2. Классификация аминокислот и их биохимические функции

Аминокисло́ты — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Классификация аминокислот.

1. По способности радикалов к взаимодействию с Н 2О:

- неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;

- полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;

- отрицательно заряженные;

- положительно заряженные.

2. По биологическому и физиологическому значению:

- незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений и целиком поступают с пищей (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);

- полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично поступают с пищей (аргинин, тирозин, гистидин);

- заменимые — синтезируются в организме (все остальные).

3. По функциональной принадлежности:

- алифатические монокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин;

- алифатические оксиаминокислоты: серин, треонин;

- серосодержащие: цистеин, метионин;

- диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин;

- моноаминодикарбоновые: глутаминовая кислота, глутамин;

- ароматические: фенилаланин, тирозин;

- гетероциклические: гистидин, триптофан;

3. Уровни организация белков. Типы химических связей, участвующие в формировании пространственной структуры белка.

Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. 4 уровня структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры

1)Первичной, самой простой является полипептидная цепь, т.е. нить аминокислот, связанных между собой пептидными связями. В первичной структуре связи являются ковалентными, а следовательно прочными. 2) Вторичной структура – это когда нить закручена в виде спирали, между группами COOH, находящимися на одном витке спирали, и группами NH2 на другом витке образуются водородные связи. Водородные связи слабее ковалентных, но большое их количество обеспечивает образование достаточно прочной структуры. 3) Нить амино-кислот свертывается, образуя клубок – фибриллу, для каждого белка специфичную. Таким образом возникает третичная структура. Связи в третичной структуре возникают за счет: гидрофобных взаимодействий (сближение в водном растворе), электростатических сил (взаимодействие между положительными и отрицательными остатками аминокислот), небольшого числа ковалентных дисульфидных связей. 4) Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура.

4. Денатурация белка и факторы, вызывающие денатурацию белка.

Денатурация белка - нарушение естественной структуры белка под действием некоторых факторов. Факторы денатурации:

1)Кислоты, щёлочи, соли (в том числе и соли тяжелых металлов).

2)Температура (при температуре 40-50 градусов по Цельсию).

3)Радиационное воздействие.

Денатурация бывает обратимой и не обратимой. Обратимая - когда не затронута первичная структура белка (полипептидная цепь). Не обратимая - когда разрушена первичная структура белка, а точнее разорвана пептидная связь между аминокислотами. 

Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные(природные) свойства. Таким образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С.

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

Физические факторы

1. Высокие температуры. Для разных белков характерна различная чувствительность к тепловому воздействию. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-500С. Такие белки называют термолабильными. Другие белки денатурируют при гораздо более высоких температурах, они являются термостабильными.

2. Ультрафиолетовое облучение

3. Рентгеновское и радиоактивное облучение

4. Ультразвук

5. Механическое воздействие (например, вибрация).

Химические факторы

1. Концентрированные кислоты и щелочи. Например, трихлоруксусная кислота (органическая), азотная кислота (неорганическая).

2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4).

3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон)

4. Растительные алкалоиды.

5. Мочевина в высоких концентрациях