2 курс / Гистология / Основы_гистологии_УЧЕБНО_МЕТОДИЧЕСКОЕ_ПОСОБИЕ_1

ГЛАДКАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ.

МЕЗЕНХИМНАЯ ГЛАДКАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

ГИСТОГЕНЕЗ. Источником развития гладкой мышечной ткани является н основном спланхнотомная мезенхима. Ее клетки мигрируют и окружают эпителиальные зачатки тех органов, в состав которых входит гладкая мышечная ткань. Начало дифферсицировки гладкой мышечной ткани характеризуется удлинением мезенхимных клеток и превращением их из звездчатых в веретеновидные. В цитоплазме клеток появляются органеллы белкового синтеза, осуществляющие синтез специфических белков миофибрилл. Из этих белков производится сборка большого количества миофибрилл, и клетки начинают реагировать на раздражение сокращением. Часть клеток остается в малодифферснцированном состоянии и служит источником для регенерации.

СТРОЕНИЕ. Во взрослом организме гладкая мышечная ткань входит в состав стенки органов пищеварительного тракта, образует мышечные оболочки кровеносных и лимфатических сосудов, бронхиального дерева, яйцеводов, матки, мочеточников, мочевого пузыря, входит в состав капсулы селезенки, есть в эндокарде. Гладкая мышечная ткань стенки сосудов по ряду морфофункциональных признаков отличается от гладкой мышечной ткани другой локализации.

Структурно-функциональным тканевым элементом ткани является гладкий миоцит (иногда в качестве второго тканевого элемента называют межклеточное вещество, которое способны синтезировать миоциты). Гладкий миоцит (рис. 12.2) — клетка веретеновидной формы, длина может быть от 20 до 500 мкм, как, например, в матке, в мышечной оболочке которой миоциты имеют также особую (звездчатую) форму. Ядра клеток палочковидной или эллипсоидной формы, с плотным хроматином и 1—2 ядрышками. Гладкий миоцит покрыт цитолеммой. Снаружи от нее

https://t.me/medicina_free

лежит тонкая базальная мембрана с ретикулярными фибриллами, которая отграничивает каждый гладкий миоцит от соседних миоцитов.

В цитоплазме гладких миоцитов имеются все органеллы общего назначения, лежащие в околоядерных участках цитоплазмы (рис. 12.3): гранулярная ЭПС, выполняющая синтез белков межклеточного вещества, комплекс Гольджи, митохондрии, многочисленные пузырьки, лежащие под цитолеммой (кавеолы) и открытые в сторону межклеточной среды. Этот везикулярный аппарат депонирует ионы Са2*, необходимые для сокращения, и является аналогом одновременно и саркоплазматического ретикулу-ма (СПР), и Т-трубочек в исчерченной мышечной ткани (см. ниже). В ми-оците имеются также и элементы редуцированного саркоплазматического ретикулума в виде пузырьков и небольших цистерн. С ними кавеолы могут иметь связи. Кавеолы СИР содержат в своей мембр.; не белки транспорта кальки: В цитоплазме гладких миоцп тов есть включения гликоген;!

11а периферии миоцитоь под их цитолеммой находят; плотные тельца, состоящие и белка а- актинина — аналоги / линий саркомеров (см. ниже) Есть две разновидности плот ных телец: 1) связанные i внутренней поверхностью илазмолеммы (сарколеммы; миоцита при помощи комплекса адгезивных белков (винкули-на, тензина и др.). Эти плот ные тельца на самом деле представляют собой срезанные поперечно пластинки, имеющие вид длинных непрерывных ребер, которые лежат параллельно друг другу под сарколеммой; 2) свободно лежащие в цитоплазме (саркоплазме). Лежат в виде правильной цепочки. К плотным тельцам прикрепляются актиновые и промежуточные десминовые филаменты. Последние образуют сложную трехмерную сеть в саркоплазме. Важный компонент цитоплазмы гладких миоцитов — сократительные белковые нити, или миофиламенты, образующие миофибриллы. Эти нити расположены вдоль длинной оси миоцита, а по отношению друг к другу так, что не образуют поперечной исчерченности. Тонкие актиновые миофиламенты одним концом прикрепляются к плотным тельцам. Они в отличие от скелетной мышечной ткани состоят только из белка актина (мышечного и немышечного), не содержат тропонина и тропомиозина и более многочисленны. Актиновые филаменты взаимодействуют с толстыми мио-зиновыми филаментами, образуя так называемые сократимые единицы. В отличие от миозиновых филамептов скелетной мышечной ткани миозино-вые филаменты гладких миоцитов менее стабильны, а по мнению некоторых исследователей, молекулы миозина в состоянии покоя находятся в де-полимеризованной форме, и миозиновые филаменты организуются путем сборки непосредственно перед сокращением, вновь распадаясь после него. Поэтому в гладких мышечных тканях не формируются миофибриллы, сар-

https://t.me/medicina_free

Механизм сокращения гладких миоцитов принципиально сходен с со кращением скелетных мышечных волокон и более подробно будет рассмотрен ниже. Он заключается во взаимодействии актиновых и миозииовых филаментов (теория скольжения X. Хаксли), которое инициируют ионы кальция, выделяемые СПР, митохондриями и кавеолами. Под действием нервного импульса из пиноцитозных пузырьков высвобождается Са2', который образует комплекс с кальцийсвязывающим белком кальмодулином. Комплекс "Са2+ — кальмодулин" активирует фермент киназу легких цепей миозина, фосфорилирующую легкие цепи миозина. Фосфорилирование миозина придает ему способность взаимодействовать с актиновыми фила ментами. В итоге головки молекул миозина сформированных и активиро ванных миозииовых филаментов начинают взаимодействовать с активны ми центрами актиновых филамент, т.к. обладают свойством липкости Они совершают тянущие гребковые движения, скользя вдоль актиновых филамент. В результате повторяющихся гребковых движений миозииовых филамент вдоль актиновых сближаются плотные тельца, и гладкий мио цит сокращается. Промежуточные десминовые филаменты препятствуют сильной деформации клетки при ее сокращении. Для сокращения необходима энергия АТФ, гидролиз которой происходит медленно, что отражается на скорости сокращения.

Прекращает сокращение фермент фосфатаза миозина, отщепляющая фосфат от легких цепей миозина (дефосфорилировапие). При этом особенность гладких мыщц заключается в том, что не все миозиновые мостики после дефосфорилирования разрушаются: часть головок миозина остается связанной с актиновыми филаментами. Это обеспечивает длительное поддержание тонуса гладких мышц без дополнительных энергетических затрат.

Гладкие миоциты функционируют не изолированно, а формируют ми-оцитарные комплексы. Нервные окончания подходят не ко всем миоцитам. а только к одному в комплексе. Комплекс состоит из 10—12 миоцитов. В составе комплекса миоциты тесно взаимодействуют друг с другом при помощи десмосом и нексусов — щелевых контактов. В области нексусов банальные мембраны миоцитов прерываются. Через нексусы происходит передача возбуждения от одного миоцита к соседним, и в результате сокращением охватывается весь комплекс.

В состав миоцитарного комплекса входят несколько различающихся по функции миоцитов. 1. Сократительные миоциты преимущественно вы-полняют сократительные акты. 2. Секреторные миоциты синтезируют и секретируют межклеточное вещество. 3. Миоциты-пейсмекеры генерируют потенциал действия и передают его на соседние клетки. 4. Камбиальные (малодифференцированные) миоциты служат источником регенерации мышечной ткани.

Имея мезенхимное происхождение, гладкие миоциты генетически очень близки фибробластам и другим аналогичным клеткам-продуцентам межклеточного вещества: они способны к синтезу собственного межклеточного вещества гладкой мышечной ткани, которое иногда рассматривают как второй тканевой элемент гладкой мышечной ткани.

Регенерация гладкой мышечной ткани происходит не только за счет ма-лодиффсРС1щиР01шшых клеток, но и за счет адвентициальных клеток (возможно, за счет перицитов), а при повреждении

— за счет миофибробластов в силу их близкого генетического родства. Возможна и внутриклеточная регенерация гладких миоцитов, основанная на восстановлении органелл, их гипертрофии и гиперплазии.

МИОЭПИТЕЛИАЛЬНАЯ ТКАНЬ. Тканевым элементом этой ткани является миоэпителиоцит, или корзинчатая клетка. Источником развития этой ткани является кожная эктодерма. Органная

https://t.me/medicina_free

локализация — концевые отделы и некоторые выводные протоки потовых, молочных, слезных, слюнных желез. Эти клетки дифференцируются из эктодермы одновременно с секреторными клетками. При этом миоэпителиоциты плотно прилегают к экзокриноцитам концевых отделов.

Строение. Миоэпителиоциты имеют звездчатую форму и своими отростками окружают концевые отделы (рис. 12.4). В отростках есть актиновые филаменты, сборка миозииовых филаментов происходит накануне сокращения и активируется ионами Са2+, вышедшими из кальциевого депо под воздействием нервного импульса. В результате этого миофибриллы не имеют поперечной исчерчеиности. Сокращение отростков ведет к сдавле-нию концевого отдела и выведению из него секрета. Снаружи от миоэни-телиоцитов находится базальная мембрана.

Регенерация. Среди дифференцированных миоэпителиоцитов имеются менее дифференцированные клетки, обладающие признаками камбиальных. За счет их митотического деления и дифференцировки в сократимые миоэпителиоциты происходит регенерация миоэпителиалыюй ткани. По другим сведениям, регенерация этой ткани происходит за счет камбиальных клеток многослойного эпителия, дифференцирующихся как в секреторные, так и в миоэпителиальные клетки.

МИОНЕЙРАЛЬНАЯ ТКАНЬ. Эта разновидность мышечных тканей входит в состав мышц радужной оболочки глаза — мышцы суживающей и мышцы расширяющей зрачок. Источником развития мионейральной ткани является нейроэктодерма. Структурно-функциональным элементом мионейральной ткани является мионейроцит, или миопигментоцит. Это одноядерные веретеновидные клетки. Содержат в цитоплазме гладкие миофиб-риллы, которые состоят из тонких актиновых миофиламснтов, расположенных так же, как в гладкой мезенхимной мышечной ткани. Толстые ми-озиновые филаменты формируются при инициации сокращения ионами Са2+. В клетках много митохондрий и пигментных гранул. Между клетками есть нексусы и десмосомы. Иннервация мионейральной, так же как и гладкой мышечной ткани, выполняется за счет вегетативной нервной системы. Регенераторные свойства этой ткани не изучены.

https://t.me/medicina_free

К видоизмененным гладким миоцитам относятся также эндокринные миоциты мышечной оболочки приносящих и выносящих артериол почечных телец, секретирующие гормон ренин (юкстагломерулярные клетки). Характеризуются сильно развитым белоксинтезирующим аппаратом и редуцированным сократительным аппаратом. Следует также упомянуть, что выраженной сократительной функцией обладают видоизмененные фиб-робласты — миофибробласты.

СКЕЛЕТНАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

Функции. 1) Функция движения. Входит в качестве основной ткани в состав скелетных мышц — органов движения. Обеспечивает перемещение тела в пространстве и частей тела друг относительно друга. Кроме скелетных мышц, входит в состав мышц языка, стенок полости рта, пищевода, гортани, анального отдела прямой кишки, образует глазодвигательные мышцы. 2) Терморегуляционная функция. Сокращение скелетной мышечной ткани ведет к образованию большого количества тепла, что в условиях холода обеспечивает согревание тела (так называемый

сократительный термогенез).

Тканевыми элементами скелетной мышечной ткани являются как сим-пласты

(поперечнополосатые мышечные волокна), так и клетки — миоса-

теллитоциты.

ГИСТОГЕНЕЗ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ. Источником ее развития являются миотомы сомитов. Основная масса клеток миотомов превращается в митотические миобласты (С,- миобласты), которые делятся митозом (пролиферативный митоз) (рис. 12.5). Часть С,-миобластов

https://t.me/medicina_free

при этом обособляется в виде миосателлитоцитов. Остальные миобласты пр.. должают делиться при помощи квантального (дифференцирующего) ми п. за, и, дифференцируясь, превращаются в ностмитотические миоблас i ■ (Gd-миобласты) — одноядерные веретеновидиые клетки, приобретают! i способность к синтезу специфических белков. Они мигрируют из миотомо, в места закладки будущих мышц. Среди мигрирующих миобластов нам. дятся и миосателлитоциты, сохраняющие свойства малодифференцироваи пых клеток до конца жизни. Эта стадия называется

миобластической (I ста дия миогенеза).

II стадия миогистогенеза — миосимпластическая. В эту стадию миоблас ты располагаются в виде цепочек и сливаются друг с другом. Образуются миосимпласты. В их цитоплазме в результате сборки из синтезированных сократимых белков появляются миофибриллы, которые лежат на периферии. Центральное положение занимают ядра. После слияния миобластов в миосимпласты деление ядер не происходит, увеличение длины миосимн ластов идет за счет присоединения новых миобластов, а толщины — за счет синтеза сократительного аппарата.

III стадия — стадия миотубул, или мышечных трубочек. В эту стадию в симпластах увеличивается число миофибрилл, которые еще лежат на периферии волокна, а ядра располагаются в центре. Число миотубул может увеличиваться за счет их продольного расщепления. С миотубулами сливаются все новые миосателлитоциты, и длина их увеличивается.

IV стадия — стадия зрелого мышечного волокна. В эту стадию объем миофибрилл увеличивается до такой степени, что они занимают основную массу волокна, смещаясь в центр и сдвигая ядра на периферию Сильно развивается гладкий эпдоплазматический ретикулум (СПР), увеличиваются в размерах митохондрии, а пластинчатый комплекс, хорошо развитый в миобластах и миосимпластах, значительно редуцируется.

СТРОЕНИЕ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА. Мышечные волокна (рис. 12.6) являются структурно-

функциональным элементом скелетной мышечной ткани. Имеют длину до 20—30 см, толщину

100 мкм. Состоят из двух частей: 1) симпластической; 2) миосателлитоцитов. Симпластическая часть (симпласт) снаружи покрыта сарколеммой и содержит множество (до нескольких тысяч) ядер. Сарколемма состоит из толстой базальной мембраны и плазмолеммы мышечного волокна. Между базальной мембраной и плазмолеммой в отдельных участках имеются углубления (полости), в которых лежат миосателлитоциты. При световой микроскопии эти клетки неотличимы от клеток соединительной ткани. При электронной микроскопии видно, что они окружены своей плазмолеммой, имеют слабо развитые органеллы. Миосателлитоциты — камбий скелетной мышечной ткани. За счет их идет репарация мышечного волокна. Протоплазму волокна называют саркоплазмой. В ней находится большое количество органелл общего значения (за исключением центриолей): митохондрий (саркосомы), лизосом. Комплекс Гольджи развит относительно слабо. Развита гладкая ЭПС, которая называется саркоплазмати-ческим ретикулумом (СПР), а гранулярная ЭПС, напротив, слабо развита. Имеются включения гликогена и липидов, используемые для получения энергии, а также пигментные включения миоглобина. Миоглобин является железосодержащим пигментом, аналогичным гемоглобину. Он способен связывать кислород, что способствует процессам окислительного фосфорилирования и образования АТФ. Особенно в больших концентрациях миоглобин содержится в красных мышечных волокнах, обеспечивая их цвет (см. ниже).

В отдельных участках плазмолемма мышечного волокна отдает внутрь саркоплазмы впячивания в виде трубочек, которые проходят перпендикулярно волокну через всю его толщину. Они называются Т-трубоч-ками (от лат. transversus — поперечный). Т-трубочки окружают каждую

https://t.me/medicina_free

миофибриллу, чему способствует их интенсивное ветвление и соединение с соседними трубочками. К Т-трубочкам с обеих сторон подходят продольные цистерны СПР (L- цистерны, от лат. longitudinale — продольный). Подойдя к Т-трубочкам, L-цистерны сливаются и образуют поперечные терминальные цистерны (Т-цистерны). Вместе с Т-трубочками терминальные цистерны образуют триады — особую мембранную систему, играющую важную роль в инициации мышечного сокращения (рис. 12.6 б). Между мембранами Т-трубочек и терминальных цистерн имеются специализированные контакты, через которые возможен транспорт кальция. Саркоплазматический ретикулум при помощи ферментов (кальций-транспортирую-щие АТФазы) за счет активного транспорта накапливает ионы Са2.

Основную часть волокна занимают органеллы специального значения — миофибриллы. В одном волокне их может насчитываться до 2000. Диаметр миофибрилл может доходить до 2 мкм, длина равна длине мышечного волокна. В каждой миофибрилле при стандартной световой микроскопии обнаруживается исчерченеюсть — светлые и темные диски (рис. 12.7 а). В поляризованном микроскопе темные диски имеют двойное лучепреломление и поэтому называются анизотропными, или А-дисками. Светлые диски не имеют двойного лучепреломления и называются изотропными, или I-дисками. Посередине 1-диска проходит полоска, которая называется Z-линией (телофрагма). Z-линия имеет зигзагообразный ход на продольном сечении миофибриллы, а на поперечном разрезе представляет собой четырехугольную решетку, в узлах которой закрепляются актиновые фи-ламенты. В центре А-диска находится светлая полоска Н, а посередине ее проходит темная линия М, или мезофрагма. Участок миофибриллы, лежащий между двумя соседними Z-линиями, называется саркомером. Саркомер - структурно-

https://t.me/medicina_free

функциональная единица миофибриллы. В его состав последовательно входят: Z-линия, 1/2 диска I, диск А, 1/2 диска I, вторая Z-линия. Каждый саркомер состоит из тонких актиновых и толстых миозиновых филаментов. Миофиламенты образованы сократительными белками (рис. 12.7, 12.8). В состав актиновых филаментов входит белок актин, а также белки тропонин и тропомиозин (рис. 12.8 I). Молекулы актина имеют гранулярное строение (G-актин) и, соединяясь вместе, образуют длинные цепи (фибриллярный, F-актин). В актиновых филамеитах таких цепей две, они образуют двойную спираль. В бороздках между спиральными цепями актина лежат молекулы тропомиозина, также образуя две спирали. К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Тропонино-вый комплекс состоит из трех глобулярных субъединиц: Т, I, С (сокращенно они обозначаются TnT, Tnl, TnC). ТпТ осуществляет прикрепление тро-понинового комплекса к троиомиозину. ТпС отвечает за связывание с ионами Са2+. Tnl препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. Тропониновый комплекс прикреплен к молекулам тропомиозина с интервалами 40 нм. Диаметр тонких филаментов 5 им

(рис. 12.8 II).

Толстые филаменты имеют диаметр 12 нм и содержат белок миозин. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может сгибаться в двух местах (шарнирные участки). Головка миозина имеет .АТФ-азную активность и способна расщеплять АТФ с образованием энергии, идущей как на сокращение, так и на осуществление расслабления. Молекулы миозина соединяются в пучки и формируют толстую филамен-ту, напоминающую ламповую щетку: головки миозина в ней выступают за пределы основного стержня. Головки миозина "торчат" из стержня только в периферических отделах миозиновых филаментов. В центральной их части они отсутствуют (так называемый гладкий, "оголенный" участок). В этом миозиновые филаменты

https://t.me/medicina_free

скелетных мыщц отличаютсят от таковых в гладких миоци-тах. Последние содержат головки миозина на всем протяжении.

Кроме миозина, составляющего основную массу толстых филаментов, в их состав входят белки титин, небулин, миомезин и С-белок. Молекула титина имеет огромные размеры и в виде пружины прикрепляет концы толстых нитей к Z-линиям. Эти молекулы образуют внутри саркомера своеобразную решетчатую структуру, которая поддерживает закономерное расположение толстых и тонких филаментов и препятствует перерастяжению миофибрил-лы. Небулин связывает тонкие и толстые филаменты. Миомезин и белок С связывают толстые филаменты в области М- линии.

На электронных фотографиях (рис. 12.7 я, 12.9) головки миозина видны в состоянии сокращения в виде поперечных мостиков. В составе саркомера толстые филаменты лежат только в диске А. Тонкие филаменты лежат в диске 1, но концами частично заходят в диск А между миозиновыми филамента-ми. Та часть диска А, которая содержит и актиновые, и миозиновые филаменты, выглядит более темной, а та его часть, которая содержит только миозиновые филаменты, светлее. Это Н-полоска. Линия М в центре Н-по-лоски — место соединения всех миозиновых филаментов друг с другом. В их скреплении участвуют миомезин и С-белок.

https://t.me/medicina_free