Министерство здравоохранения
Российской федерации
РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
ХИМИЯ БЕЛКОВ
Москва
2002
Министерство здравоохранения
Российской федерации
РОССИЙСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
ХИМИЯ БЕЛКОВ
Тесты к контролю знаний студентов
медицинского вуза
по биологической химии
Под редакцией чл.-кор. РАЕН
профессора А.А.Терентьева
Москва
2002
Химия белков. Тесты к контролю знаний
студентов медицинского вуза по
биологической химии. Под редакцией член-
кор. РАЕН, проф. А.А.Терентьева – М.:
РГМУ, 2002г, 25с.
Авторы: А.К.Тагирова, Т.И. Решетова,З.М.
Пчелкина,О.С. Комаров, А.А.Терентьев
Рецензенты: профессор кафедры биохимии
ГМСУ И.Н.Мароко, профессор кафедры
общей и биоорганической химии РГМУ
И.Ю.Белавин.
В пособии представлены претесты как для самостоятельной подготовки студентов к сдаче коллоквиума по теме «Химия белков», так и для текущего контроля знаний. Тесты и эталоны к ним носят обучающий характер и адаптированы к итоговой аттестации. Пособие предназначено для подготовки студентов к сдаче экзамена по биохимии.
© Российский государственный
Медицинский университет, 2002
-
Показатель процентного содержания азота в белке часто используют для вычисления содержания белка в продуктах питания. Чему он равен?
-
А)
16%.
Б)
32%.
В)
40%.
Г)
45%.
Д)
60%.
-
При каком методе фракционирования белков используется принцип осаждения белка из раствора под действием соли?
-
А)
Электрофорез.
Б)
Высаливание.
В)
Бумажная хроматография.
Г)
Гель-фильтрация.
Д)
Аффинная хроматография.
-
При каком методе фракционирования белков используется принцип молекулярных «сит»?
|
А) |
Высаливание. |
|
Б) |
Электрофорез. |
|
В) |
Бумажная хроматография. |
|
Г) |
Ионообменная хроматография. |
|
Д) |
Гель-фильтрация. |
4. Какой метод используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей?
-
А)
Электрофорез.
Б)
Диализ.
В)
Бумажная хроматография.
Г)
Ультрацентрифугирование.
Д)
Хроматография в тонком слое сефадекса.
5. Каким методом определяют молекулярную массу белков?
-
А)
Диск-электрофорез в полиакриламидном геле.
Б)
Ионообменная хроматография.
В)
Аффинная хроматография.
Г)
Метод изоэлектрического фокусирования.
Д)
Селективный гидролиз.
6. Метод гидролиза используется чтобы:
-
А)
Определить аминокислотный состав белка.
Б)
Определить молекулярную массу белка.
В)
Разделить белки на фракции.
Г)
Очистить белки от низкомолекулярных примесей.
Д)
Определить вторичную структуру белка.
7. Какую цветную реакцию можно применить, чтобы открыть пептидную связь в белке?
-
А)
Биуретовую.
Б)
Ксантопротеиновую.
В)
Молиша.
Г)
Фоля.
Д)
Пробу с молибденовым реактивом.
8. Какие связи формируют первичную структуру белка?
-
А)
Пептидные.
Б)
Водородные.
В)
Дисульфидные.
Г)
Электростатические.
Д)
Гидрофобные.
9. Какими связями стабилизируется вторичная структура белка?
-
А)
Пептидными.
Б)
Водородными.
В)
Дисульфидными.
Г)
Электростатическими.
Д)
Гидрофобными.
10. Указать аминокислоту, имеющую неполярную R-группу.
-
А)
Изолейцин.
Б)
Серин.
В)
Метионин.
Г)
Глутамин.
Д)
Треонин.
11. Указать аминокислоту, которая имеет полярную незаряженную R-группу.
-
А)
Лейцин.
Б)
Триптофан.
В)
Треонин.
Г)
Глутаминовая кислота.
Д)
Аргинин.
12. Какая аминокислота не может участвовать в образовании водородных связей ?
-
А)
Глутамат.
Б)
Гистидин.
В)
Изолейцин.
Г)
Аспарагин.
Д)
Серин.
13. Какие связи в белке сохраняются при его денатурации?
-
А)
Пептидные.
Б)
Водородные.
В)
Электростатические.
Г)
Д)
Гидрофобные.
Ионные.
14. К какому уровню структурной организации относится «неупорядоченная» конформация (клубок)?
-
А)
К первичной.
Б)
К вторичной.
В)
Г)
Д)
К третичной.
К четвертичной
К надвторичной
15. Какая структура белка является определяющей в формировании структурной организации белка?
-
А)
Первичная.
Б)
Вторичная.
В)
Третичная.
Г)
Д)
Четвертичная.
Надмолекулярная.
16. Какая из аминокислот не является протеиногенной?
-
А)
Аланин.
Б)
Гомоцистеин.
В)
Метионин.
Г)
Д)
Серин.
Цистеин.
17. Выбрать из перечисленных аминокислоту – «терминатора» спирализации.
-
А)
Пролин.
Б)
Аланин.
В)
Лейцин.
Г)
Метионин.
Д)
Валин.
18. Какое заболевание из перечисленных может быть примером тому, что замена одной аминокислоты на другую в первичной структуре белка приводит к изменению физико-химических и биологических свойств белковой молекулы в целом.
-
А)
Фенилпировиноградная олигофрения.
Б)
Талассемия.
В)
Серповидно-клеточная анемия.
Г)
Порфирия.
Д)
Альбинизм.
-
Молекулярные шапероны являются белками, способствующими:
-
А)
Денатурации белков.
Б)
Сворачиванию белков – ренативации.
В)
Агрегации белковых молекул.
Г)
Распаду белков.
Д)
Тепловой инактивации белков.
20. Найдите среди перечисленных простой белок:
-
А)
Сывороточный альбумин.
Б)
Гемоглобин.
В)
Миоглобин.
Г)
Иммуноглобулин.
Д)
Хроматин.
-
Какая из перечисленных групп белков не будет растворяться в водно-солевых растворах?
-
А)
Альбумины.
Б)
Коллаген.
В)
Гистоны.
Г)
Протамины.
Д)
Проламины.
22. Какие из перечисленных белков проявляют основные свойства?
-
А)
Протамины.
Б)
Глобулины.
В)
Кератины.
Г)
Альбумины.
Д)
Эластины.
23. Какие из перечисленных белков проявляют кислые свойства?
-
А)
Гистоны.
Б)
Коллаген.
В)
Колламин.
Г)
Альбумин.
Д)
Эластины.
24. Назовите белок, имеющий α-кератиновую структуру.
-
А)
Кератин шерсти.
Б)
Фиброин шелка.
В)
Миозин.
Г)
Эластин.
Д)
Коллаген.
25. Назовите метод, который используется для изучения пространственной структуры белков.
-
А)
Электрофорез.
Б)
Высаливание.
В)
Рентгеноструктурный анализ.
Г)
Гидролиз.
Д)
Хроматография.
26. Выберите из перечисленных белков, которые относятся к фибриллярным.
-
А)
Кератины.
Б)
Альбумин.
В)
Глобулины.
Г)
Гистоны.
Д)
Протамины.
27. Выберите определение для первичной структуры белка.
-
А)
Аминокислотный состав полипептидной цепи.
Б)
Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот.
В)
Порядок чередования аминокислот, соединённых пептидными связями в белке.
Г)
Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова.
Д) Закономерности в возникновении сочетаний при свертывании полипептидной цепи.