обмен белков и АК
.odtКлассификация АК по пищевой ценности 1. Незаменимые — не могут синтезироваться в клетках человека из простых веществ, поступают только с пищей: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, треонин, лизин 2. Условно-заменимые: тирозин, цистеин — образуются из незаменимых фенилаланина и метионина 3. Частично-заменимые: гистидин и аргенин — синтезируются в клетках человека, но очень медленно; у детей — незаменимы. 4. Заменимые — способны синтезироваться в клетках человека преимущественно из глю или при взаимном превращении: глицин, аланин, ролин, серин, аспартат, глутамат, глутамин, аспарагин. Белки, включающие все незаменимые АК — биологически полноценны — это белки животного происхождения. Растительные белки — биологически неполноценны, хуже усваиваются. Азотистый баланс — разнось между азотом, поступающим в организм и азотом, экскретирующимся из организма. Азот преимущественно входит в состав АК, а АК в состав белков →азотистый баланс мб определен, как разница между синтезом и распадом белков. Виды: 1) азотистое равновесие — синтез белков = распаду белков. Наблюдается у взрослого организма в норме 2) положительный азотистый баланс — синтез белков > распада белков; у растущего организма, у женщин при беременности, в период восстановления после заболевания 3) отрицательный азотистый баланс — синтез белков < распада. Наблюдается во время заболеваний, у стареющего организма, после операций, ↓ белков в питании, ↓количества незаменимых АК в питании.
Переваривание белков ЖКТ
Процесс начинается в полости желудка, необходимо 2 компонента желудочного сока: НСl и фермент пепсиноген.
Синтез НСl
Процесс осуществляется в парентеральных клетках желудка. СО2 из плазмы — парентальные клетки желудка, где происходит всаимодействие с водой, образуется угольная кислота Н2СО3 ф-т карбоангедраза.
Н2СО3 диссоциирует на Н+ и НСО3-.
Н+ — в полость желудка при помощи актив. белка Н-АТФазы, локализованная в мембране парентеральных клеток.
НСО3- — в плазму, в ответ на это из плазмы хлорид-ионы перемещаются в парентальные — полость желудка, где образуется НСl.
Роль соляной кислоты:
1)нейтрализация м/о
2)денатурация пищевых белков: теряется третичная структура белков; молекула белка разворачивается и пептидные связи становятся доступными для действия ферментов.
3)создается рН 1,5-2
4)активация пипсиногена, с образованием активного пепсина
Защита клеток желудка от действия НСl.
НСl – агрессивное вещество, поэтому клетки желудка вырабатывают механизмы защиты
1. Клетки формируют мукополисахариды, которые образуют подслизистый слой
2. В подслизистый слой пребывают НСО3- , в результате создается рН 5,5-6
Активация пепсиногена
Неактивный пепсиноген образуется в клетках желудка — полость желудка, где подвергается активации. Процесс осуществляется двумя путями:
1) медленный; осуществляется под действием НСl, частичным протеолизом (отцепление N-концевого пептида, который участвует в образовании активного центра фермента)
2) быстрый; осуществляется молекулой пепсина, который образовался в первом пути. Процесс активации — частичный протеолиз.
Пипсин активно расцепляет пищевые белки, поэтому клетки желудка вырабатывают механизмы защиты от действия пепсина:
1. в клетках образуется неактивный пепсиноген, а активный пепсин образуется в клетках желудка.
2. подслизистым слоем желудка рН 5,5-6, что не является оптимумом для действия пепсина (оптимальный рН 1,5-2)
3. в полость желудка обращены углеводная часть мукополисахарида, который не является субстратом для действия пипсина.
Пищевые белки под действием пепсина расщепляются на более короткие фрагменты — пептиды, которые далее — в полость дуаденума.
В ответ на поступление кислых пептидов происходит секрация кишечного гормона секретина, который стимулирует 1ую порцию панкреатического сока, содержит гидрокарбонаты. В результате в полости дуаденума создается рН 7,5-8, что необходимо для действия ферментов, расщепляет белки. Далее стимулируется кишечный гормон холицестокинин, который способен перемещать 2ую порцию панкреатического сока в полость дуаденума.
2я порция панкреатического сока содержит неактивные протеолетические ферменты: трипсиноген, химотрепсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидаза. Эти ферменты активируются в полости дуаденума следующим образом:
сначала кишечный фермент энтеропептидаза частичным протеолизом активирует трипсиноген с образованием активного трипсина — активируются остальные ферменты частичным протеолизом. В результате образуются активные ферменты: хемотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза.
Пептиды под действием этих ферментов распадаются до трипептидов, дипептидов и так же образуется немного свободных АК.
Клетки 12-перстной кишки образуют подслизистый слой, который защищают их от действия протеолитических ферментов, однако пантреатические клетки неспособны образовывать подслизистый слой; у них существует другие механизмы защиты.
1) протеолитические ферменты, образуются в клетках поджелудочной железы в неактивной форме и автивируются только в полости дуаденума
2) клетки поджелудочной железы образуют ингибитор трипсина, который играет ключевую роль в активации протеаз
При повреждении клеток поджелудочной железы ↓количество ингибиторов трипсина, создаются условия для преждевременной активации протеолитических ферментов, они способны разрушать клетки поджелудочной железы;
Так же активируются ферменты, выходящие в кровь, достигая другие клетки, где белки подвергаются распаду.
Переваривание ди- и трипептидов в полости тонкой кишки
Ди- и трипептиды и свободные АК, образовавшиеся в полости дуаденума перемещаются ниже в полость кишечника, где свободные АК всасываются, а три- и дипептиды подвергаются распаду ферментов.
Трипептиды подвергаются действию аминопептидаз, которые отщепляют 1ую АК, таким образом образуются свободные АК и дипептид.
Все дипептиды распадаются под действием дипептидаз, таким образом образуются свободные АК, которые далее подвергаются всасыванию.
Всасывание АК в тонком кишечнике
Существует 5 транспортных систем, локализованных в мембранных клетках кишечника:
1) Для транспорта нейтральных АК с перазветвленной цепью
2) Нейтральные АК с разветвленной цепью
3) +заряженные АК
4) -заряженные АК
5) Транспорт пролина и оксапролина
Для транспорта нейтральных АК требуется градиент Nа-вторично-активного транспорта. Сначала иона Na перемещаются из полости кишечника в клетки кишечника пассивным транспортом.ю что стимулирует транспорт АК в клетках кишечника — ионы натрия возвращается в полость кишечника при помощи Nа-К-АТФазе.
Некоторые АК перемещаются в клетки кишечника при помощи гама-глутаминного цикла, процесс осуществляется при помощи мембранно-связанного фермента гама-глутамил-трансферазы и трипептида глупапиона, который имеет следующую структуру: глу-цис-гли
АК переносится гама-глутамин-трансферазой на глутамат, который отщепляюеся от глутатиона. Образуется комплекс АК-глу, который доставляется в кл., где АК высвобождается, остальные реакции направленны на востановлении структуры глутатиона.
После высвобождения АК перемещается в плазму — в клетки, часть АК транспортируются при помощи гамма-глутаминного цикла.
В клетки органов АК включаются:
1) в синтез белков, свойственный данному организму
2) в синтез азотосодерж. в-в: нейромедиаторов, нуклеотидов, карнитина
Особенности переваривания белков у детей грудного возраста
Основной белок молока — козеин, который в полости желудка, под действием фермента ринина подвергается превращению: от козеина отщепления гликопротеин и при воздействии ионов Са2+, образуется денатурированный паракозеин, который далее подвергается распаду.
Организм ребенка с молоком матери получает ингибитор — трипсин, а так же Ат. Поджелудочная железа незрлая, поэтому активность протеолитических ферментов низкая, но способствовать кдетки тонкого кишечника, учитывая выше описаной способности, распад белков ↓ — образуются белковые фрагменты, которые легко могут всасываться в тонком кишечнике. Это актуально для усвоения Ат организмом ребенка.
Если наблюдаются повреждения ЖКТ, то активность протеолитических ферментов еще более низкая, а всасывающая способность кишечника увеличивается, поэтому создаются условия для поступления в кровь большого количества белков и пептидов, что может вызывать аллергическую реакцию.
Аналогичная картина наблюдается у взрослых при заболеваниях ЖКТ.
Окисление АК.
Дизаменирование — 1ый этап распада АК различают 2 типа дизаминирования
1. Окислительное (прямое). Этому процессу подвергается только глутамат
2. Непрямое дезаминирование АК. Подвергается большая часть АК, включает 2 этапа:
а) тринеаминирование (переаменирование)
АК взаимодействуют с альфа-кето-глутаратом, в результате амино-группа у АК переносится на альфа-кето-глутарат, АК превращается в кето-кислоту, а альфа-кето-глутарат в глутамат.
Процесс катализируется амино-трасферазами, коферментом, который является витамин В6.
б) прямое дезаминирование глутамата
Клинико-диагностическое значение АСТ и АЛТ
В норме ферменты работают внутри клетки, поэтому их активность в плазме очень ↓ , при повреждении клеток, ферменты выходят в плазму, где их активность повышается.
Высокая активность АСТ отличается в клетках миокарда, скелетных мышцах, в митохондриях гепатоцитов.
Высокая активность АЛТ отмечается в ЦП гепатоцитов, в скелетных мышцах, миокарде.
Декарбоксилирование АК
-это отщепление от АК карбоксильной группы, в результате образуется СО2 и нейромедиаторы. Процесс катализируется декарбоксилазами, коферментом является витамит В6.
а)
ГАМК — найромедиатор в ЦНС, предотвращает гипервозбудимость нейронов, что сохраняет энергию в нервных клетках.
б)
Гистамин способствует расширению капиляров в местах внедрения м/о, чужеродных белков, что усиливает приток крови, при этом происходит доставка лейкоцитов, осуществление иммунных реакций. Также гистамин стимулирует синтез и секруцию солянной к-ты в желудке
в)
обладает антидепресантным действием
г)
д)
Ацетил-холин — нейромедиатор нервно-мышечного синапса, оказывает сокращательное действие на мышцу.
Синтез заменимых АК в клетках человека
Основным источником для синтеза АК является глю
СХЕМА
Синтез условно-заменимых АК
СХЕМА