102.Трансмембранный электро-химический потенциал:

Ферменты цепи переноса электронов фиксированы в митохондриальной мембра­не их действие векторно, т. е. характеризуется не только ве-ли­чиной скорости реакции, но и пространственной направ-ленностью, подобно дей­ствию транспортных АТФаз. Основ-ным проявлением векторности в дыхательной цепи является перенос ионов водорода со сто­роны матрикса в межмем-бранное простраство .В дыха-тельной цепи есть три пункта, связанные с перекачкой про-тонов: ком­плексы I, III и IV.

Кофермент Q при участии НАДН-дегидрогеназы (ком-плекс I) присоединяет элек-троны от компонентов дыха-тельной цепи с матриксной стороны мембраны, а осво-бождаются электроны и про-тоны на противоположной стороне мембраны, причем электроны акцептируются очередным компонентом дыхательной цепи, а протоны уходят в межмембранное пространство. Такой ме­ханизм называют Q-циклом. Сходным образом действует и цито-хром-с-редуктаза (комплекс III). В области цитохром-оксидазы (комплекс IV) в перекачке протонов, воз-можно, участвуют ионы Сu2.

Перенос двух электронов че-рез каждый комплекс обеспе-чивает перекачку четырех протонов.,т.о. цепь переноса электронов работает как про­тонный насос, перекачивая ионы водорода из матрикса на наружную сторону мембраны.

В результате по сторонам мембраны возникает разность концентраций про­тонов и одновременно разность элек-трических потенциалов со знаком «плюс» на наружной поверхности. Иначе говоря, энергия разности окисли-тельно-восстано­вительных по-тенциалов веществ трансфор-мируется в энергию протон-ного элек­трохимического по-тенциала дельта мю Н⁺.

Электрохимический потенци-ал понуждает протоны дви-гаться с наружной поверхно-сти внутрь, но мембрана не-проницаема для них, за иск-лючением участков, с фермен-том Н⁺АТФ-синтетаза, ката-лизирующим такую реакцию:

АДФ + Н3Р04 -> АТФ + Н20

АТФ-синтетаза —крупный олигомерный белок, в кото-ром выделяют три части: выступающую в матрикс митохи (F1), построенную из трех пар димеров альфа бета; трансмембранную (F0), обра-зующую гидрофильный канал, и промежуточную область FA. F1 содержит активные цен-тры, синтези­рующие АТФ. Протоны движутся через кА-нал АТФ-синтазы, и энергия этого дви­жения используется для образования АТФ. Меха-низмы трансформации элек-трохимического потенциала в энергию макроэргической свя-зи АТФ, все еще не вполне ясны.Образующаяся АТФ при участии АДФ-АТФ-трансло-казы транспортируется из матрикса на наружную сторону мембр и попадает в цитозоль. Одновременно та же транслоказа переносит АДФ в обратном направлении, из цитозоля в мат­рикс митохи.

103. Дыхательная цепь митох. Согласно хемиосмотической концепции, движение электро-нов по дыхательной цепи является источником энергии для транслокации протонов через митохондриальную мем-брану. Возникающая при этом разность электрохимических потенциалов (дельта мю H ) приводит в действие АТФ-синтазу, катализирующую ре-акцию АДФ + Р = АТФ. (3)

В дыхательной цепи есть только 3 участка, где перенос электронов сопряжен с нако-плением энергии, достаточ-ным для образования АТФ, на других этапах возникающая разность потенциалов для этого процесса недостаточна. Максимальная величина коэф-фициента фосфорилирования, таким образом, составляет 3, если реакция окисления идет с участием НАД, и 2, если окис-ление субстрата протекает через флавиновые дегидроге-назы. Теоретически еще одну молекулу АТФ можно получить в трансгидрогеназ-ной реакции (если процесс начинается с восстановлен-ного НАДФ):

НАДФН + НАД = НАДФ + НАДН + 30 кДж/моль. (4)

Функция дыхательной цепи – утилизация восстановленных дыхательных переносчиков, образующихся в реакциях ме-таболического окисления субстратов. Каждая окисли-тельная реакция в соответ-ствии с величиной высвобож-даемой энергии «обслужи-вается» соответствующим дыхательным переносчиком: НАДФ, НАД или ФАД. Соответственно своим окис-лительно-восстановительным потенциалам эти соединения в восстановленной форме под-ключаются к дыхательной цепи. В дыхательной цепи происходит дискриминация протонов и электронов: в то время как протоны перено-сятся через мембрану,создавая дельта рН. электроны дви-жутся по цепи переносчиков от убихинола к цитохро-моксидазе, генерируя разность электрических потенциалов, необходимую для образования АТФ протонной АТФ-син-тазой. Таким образом, ткане-вое дыхание «заряжает» мито-хондриальную мембрану, а окислительное фосфорилиро-вание «разряжает» ее.

104. Глицин является единственной из всех входящих в состав белков аминок-т, в молекуле которой нет ассиметричного атома углерода. Г.незаменим в синтезе в боразовании белков,париновых нуклеотидов, гемма гемоглобина, парных желчных кислот, креатина, глутатиона.

Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов.

Роль тирозина в метаболизме чел. И жив.:

Молек тирозина уч-ют в биосинтезе гормонов щит.железы, также является предшественником меланинов, в биологическом процессе обеспечивающем пигментацию кожи, глаз, волос.

105.Аргинин и его роль в обмене в-в участвует в орнитиновом цикле синтеза мочевины, он является донором амидиновой группы в процессе синтеза креатина (уч-ют также глицин и метионин), А. служит источником для образования пролина(через орнитин и глутаминовую кислоту)