Проанализируйте функции гемоглобина. Уметь интерпретировать результаты определения содержания гемоглобина и цветового показателя крови

Гемоглобин является дыхательным пигментом эритроцитов, составляя до 90 % их сухой массы. Гемоглобин — сложный белок, состоящий из собственно белковой части (глобин) и небелковой части — простетической группы (гем), содержащей железо.

Важнейшая функция гемоглобина — связывание, перенос и высвобождение кислорода. Кроме этого, гемоглобин является главным внутриклеточным буфером, поддерживающим оптимальное для метаболизма рН.

Значение гемоглобина:

1)Выполняет роль переносчика О2 от лёгких к тканям.

2)Участвует в транспорте СО2 от клеток к лёгким.

3)Составляет гемоглобинную буферную систему и регулирует кислотно-основное состояние крови.

Содержание гемоглобина в норме у М — 130—160 г/л. У Ж 120-150 г/л

Свойства гемоглобина меняются в онтогенезе. Поэтому различают гемоглобин эмбриональный, гемоглобин - плода - HbF, гемоглобин взрослых - HbA. Сродство к кислороду у гемоглобина плода выше, чем у гемоглобина взрослых, что имеет существенное физиологическое значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2.

Виды гемоглобина:

1. Эмбриональный вид гемоглобина — производится, уже начиная с первой недели развития эмбриона, но в завершении второго месяца вынашивания ребенка заменяется следующим видом.

2. Фетальный вид гемоглобина — это белок крови у плода. Он активно соединяет и затем переносит кислород по сравнению с аналогичным веществом в организме взрослого человека. В связи с этим ребенок в утробе матери и ещё некоторое время после появления на свет может переносить периоды недостатка кислорода намного лучше по сравнению со старшими родственниками. Фетальный вид активно производится в завершение трех месяцев беременности, но с течением времени заменяется следующей формой белка уже на протяжении первого года жизнедеятельности. У взрослого человека этот тип гемоглобина порой составляет от 1% до 1,5% от общего объема гемоглобина.

Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество гемоглобина определяют специальными приборами – гемометрами.

Самая распространенная причина падения уровня гемоглобина – анемия. У нее есть определенные характерные симптомы: бледная кожа, быстрая утомляемость, головокружения Гемоглобин иногда может и превышать положенную норму, хотя случается это намного реже. Причинами повышения гемоглобина могут стать:

Болезни сердца, включая врожденные пороки, приводящие к сердечной недостаточности. Поскольку сердце не может работать в полную силу, то и кровь по организму циркулирует с меньшей эффективностью. Из-за этого организму приходится увеличивать количество вырабатываемых красных кровяных телец и самого гемоглобина, чтобы компенсировать недостаток кислорода в организме.

Патологии органов дыхания, приводящие к дыхательной недостаточности. У детей с такими проблемами также происходит усиленная выработка эритроцитов с гемоглобином как ответ на дефицит кислорода.

Болезни почек, приводящие к повышенной выработке эритропоэтина (гормон, вырабатываемый почками и регулирующий процесс образования эритроцитов). Последствием такого заболевания становится ускоренная выработка эритроцитов и гемоглобина.

Обезвоживание организма, приводящее к загущению крови. В свою очередь, обезвоживание может возникать из-за частой диареи, сильной рвоты.

В мышечной ткани содержится мышечный гемоглобин - миоглобин, по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам гемоглобина (мономерам).

Миоглобин - глобулярный белок, осуществляющий в мышцах запасание (депонирование) молекулярного кислорода и передачу его окислительным системам клеток. Миоглобин — первый белок, структура которого выяснена методом рентгеноструктурного анализа. Состоит из одной полипептидной цепи. Как и в гемоглобине, активным центром молекулы М., связывающим O2, является гем. По пространственной структуре миоглобин сходен с b-цепью гемоглобина. Обратимое связывание гемоглобина с O2 происходит уже при низких парциальных давлениях кислорода PO2 Это имеет большое физиологическое значение: при сокращении мышц PO2 резко падает в результате сжатия капилляров; именно в этот момент происходит высвобождение из гемоглобина кислорода, необходимого работающей мышце.

Гематиновый метод (метод Сали).

Нейтрофильные гранулоциты— самая многочисленная группа лейкоцитов — юные, палочкоядерные и сегментоядерные. В цитоплазме нейтрофилов видна зернистость.

Основная функция нейтрофилов — фагоцитоз микроорганизмов, поэтому их называют микрофагами. Продолжительность жизни нейтрофилов составляет 5—9 сут.

Эозинофильные гранулоциты

Функция. Эозинофилы способствуют снижению гистамина в тканях различными путями. Специфическая функция – антипаразитарная.

Базофильные гранулоциты. Функции. Базофилы опосредуют воспаление и секретируют эозинофильный хемотаксический фактор, образуют биологически активные метаболиты арахидоновой кислоты — лейкотриены, простагландины.

Продолжительность жизни. Базофилы находятся в крови около 1—2 сут.

Лимфоциты — главные клетки иммунной системы, обеспечивают гуморальный иммунитет (выработка антител), клеточный иммунитет (контактное взаимодействие с клетками-жертвами), а также регулируют деятельность клеток других типов.

Моноциты обладают выраженной фагоцитарной функцией. Это самые крупные клетки периферической крови и их называют макрофагами. Моноциты находятся в крови 2-3 дня, затем они выходят в окружающие ткани, где, достигнув зрелости, превращаются в тканевые макрофаги (гистиоциты).

Диагностическое значение лейкоцитарной формулы заключается в том, что она дает представление о тяжести заболевания и эффективности проводимого лечения. Лейкоцитарная формула имеет возрастные особенности, поэтому ее сдвиги должны оцениваться с позиции возрастной нормы (это особенно важно при обследовании детей)

Ядерный сдвиг лейкоцитарной форумы - изменение нормального процентного соотношения различных групп лейкоцитов нейтрофильного ряда.

ЯДЕРНЫЙ СДВИГ НЕЙТРОФИЛОВ ВЛЕВО ГОВОРИТ О ПОЯВЛЕНИИ В КРОВИ МОЛОДЫХ ФОРМ НЕЙТРОФИЛОВ, ЧТО БЫВАЕТ ПРИ:

•инфекционных заболеваниях

•воспалительных процессах

•интоксикациях

Охарактеризуйте узловые механизмы функциональной системы, поддерживающей кислотно-основное состояние крови (рН) на оптимальном для метаболизма уровне

Ацидоз — одна из форм нарушений кислотно-щелочного равновесия организма; характеризуется абсолютным или относительным избытком кислот, т.е. веществ, отдающих ионы водорода (протоны), по отношению к основаниям, присоединяющим их.

Алкалоз - Патологическое состояние, характеризующееся потерей кислот и избыточным накоплением щелочных соединений, в результате нарушения дыхания или нарушения метаболизма.

Буферные системы крови, их характеристики и принцип действия.

Показателем способности системы, состоящей из слабой кислоты и сопряженного основания, создавать буферный эффект служит буферная емкость - величина, равная соотношению между количеством ионов Н+ или ОН+, добавленных в раствор, и изменением рН.

Таким образом, буферная емкость раствора зависит от его концентрации и от разницы между рН и рК' этого раствора.

Бикарбонатный буфер. Из имеющихся в крови буферных систем рассмотрим прежде всего бикарбонатную систему. Она включает относительно слабую угольную кислоту, образующуюся при гидратации СО2, и бикарбонат в качестве сопряженного основания.

Регулируя напряжение СО2 в крови, дыхательная система обеспечивает высокое содержание компонентов буферной системы. Кроме того, органы дыхания вместе с бикарбонатным буфером образуют «открытую систему», в которой напряжение СО2 (а следовательно, и рН крови) может регулироваться путем изменения вентиляции легких.

Фосфатный буфер. В фосфатной буферной системе, образованной неорганическими фосфатами крови, роль кислоты играет одноосновный фосфат H2PO4, а роль сопряженного основания-двухосновный фосфат НРО.

Величина рК' фосфатного буфера (6,8) сравнительно близка к рН крови, однако емкость данного буфера невелика по причине низкого содержания фосфата в крови.

Белковый буфер. Буферные свойства белков крови обусловлены способностью аминокислот ионизироваться. Концевые карбокси- и аминогруппы белковых цепей играют в этом отношении незначительную роль, так как таких групп мало и их рК' существенно отличаются от рН крови. Значительно больший вклад в создание буферной емкости белковой системы вносят боковые группы, способные ионизироваться, и особенно имидазольнов кольцо гистидина.

К буферным белкам относятся как белки плазмы (в частности, альбумин), так и содержащийся в эритроцитах гемоглобин. На долю последнего приходится большая часть буферной емкости белковой системы, что связано как со значительной концентрацией гемоглобина, так и с относительно высоким содержанием в нем гистидина.

Объясните основные принципы классификации крови на группы по системе АВО. Резус-фактор.Уметь интерпретировать результаты определения группы крови и резус-фактора с помощью синтетических цоликлонов

Группы крови. Совокупность эритроцитарных (антигены) и плазменных (антитела) белков определяет разделение крови на группы. Из многочисленных типов классификации наиболее распространена Янского— Ландштейнера (АВО) и резус-принадлежность (Rh+ и Rh-). Открытие групп крови и Rh-фактора сделало возможным ее переливание от донора к реципиенту. Поддержание жидкого состояния крови является обязательным условием сохранения гомеостаза. Антисвертывающая система представлена совокупностью веществ, препятствующих образованию кровяного сгустка (тромб). Фибринолитическая система обеспечивает растворение уже образовавшегося тромба.

Система классификации крови. Существуют разные виды классификации крови на группы. В основе разделения крови людей на группы в системе АВО лежит наличие в эритроцитах антигенов (А, В), а в плазме крови антител (α, β). При взаимодействии одноименных антигенов и антител происходит реакция гемагглютинации, т. е. склеивание эритроцитов.

Изучение условий агглютинации эритроцитов привело к открытию групп крови и сделало возможным ее переливание. Антигены возникают у человека еще в эмбриональном периоде развития. Антитела появляются позже, и титр их в сыворотке крови у детей первых недель после рождения очень низок. В зависимости от наличия или отсутствия в эритроцитах антигенов А и В различают четыре группы крови: группу I, или 0 (α, β); группу II, или А (α); группу III, или В (β); группу IV, или АВ (в скобках указаны антитела). В сыворотке IV группы антител α и β нет.

Определение групп крови в системе АВО. Люди используют многие методы определения крови. Основными являются определение с помощью стандартных сывороток и с помощью синтетических цоликлонов. В настоящее время в клинике широко используют синтетические цоликлоны — растворы с аналогами агглютининов α и β. Этот метод более надежен и прост: агглютинация происходит прямо между одноименными агглютиногенами исследуемой крови и агглютининами цоликлонов.