3. Биологические функции белков в организме.

• Структурная функция.

Межклеточное вещество формирует коллаген, эластин, кератин.

Участвуют в построении мембран (интегральные - гликофорин, полуинтегральные и поверхностные белки - спектрин).

• Ферментативная функция.

Все ферменты являются белками. 

• Гормональная функция.

Инсулин и глюкагон - белки, все гормоны гипофиза – белки.

• Рецепторная функция.

Избирательное связывание гормонов, БАВ и медиаторов.

• Транспортная функция.

Осуществляют перенос веществ  (липопротеины - перенос жира; гемоглобин - кислород, трансферрин - железо). Транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа и т.д.

• Резервная функция.

У животных и человека специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

• Сократительная функция.

Изменение формы клетки и движение (тубулин, актин, миозин).

• Защитная функция.

Иммуноглобулины крови, при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови (фибриноген, протромбин).

Механическую защиту осуществляют коллаген и протеогликаны.

4. Структурная организация белковой молекулы:

Первичная структура белка – последовательное расположение АМК остатков в полипептидной цепи, формируется в результате соединения α-АМК пептидными связями:

Полипептидная цепь имеет определенное направление: начало - участок, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).

Первичная структура белка уникальна и детерминируется генами.

Замена одного АМК остатка на другой может привести к аномалии (замена в β-цепи гемоглобина человека остатка глутаминовой кислоты, на остаток валина – серповидно-клеточная анемия).

Вторичная структура белка - конфигурация, характерная для одной или нескольких полипептидных цепей, входящих в состав молекулы: α-спираль и β-складчатый слой.

В природных белках существуют только правозакрученные α-спирали. Закручивание спирали идет по часовой стрелке. Формирование и поддержание α-спиральной конфигурации происходит за счет водородных связей, образующихся между пептидными группами каждого АМК остатков.

Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками. Цепи в β-складчатом слое могут идти в одном и том же направлении (параллельный β-слой) или в противоположных направлениях (антипараллельный β-слой).

Вторичная структура определяется первичной. АМК остатки в разной степени способны к образованию водородных связей, это и влияет на образование α-спирали или β-слоя.

К спиралеобразующим АМК относятся: аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин (парамиозин, мио-, гемоглобин).

Валин, изолейцин, фенилаланин образуют β-слой (трипсин, кератин).

Третичная структура белка определяется первичной структурой, расположение полипептидной цепи основано на взаимодействии радикалов АМК:

• ковалентные (дисульфидные) - между атомами серы цистеина.

• ионные - контакт “+” заряженных групп радикалов лизина, аргинина, гистидина и “-” заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислоты.

• водородные - между 2 электроотрицательными атомами (О, N, F), протон водорода, ковалентно связанный с одним из этих атомов, располагается между ними.

• гидрофобные - между неполярными углеводородными радикалами АМК остатков.

Четвертичная структура белка характеризуется наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное пространственное положение, вследствие чего белок обладает биологической активностью.

Характерное свойство – отд-ая субъединица не обладает активностью.

Стабилизация за счет ионных и водородных связей, и гидрофобных взаимодействий.

Пример: гемоглобин (состоит из 4 субъединиц двух разных типов – α и β, каждая субъединица содержит простетическую группу – гем, 4 субъединицы соединяются и образуют правильный тетраэдр).