![](/user_photo/72340_TGvWb.jpg)
- •Биохимия теория
- •1. Аминокислоты. Классификация (по структуре, по характеру r-групп, заменимые и незаменимые).
- •2. Физико-химические свойства ак.
- •3. Первичная структура белка. Характеристика пептидной связи.
- •4. Вторичная структура белка. Альфа- спираль и бета – складчатый слой.
- •5. Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие.
- •6. Четвертичная структура белка. Понятия о денатурации и деструкции.
- •7. Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином..
- •8. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
- •9. Классификация ферментов с примерами реакций на каждый класс.
- •10. Влияние температуры, pH и концентрации фермента на скорость ферментативной реакции.
- •11. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции. Вывод уравнения Михаэлиса-Ментен.
- •12. Ингибирование ферментов. Конкурентное ингибирование.
- •13. Ингибирование ферментов. Неконкурентное ингибирование.
- •14. Аллостерические ферменты.
- •15. Активный центр фермента и его свойства.
- •16. Кофакторы и коферменты. Классификация.
- •17. Молекулярные механизмы ферментативного катализа.
- •18. Способы определения активности фермента. Единицы измерения. Понятие об удельной и молярной активности.
- •20. Изоферменты.
- •21. Моносахариды. Представители и свойства. Функции углеводов.
- •22. Производные моносахаридов.
- •23. Дисахариды. Восстанавливающие и невосстанавливающие сахара.
- •24. Гомо- и гетерополисахариды.
- •25. Переваривание углеводов в жкт.
- •26. Липиды. Классификация липидов и их функции.
- •27. Жирные кислоты. Их роль в организме.
- •28. Эйказаноиды и простагландины.
- •29. Фосфолипиды (Фосфатидилэтаноламин, фосфатидилхолин, фосфатидилинозитол).
- •30. Сфинголипиды. Церамиды. Ганглиозиды
- •31. Неомыляемые липиды. Холестерин и его свойства.
- •32. Распад липидов в жкт. Специфичность фосфолипаз.
- •33. Химический состав нуклеиновых кислот. Правила Чаргаффа.
- •34. Структурная организация олиго- и полинуклеотидов. Характеристика первичной структуры днк.
- •35. Вторичная структура днк. Формы двойной спирали.
- •36. Третичная структкура днк.
- •37. Структура и свойства рибосомальных, матричных и транспортных рнк
- •38. Биосинтез белка. Стадии активации и инициации.
- •39. Биосинтез белка. Стадии элонгации и терминации.
- •40. Ингибиторы биосинтеза белка. Механизм действия дифтерийного токсина.
- •41. Витамины, классификация. Антивитамины. Несовместимость витаминов. Особенности водорастворимых витаминов.
- •42. Жирорастворимые витамины (a, d, e, k).
- •43. Водорастворимые витамины группы b (b1, b2, b3, b6, b12).
- •44. Фолиевая кислота и витамин с.
- •45. Пути превращения углеводов. Реакции гликолиза и его регуляция.
- •49. Работа цикла трикарбоновых кислот(цтк). Анаплеротические реакции цтк.
- •50. Методы выделения белковых молекул.
- •51. Окисление жирных кислот с четным числом углеродных атомов.
- •52. Окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов.
- •53. Биосинтез жирных кислот.
- •57. Пути превращения аминокислот в организме человека. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.
- •58. Синтез кетоновых тел, их роль для организма человека.
- •59. Цикл мочевины.
- •60.Обмен пуринов (распад и синтез) у человека.
- •61. Обмен пиримидинов (распад и синтез) у человека
- •62. Гормоны гипоталамуса и гипофиза.
- •63. Гормоны надпочечников (коркового и мозгового слоя)
- •64. Гормоны щитовидной железы.
- •65. Гормоны поджелудочной железы.
- •66. Половые гормоны.
- •67.Глюкозо-аланиновый и глюкозо-лактатный путь, роль в организме человека.
- •68.Дыхательная цепь митохондрий. Характеристика переносчиков.
- •69.Хемиоосмотическая модель п.Митчелла (основные постулаты и доказательства).
- •70. Ингибиторы и разобщители дыхательной цепи митохондрий.
57. Пути превращения аминокислот в организме человека. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.
Ответ. Аминокислоты – это бифункциональные соединения, содержащие аминную и карбоксильную группу. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот. К ним относят: по аминной группе – реакции дезаминирования и трансаминирования; по карбоксильной группе – реакции декарбоксилирования. Кроме этих общих путей возможны реакции по углеводородному радикалу аминокислот, которые являются специфическими для каждой аминокислоты. Катаболизм большинства аминокислот начинается с отщепления альфа-аминогруппы, которое возможно в реакциях трансаминировани и дезаминирования. Трансаминирование – реакции переноса альфа-аминогруппы с аминокислоты на альфа-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина. Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин). На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.
Чаще
всего в реакциях трансаминирования
участвуют аминокислоты, содержание
которых в тканях значительно выше
остальных – глутамат, аланин, аспартат.
Наиболее распространенными в большинстве
тканей являются аланинаминотрансфераза
(АлАТ) и аспартатаминотрансфераза
(АсАТ). Наибольшая активность АсАТ
обнаруживается в клетках сердечной
мышцы и печени, в то время как в крови
обнаруживается только фоновая активность
АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об
органоспецифичности этих ферментов,
что позволяет их широко примененятьих
с диагностической целью (при инфарктах
миокарда и гепатитах). Дезаминирование
аминокислот – реакция отщепления
альфа-аминогруппы от аминокислоты с
выделением аммиака. Различают два типа
реакций дезаминирования: прямое и
непрямое. Прямое
дезаминирование – непосредственное
отщепление аминогруппы от аминокислоты
без промежуточных посредников. В живой
природе возможны следующие типы прямого
дезаминирования: окислительное,
восстановительное, гидролитическое и
путем внутримолекулярной перестройки.
Но у человека дезаминирование происходит
преимущественно окислительным путем
в результате чего образуется соответствующая
альфа-кетокислота и выделяется аммиак.
Процесс идет с участием ферментов
оксидаз. Выделены оксидазы L-аминокислот,
превращающие L-изомеры аминокислот, и
D-оксидазы. Окислительное
дезаминирование глутамата наиболее
активно в тканях происходит дезаминирование
глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует
фермент глутаматдегидрогеназа, который
несколько отличается от типичных оксидаз
L-аминокислот: в качестве кофермента
содержит НАД+ или НАДФ+; обладает
абсолютной специфичностью; высокоактивна;
локализована в митохондриях. Реакция
идет в 2 этапа. Вначале происходит
дегидрирование глутамата и образование
иминоглутарата, затем – неферментативное
гидролитическое отщепление имминогруппы
в виде аммиака, в результате чего
образуется альфа-кетоглутарат.
Окислительное дезаминирование глутамата
– обратимая реакция и при повышении
концентрации аммиака может протекать
в обратном направлении, как восстановительное
аминирование альфа-кетоглутарата.
Глутаматдегидрогеназа очень активна
в митохондриях клеток практически всех
органах, кроме мышц. Она является
регуляторным ферментом аминокислотного
обмена. Аллостерические ингибиторы –
АТФ, ГТФ, НАД(Ф)Н. Высокие концентрации
АДФ активируют фермент. Таким образом,
низкий энергетический уровень в клетке
стимулирует разрушение аминокислот и
образование альфа-кетоглутарата,
поступающего в ЦТК как энергетический
субстрат. Глутаматдегидрогеназа может
индуцироваться стероидными гормонами
(кортизолом) и ингибироваться эстрогенами
и тироксином. Непрямое
дезаминирование аминокислот. Большинство
аминокислот не способно дезаминироваться
в одну стадию, подобно глутамату.
Аминогруппы таких аминокислот перносятся
на альфа-кетоглутарат с образованием
глутаминовой кислоты, которая затем
подвергается прямому окислительному
дезаминированию. Такой механизм
дезаминирования аминокислот в 2 стадии
получил название трансдезаминирования
или непрямого дезаминирования. Он
происходит с участием 2 ферментов
аминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы.
Значение этих реакций в обмене аминокислот
очень велико, так как непрямое
дезаминирование – основной способ
дезаминирования большинства аминокислот.
Обе стадии непрямого дезаминирования
обратимы, что обеспечивает как катаболизм
аминокислот, так и возможность образования
практически любой аминокислоты из
соответствующей -кетокислоты. Обратная
последовательность реакций, при которой
происходит синтез аминокислот из
кетокислот, получила название
трансреаминирования.
В
мышечной ткани активность
глутаматдегидрогеназы низка, поэтому
в этих клетках при интенсивной физической
нагрузке функционирует еще один путь
непрямого дезаминирования с участием
цикла ИМФ-АМФ. Образующийся при этом
аммиак предотвращает закисление среды
в клетках, вызванное образованием
лактата. Некоторые аминокислоты и их
производные могут подвергаться
декарбоксилированию.
Реакции декарбоксилирования необратимы
и катализируются ферментами
декарбоксилазами, нуждающимися в
пиридоксальфосфате в качестве кофермента.
Продуктами реакции являются СО2 и амины,
которые оказывают выраженное биологическре
действие на организм, и поэтому названы
биогенными аминами. Они выполняют
функцию нейромедиаторов (серотонин,
дофамин, ГАМК и др.), гормонов (норадреналин,
адреналин), регуляторных факторов
местного действия (гистамин, карнозин,
спермин и др.).