NH2 |
|
рН = 7 |
NH+3 |
R NH |
+ Н |
О |
R NH+3 |
2 |
2 |
|
|
COOH |
|
|
COO |
|
|
Н+ |
ОН |
NH+3 
R NH+3
COOH
рН < 7 |
рН > 7 |
|
NH+3 |
R NH2
COO
ОН
NH2
R NH2
COO
Изоэлектрическое состояние (ИЭС)
– состояние белка, при котором его суммарный заряд равен нулю.
Изоэлектрическая точка (ИЭТ) – это
значение рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии (обозначается рI). Значение
рI зависит от аминокислотного состава белка
кислый белок |
нейтральный белок |
основный белок |
Классификация белков по растворимости
Гидрофильные Гидрофобные
Факторы, стабилизирующие белковые растворы
Заряд белковой молекулы: чем больше заряд, тем лучше образуется и удерживается гидратная оболочка, т.е. тем лучше растворимость.
Молекулярная масса: чем выше молекулярная масса, тем хуже растворимость.
Реакции осаждения
обратимое осаждение (высаливание) –
разрушение гидратной оболочки белка при помощи дегидратирующих факторов – нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов, а также изменении заряда белковой молекулы
необратимое осаждение (денатурация) –
разрушение структурной организации белка под влиянием денатурирующих факторов
– солей тяжелых металлов, сильных минеральных и органических кислот, температуры.
Первичная структура белка –
последовательность (порядок) аминокислот в полипептидной цепи. Аминокислоты связаны между собой пептидными связями
n
радикалы
аминокислот
N-конец |
С-конец |
Первичная структура определяет:
Физико-химические свойства (размер, массу, растворимость, заряд и т.д.)
Все последующие уровни структурной организации белка, а следовательно
Биологическую активность белка
Видовую и тканевую специфичность белка
Закономерности первичной стуктуры
1.Чем важнее роль белка в процессах жизнедеятельности, тем разнообразнее его аминокислотный состав (и, наоборот, чем примитивнее функция белка, тем беднее его «аминокислотная корзина»)
Строение молекулы инсулина
21 ак
30 ак
Инсулин – гормон поджелудочной железы, единственный гормон, снижающий уровень глюкозы в крови. Участвует в регуляции углеводного, липидного и белкового обмена.
В составе инсулина всего 51 аминокислотный остаток, но состоит из 16 разных аминокислот.
Структура молекулы коллагена
Gly 
Arg 
Hyp 
Gly 
Gln 
Arg 
Gly 
Pro 
Hyp 
Gly 
Pro 
Gln 
Gly 
Ala 
Arg 
Gly X Y
Коллаген – структурный белок, выполняет опорную функцию.
В составе коллагена более1000 аминокислотных остатков, но состоит он всего из 8 разных аминокислот. Каждая третья аминокислота в составе коллагенов – глицин, преобладают гидрофобные аминокислоты, много пролина и модифицированных аминокислот – гидроксипролина и гидроксилизина