теме «Белки и их превращения при хранении и переработке сырья»

1.Приведите общую структурную формулу протеиногенных аминокислот, дайте их структурные особенности в зависимости от свойств функциональных групп.

2.Что такое азотистый баланс, его виды в организме. Какова связь между азотистым балансом и потребностями организма в белке.

3.Роль белков в питании человека, последствия недостатка и избытка белка в питании.

4.Методыопределениябиологическойценностибелка.

5.Перечислите существующие формы азота в продуктах питания. Что они характеризуют? Почему по содержанию общего азота можно судить о содержании белка?

6.Какие факторы влияют на скорость переваривания белков в пищеварительном тракте?

7.Основные ферменты, участвующие в переваривании

белков.

8.Промежуточные и конечные продукты переваривания белков.

52

9.Какие биохимические процессы возможны при хранении белкового сырья?

10.Какие физико-химические превращения возможны

вбелках при хранении?

11.Как приостановить ферментативные процессы при переработке сырья?

12.Приведитепримерыположительногоиотрицательного воздействия протеаз при производстве продуктов питания.

13.Как влияет степень денатурации белка на его пищевую ценность?

14.Какие процессы при переработке белкового сырья способны уменьшить пищевую ценность белков?

15.В чем отличие процессов денатурации, высаливания и гидролиза белка?

16.Формы азота в продуктах. О каких процессах можно судить по изменению этих форм?

Тесты для самопроверки знаний материала по теме:

1. Причины отрицательного азотистого баланса: а) повышенное количество белков в составе пищи; б) недостаток белка в составе пищи; в) недостаток незаменимых аминокислот в белке;

г) отсутствие незаменимых аминокислот в белке; д) патогенная микрофлора кишечника;

е) нарушения процессов переваривания пищи в ЖКТ.

2. Роль белков в питании человека: а) структурная; б) главный источник энергии; в) каталитическая; г) транспортная; д) двигательная; е) регулирующая.

53

3.Последствия избытка белка в организме: а) замедляет рост; б) нагрузка на печень;

в) накопление токсичных; г) старение клеток;

д) накопление мочевой кислоты; е) гипервитаминоз продуктов в кишечнике.

4.Неполноценные белки мяса:

а) миозин; б) казеин; в) коллаген; г) эластин; д) актин;

е) гемоглобин.

5.Эластин беден аминокислотами: а) глицином; б) аланином; в) лизином; г) пролином; д) валином;

е) триптофаном.

6.К функциональным свойствам белков относятся: а) растворимость; б) водосвязывание;

в) адсорбирующая способность; г) гелеобразующая способность; д) редуцирующая способность; е) реологические свойства.

54

7.Какие факторы влияют на скорость переваривания белков в пищеварительном тракте:

а) количество поступившего белка; б) активность ферментов; в) структурные особенности пищи; г) условные рефлексы;

д) кислотность желудочного сока е. способ предварительной обработки.

8.Основные ферменты, участвующие в переваривании

белков:

а) липаза; б) пепсин;

в) гастриксин; г) аминопептидаза; д) амилаза; е) трипсин.

9.Промежуточные продукты переваривания белков в тонком отделе кишечника:

а) пептиды; б) дипептиды;

в) аминокислоты; г) индол; д) сероводород; е) аммиак.

10.Конечные продукты деструкции белков под действием микрофлоры кишечника:

а) пептиды; б) дипептиды;

в) аминокислоты; г) индол; д) сероводород;

е) аммиак.

55

11.Какие биохимические процессы возможны при хранении белкового сырья:

а) автолиз; б) протеолиз; в) амилолиз; г) коагуляция; д) гидролиз;

е) денатурация.

12.Понятие денатурации:

а)нарушениепервичнойструктурыбелковоймолекулы; б) нарушение последовательности соединения амино-

кислотных остатков в полипептидной цепи; в) разрыв водородных связей;

г) разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности;

д) белок слипается образуя агрегаты; е) изменения, происходящие с белковой молекулой

при t> 60 0С.

13. Гидролиз белка – это:

а)нарушениевторичнойструктурыбелковоймолекулы; б) нарушение первичной структуры белковой молекулы; в) разрыв водородных связей; г) разрыв сульфидных мостиков; д) разрыв пептидных связей; е) накопление аминного азота.

14. Как денатурация белков влияет на скорость их переваривания:

а) не оказывает влияния; б) повышает; в) понижает;

г) белок быстрее расщепляется ферментами;

56

д)белокхужеподвергаетсядействиюферментовжелу- дочно-кишечного тракта;

е) улучшает сбалансированность аминокислотного состава.

15.Как приостановить ферментативные процессы при переработке сырья:

а) охлаждением; б) замораживанием; в) нагреванием;

г) изменением рн среды; д) измельчением е) гомогенизацией.

16.Белок образует продукты коричневого цвета при взаимодействии с:

а) сахарозой; б) крахмалом; в) гликогеном; г) лактозой; д) глюкозой; е) рибозой.

Библиографический список

1.Рогов И.А. Химия пищи. Принципы формирования качества мясопродуктов: учеб. пособие для вузов/ И.А. Рогов, А.И. Жаринов, М.П. Воякин. ─ СПб.: Издательство РАПП, 2008. ─ 339 с.

2.Гамаюрова В.С. Пищевая химия: лаб. практикум / В.С. Гамаюрова, Л.Э. Ржечицкая. ─ СПб.: ГИОРД, 2006. ─ 133 с.

3.Пищевая химия: учеб. для студ. вузов по спец. «Технология продуктов питания» и др. / под ред. д-ра техн. наук, проф. А.П. Нечаева. ─ 4-е изд., испр. и доп. ─ СПб.: ГИОРД, 2007. ─ 636 с.

57

4.Пищевая химия: лаб. практикум/ А.П. Нечаев, С.Е. Траубенберг, А.А. Кочеткова и др.; под ред. А.П. Нечаева. ─ СПб.: ГИОРД, 2006.

5.Пищевая химия: учеб. для студ. вузов/ под ред. д-ра техн. наук / А.П. Нечаева. ─ 2-е изд., перераб. и испр. ─ СПб.: ГИОРД, 2003.

Тема 3. Липиды, их превращения в пищеварительном тракте и при переработке пищевого сырья

Липиды (от греческого «липос» – жиры) – это обширная группа нерастворимых в воде органических веществ, которые содержатся в продуктах животного и растительного происхождения и могут быть экстрагированы из них неполярными растворителями, такими, как хлороформ, эфир или бензол.

К липидам относятся нейтральные жиры (глицериды, ацилглицерины), фосфоглицериды (фосфолипиды), сфинголипиды и гликолипиды, воска, терпены, стерины, эфирные масла.

Общебиологическая роль липидов заключается в том, что они являются структурными компонентами клеточных мембран, представляют собой самый концентрированный из всех пищевых веществ источник энергии и выполняют ряд защитных функций. В состав клеточных мембран входят фосфоглицериды (фосфолипиды), содержащие в глицериновом эфире одну фосфорную и две жирные кислоты (одна насыщенная, вторая ненасыщенная). В состав мембран растительных и животных клеток входят сфинголипиды, содержащие одну молекулу жирной кислоты, одну молекулу ненасыщенного аминоспирта сфингозина или его насыщенного аналога дигидросфингозина, одну молекулу фосфорной кислоты и одну молекулу спирта, но не глицерина.

В процессе переработки и хранения жиросодержащих продуктов или выделенных из них жиров происходят мно-

58

гообразные превращения их под влиянием биологических, физических и химических факторов.

В результате этих превращений изменяется химический состав, ухудшаются органолептические показатели и пищевая ценность жиров, что может привести к их порче.

Независимо от технологических режимов переработки и хранения, а также вида жира в них протекают однотипные изменения, сводящиеся к гидролизу и окислению.

Гидролитическое расщепление жиров протекает с обязательным участием воды и может быть как ферментативным, так и не ферментативным. В тканевых жирах, жи- ре-сырце (внутренний жир), жире мяса, плодов и овощей, жире сырокопченостей и т.п. под влиянием тканевых липаз наблюдается гидролиз ацилглицеринов, сопровождающийся накоплением жирных кислот и, как следствие, повышением кислотного числа. Скорость и глубина гидролиза жира зависят от температуры: процесс ферментативного катализа значительно ускоряется при температуре выше 20 °С; снижение температуры замедляет процесс гидролиза, но даже при минус 40 °С ферментативная активность липаз проявляется, но в слабой мере.

Образование в жире при гидролитическом распаде небольшого количества высокомолекулярных жирных кислот не вызывает изменения вкуса и запаха продукта. Но если в составе триглицеридов (молочный жир) имеются низкомолекулярные кислоты, то при гидролизе могут появиться капроновая и масляная кислоты, характеризующиеся неприятным запахом и специфическим вкусом, резко ухудшающими органолептические свойства продукта.

Окислительные изменения. В процессе переработ-

ки и хранения жиров возможно ухудшение их качества в результате окислительных процессов, глубина и скорость которых зависят от природных свойств жира, температуры, наличия кислорода и света. Эти факторы могут вызвать окислительную порчу жиров.

59

Различают автоокисление и термическое окисление жиров. Автоокисление жиров протекает при низких температурах в присутствии газообразного кислорода. Термическое окисление происходит при температуре 140-200 °С. Между термическим и автоокислением есть много общего, однако состав образующихся продуктов несколько различается.

Прогоркание происходит в результате накопления в жирах низкомолекулярных продуктов: альдегидов, кетонов, низкомолекулярных жирных кислот. В этом случае жир приобретает прогорклый вкус и резкий, неприятный запах. Прогоркание жиров может происходить вследствие химических и биохимических процессов.

При химическом прогоркании, протекающем в жире под действием кислорода воздуха накапливаются свободные жирные кислоты, иногда низкомолекулярные, не свойственные данному жиру, увеличивается перекисное число, образуются летучие карбонильные соединения - альдегиды и кетоны. Именно эти соединения придают запах прогорклости жиру.

Прибиохимическомпрогоркании,протекающемсучастием ферментов плесеней, образуются кетокислоты и метилалкилкетоны в результате b-окисления свободных жирных кислот, образующихся при гидролизе под действием липаз. При этом из кислот образуются кетоны, содержащие на один атом углерода меньше, чем в исходной кислоте: из капроновой – метилпропилкетон, каприновой – метилгептилкетон, лауриновой – метилонилкетон и т.д.

Кетонное прогоркание иногда называют «душистым прогорканием» в связи со своеобразным запахом продуктов окислительной порчи.

Осаливание жиров сопровождается исчезновением окраски, уплотнением жира и появлением салистой консистенции в результате окислительных изменений жира. Воз-

60