Вопрос 8)

1.Обладающие гормональной активностью (окситоцин,визин)

2.Регулирующие процессы пищеварения(гастрин, холецистогенин, желудочкаингибирующий пептид)

3.Регулирующие тонус сосудов и артериальное давление(брадигинин, калидин)

4.Регулирующие аппетит(лептин, нейропептид иврик, бета-эндорфины)

5.Обладающие обезболивающим действием (эндорфины, энкефолины)

6.Участвующие в регуляции высшей нервной деятельности(механизм сна, обучения, памяти, страха, дружбы, материнства)

Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:

1.олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.;

2.полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот. По качественному составу различают:

1.гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;

2.гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты.

Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:

1.гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены толькопептидными связями;

2.гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.

Вопрос 9. )

Функции белка:

1.Каталитическая

2.сократительная

3.структурная

4.транспортная

5.защитная

6.регуляторная

7.запасная и питательная

8.токсическая(яд змей,пауков)

Классификация

-по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

-по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

-по химическому строению (простые [отсутствие небелковой части] и сложные[содержат небелковую часть]);

-по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);

-по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

-по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

-по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);

-по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Вопрос 10. )

Различают 4 уровня организации белковой молекулы.

1) Первичной, самой простой является полипептидная цепь, т.е. нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями. В первичной структуре связи являются ковалентны-ми, а следовательно прочными.

2) Вторичной структура– это когда нить закручена в виде спирали, между группами COOH, находящимися на одном витке спирали, и группами NH2 на другом витке образуются водородные связи. Водородные связи слабее ковалентных, но большое их количество обеспечивает образование достаточно прочной структуры.

3) Третичная. Нить амино-кислот свертывается, образуя клубок – фибриллу, для каждого белка специфичную. Таким образом возникает третичная структура. Связи в третичной структуре возникают за счет: гидрофобных взаимодействий (сближение в водном растворе), электростатических сил (взаимодействие между положительными и отрицательными остатками аминокислот), небольшого числа ковалентных дисульфидных связей.

4) Четвертичная. Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура. Те же связи, что и в третичной. Под денатурацией понимают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том, и в другом случае аминокислотная последовательность белка остается неизменной. При денатурации молекула развертывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы, перечисленные ниже. Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов

Вопрос 12) Поскольку ферметы являються веществами белковой структуры, им свойственна денатурация Денатурация - изменения физических и физиологических свойств белка под действием нагревания, рентгеновского излучения или химических веществ. Эти изменения включают: потерю активности (ферментов) и потерю (или изменение) антигенности (антигенов).; 1. Нагревание и действие облучения высоких энергий (ультрафиолетовое, рентгеновское, нейтронное и т.д). В основе лежит возбуждение колебаний атомов, сопровождающееся разрывом связей. 2. Действие кислот и щелочей; изменяют диссоциацию групп, уменьшают число ионных связей. 3. Ионы тяжелых металлов. Образуют комплексные соединения с группами белка, что сопровождается разрывом слабого взаимодействия. 4. Восстановители - вызывают разрыв дисульфидных мостиков. 5. Мочевина, гуанидиний хлористый - формируют новые водородные связи и разрывают старые. Явление денатурации можно использовать и для качественного анализа присутствия белков в растворах. Для этого пользуются пробой с кипячением исследуемой жидкости после ее подкисления. Образующееся при этом помутнение связано с денатурацией белка. Часто используют и осаждение органическими кислотами: сульфосалициловой или трихлоруксусной.

Вопрос 26.) Строение и биохимические функции витамина А. Витамин А(ретинол, антиксерофтальмический). Наиболее ранний и специфический признак гиповитаминоза А - ("куриная слепота") - нарушение сумеречного зрения. Возникает из-за недостатка зрительного пигмента - родопсина. Родопсин содержит в качестве активной группы ретиналь (альдегид витамина А) - находится в палочках сетчатки. Эти клетки (палочки) воспринимают световые сигналы низкой интенсивности. РОДОПСИН = опсин (белок) + цис-ретиналь Биохимические функции: 1)Регуляция экспрессии генов. Ретиноевая кислота стимулирует экспрессию генов многих рецепторов к факторам роста. Повышает чувствительность клеток к ростовым стимулам. Благодаря этому она: -регулирует нормальный рост и дифференцирован клеток эмбриона и молодого организма -регулирует деление и дифференцирован быстро делящихся тканей-хряща,костной ткани,эпителия кожи,слизистых. 2)Антиоксидантная функция. Благодаря наличию двойных связей в изопреновой цепи витамин осуществляет нейтрализация свободных кислородных радикалов. 3)Участие в фотохимическом акте зрения. Ретиналь в комплексе с белком опсином формирует зрительный пигмент родопсин, который находится в клетках сетчатки глаза,отвечающих за черно-белое сумеречное зрение. 4)Витамин А запасается в печени. Вопрос 27.) Строение и биохимические функции витамина Д. Витамин Д(холекальциферол, антирахитный). У взрослых при недостатке витамина Д наблюдается остеопороз - разрежение костной ткани в результате вымывания солей кальция из скелета. Потребность в витамине Д повышается у беременных. Биохимические функции: 1)Увеличение концентрации кальция и фосфатов в плазме крови. Для этого кальцитриол: -стимулирует всасывание ионов Са2+ и фосфат-ионов в тонком кишечнике -стимулирует реабсорбцию ионов Са2+ и фосфат-ионов в проксимальных почечных канальцах 2)Участие в реакциях иммунитета 3)Роль в костной ткани: -стимулирует выход ионов Са2+ из костной ткани,так как способствует дифференцирован моноцитов и макрофагов в остеокласты и снижению синтеза коллагена 1 типа остеобласьами -повышает минерализацию костного матроска,так как увеличивает производство лимонной кислоты, образующей здесь нерастворимые соли с кальцием 4)Подавляет секрецию паратиреоидного гормона через повышение концентрации кальция в крови, но усиливает его эффект на реабсорбцию кальция в почках. Вопрос 28.) Строение и биохимические функции витамина Е. ВИТАМИН Е (токоферол, витамин размножения). Молекула токоферола состоит из кольца производного бензохинона и изопреноидной боковой цепи. Биохимические функции: 1)Лимитирует свободнорадикальные реакции в быстроделящихся клетках-слизистые оболочки,эпителий. 2)Защищает витамин А от окисления, что способствует проявлению ростстимулирующей активности витамина А. 3)Защищает жирокислотные остатки мембранных фосфолипидов и любые клеточные мембраны от перекисного окисления. Вопрос 29.) Строение и биохимические функции витамина К. ВИТАМИН К (филлохинон). Витамины содержат функциональное кольцо и алифатическую изопреноидную боковую цепь. Выделяют 3 формы витамина: витамин К1(филлохинон), витамин К2(менахинон), витамин К3(менадион). Витамин К необходим для нормального синтеза протромбина - предшественника одного из белков системы свертывания - тромбина. Биохимические функции: 1)К настоящему времени у человека обнаружено 14 витамин К-зависимых белков, играющих ключевые роли в регулировании физиологических процессов. 2)Является коферментом микросоциальных ферментов печени. 3)Витамин обеспечивает: -синтез факторов свертывания крови -синтез белковой костной ткани -синтез протеина С и протеина S, участвующих в антисвёртывающей системе крови.