5. Типы химических связей в белковой молекуле.

• пептидные - при взаимодействии карбоксильной группы и аминогруппы.

• ковалентные (дисульфидные) - между атомами серы остатков цистеина.

• ионные - “+” заряженные радикалы лизина, аргинина, гистидина с “-” заряженными СООН-группами аспарагиновой и глутаминовой кислоты.

• водородные - между 2 электроотрицательными атомами (О, N, F), когда протон водорода, ковалентно связанный с одним из этих атомов, располагается между ними.

• гидрофобные - между неполярными углеводородными радикалами АМК остатков.

6. Простые белки.

Простые белки - белки, построенные из остатков α-аминокислот, при гидролизе распадаются на АМК. 

Гистоны - тканевые белки, связаны с ДНК. Белки небольшой молекулярной массы. Выражены основные свойства, ИЭТ колеблется 9 - 12.

Гистоны имеют только 3 структуру, сосредоточены в основном в ядрах. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, гистоны имеют “+” заряд (преобладают диаминомонокарбоновые АМК аргинин, лизин).

Типы:

H1/H5 – линкерный гистон (связывается с нуклеосомой, фиксируя нить ДНК).

Н2А, Н2В, Н3 и Н4 – коровые гистоны (формируют нуклеосому).

Структурная функция (стабилизация пространственной стр-ры ДНК).

Регуляторная (способны блокировать передачу информации от ДНК к РНК).

Протамины - заменители гистонов, но с другим составом и структурой, низкомолекулярные, резко выраженные основные свойства из-за большого содержания аргинина. Связываются с ДНК в хроматине спермиев, делают компактной ДНК сперматозоидов (пример: сальмин).

Альбумины - белки относительно небольшой молекулярной массы, имеют “-” заряд и кислые свойства, ИЭТ - 4, содержат много глутаминовой АМК. Это сильно гидратированые белки (осаждаются при большой концентрации водоотнимающих веществ).

Играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Если концентрация альбуминов низкая, то изменяется осмотическое давление крови, что приводит к возникновению отеков.

Характерное свойство - высокая адсорбционная способность (адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортировку горомнов, холестерола, билирубина, ЛС).

Глобулины - белки с большей молекулярной массой, слабокислые или нейтральные белки (ИЭТ = 6 – 7,3). Некоторые обладают способностью к специфическому связыванию веществ.

Протеиноиды.

Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок), кератины (белки волос), коллагены (белки СТ), эластин (белок эластических волокон).

Фибриллярны, не гидролизуются в ЖКТ.

Коллаген. Пептидная цепь содержит около 1000 АМК остатков, из которых каждая 3-я АМК – глицин, 20% составляют пролин, 10% аланин. При формировании вторичной и третичной структур не может давать типичных a-спиралей, поскольку пролин может давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где он находятся, легко изгибается.

Эластин. Структурный компонент эластических волокон в тканях, обладающих эластичностью. Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью, быстрым восстановлением формы и размера после нагрузки. В эластине много гидрофобных АМК (валин, аланин, лейцин, пролин).