Анализ заселенностей орбиталей по Малликену. Понятие о зарядах и порядках связей.

Существует возможность количественно оценить клады различных АО в МО. Как уже отмечалось, используя разложение МО по линейным комбинациям АО _i= с_i _ (2.12), удобно ввести матрицу плотности (матрицу зарядов-по­рядков связей) P c элементами Р_ = _j с_jс_j (суммирование ведется по занятым МО). Энергия молекулы с закрытыми оболочками записывается с помощью этой матрицы весьма компактно:

(3.5)

Матрица плотности описывает распределение электронной плотности по молекуле следующим образом (закрытые оболочки):

(3.6)

Перепишем последнее выражение таким образом, чтобы выделить вклады АО атомов I и J,

, J (3.7)

и проинтегрирум левую и правую части (3.7). Учитывая, что АО нормированы, имеем:

(3.8)

(интеграл перекрывания S_(I,J)=1, если =, I=J). Таким образом, полное число электронов молекулы N в приближении МО ЛКАО оказывается формально распределенным по атомам и связям между ними. Величина Р_(I) есть электронная заселенность орбитали , центрированной на атоме I, а 2Р_(I,J)S_(I,J) –электронная заселенность перекрывания орбиталей  и , центрированных на атомах I и J.

Малликен предложил оценивать электронные заселенности атомов, деля заселенности перекрывания орбиталей между рассматриваемой парой атомов поровну.

Тогда полное число электронов, приписывемое атому I, равно

, I<J,  (3.9)

Полный заряд на атоме q_I (эффективный заряд) вычисляется как разность

q_I= Z_I - Q_I , (3.10)

где Z_I – заряд ядра атома I.

Ясно, что описанный метод анализа электронных заселенностей орбиталей дает лишь приближенную оценку распределения заряда по молекуле: получаемые величины зависят от используемых при расчете метода и базиса, а деление электронов между атомами без учета их природы неправомочно. Кроме того, в ортогональном базисе все электроны оказываются формально распределенными только между атомами. Тем не менее, анализ заселенностей орбиталей по Малликену проводится при выдаче результатов расчета по всем современным квантовохимическим программам.

Величины 2Р_, следуя Коулсону, называют орбитальными зарядами, а 2Р_ -

порядками связей: отсюда и происходит название матрицы Р. Знак 2Р_ определяет конструктивная или деструктивная интерференция имеет место при взаимодействии данной пары АО. Полный порядок связи между атомами находят как сумму вкладов от перекрывания соответствующих АО.

Используя матрицу зарядов-порядков связей, легко вычислить дипольный момент молекулы:

(3.11)

Дипольный момент нейтральной молекулы не зависит от выбора начала отсчета.

Дипольные моменты молекул определяются измерением комплекной диэлектрической проницаемости как функции частоты и температуры, из ИК спектров и с помощью других методов. Сравнивая результаты расчета и измерений, можно оценить надежность проведенного исследования.

Макромолекулы как основа организации биологических структур. Основу структурной организации живого составляют макромолекулы, прежде всего важнейшие биополимеры – белки и нуклеиновые кислоты. В макромолекулах происходят сложные процессы трансформации Е, включающие миграцию Е электронного возбуждения и транспорт электронов. В основе функционирования макромолекул лежит электронно-конформационные взаимодействия, которые проявляются в самых различных процессах, где участвуют биологически активные макромолекулярные комплексы. Тепловые движения атомов, входящие в полипептидную цепь, их повороты и вращения вокруг связей приводят к созданию большого количества внутренних степеней свободы. Это приводит к свертыванию цепи и образованию клубков макромолекул – макроскопические системы, в которых проявляются статический характер параметров (размеры, формы, степень свертывания). Как физический объект их своеобразие проявляются в сочетании как статических, так и механических особенностей поведения макромолекул. С одной стороны большое число взаимодействий атомов создают большое количество степеней свободы и возможны создания различных конформаций, с другой стороны наличие химической связи между атомами ограничено -возможно образование конформеров. Взаимодействия атомов химической ковалентной связи определяет: 1. цепное строение биополимеров. 2. соединение друг с другом мономеров. Клетки и их органоиды – гетерогенные системы. Их существование и функц-ие опред-ся межмолекулярными взаимодействиями нековалентного характера (взаимодействуют слабо, потому что сильные взаимодействия создали бы устойчивые жестские структуры, лишенные молекулярной подвижности, а молекулярная подвижность необходима для выполнения различных задач (регуляция химических реакций, трансформация Е). Слабое взаимодействие в биологических системах: 1.Вандервальсовы силы, 2.Ионные связи, 3.Водородные связи, 4.Гидрофобные взаимодействия. Первичная структура – линейная. Важную роль в конформации полипептидов играют вандевальсовые силы, гидрофбные взаимодействия, водородные связи. Вторичная структура. Пептидная цепь в белках имеет спиральную конфигурацию (-спираль). Каждый атом H2 имеет избыточный «+» заряд, притягивающийся к «-» заряженному атому О2 в следующем витке спирали. Внутри образуются пептидные связи, а боковые радикалы аминокислот обращены наружу и могут взаимод-ть с молекулами окружающей среды. Спиральная конфигурация – вторичная. Структура полипептидной цепи спирализована неполностью. Инсулин – 60%. Причиной нарушения спирали являются: 1. Образование дисульфидных связей, которые могут соединить несколько спиралей между собой. В местах образования их ослабляется Н-связь и нарушается спирализация. 2.Наличие радикалов некоторых аминокислот, которые не укладываются в спираль и образуют отдельные складки, скрещивания водородных связей. Такие параллельно расположенные участки - - структура, - конфигурация представляет собой складчатую структуру, которая включает параллельные цепи, связанные водородной связью. Исследования показали, если в полипептидной цепи есть остатки  Глу, Ала, Лей- образуются ά – спираль, а если Мет, Вал, Изолей, то - структура. В зав-ти от хар-ра вторичной структуры белки делятся на три группы: 1.Белки с преобладанием - структуры (гемоглобин, миоглобин). 2.Белки, упакованы по типу - структуры. 3.Смешанная вторичная структура. Третичная структура – строго упорядоченная в пространстве укладка спирали и несколько участков цепи. Каждый белок имеет свою конфигурацию. Это связано с тем, что свободные карбоксильные, гидроксильные, аминные и другие группы боковых радикалов, взаимодействующих между собой с образованием амидных сложных эфирных связей. Водородные связи соединяют остатки двух соседних цепей и образуются дусульфидные мостики. Это делает структуру полужесткой. Четвертичная структура: Объединение двух и более субъединиц. Третичная структура приводит к созданию сложной активной белковой молекулы. Гемоглобин: 4 глобулы. В случае глобулы полипептидная цепь свернутая в клубок – третичная. Наличие нескольких сшивок S-S накладывает ограничение на конформацию. Глобула формирует слабые взаимодействия (гидрофобные→ взаимодействия цепных молекул друг с другом). Собранные в пачки рассматриваются и образуются фибриллярные структуры, которые функционируют вне раствора и формируют надмолекулярные белковые структуры, которые состоят из большего количества макромолекул с невалентными взаимодействиями- это клеточные мембраны, хромосомы, глобулы, нити в молекулах. Нуклеиновые кислоты. Уотсон Крик – структура ДНК, которая представляет собой правовинтовую спираль, из двух полинуклеиновых цепей, при этом одна цепь обвита вокруг другой. Таким образом, пары гетероциклических оснований нах-ся внутри. Обе цепи соединены между собой Н-связями, которые возникают между гетероциклическими основаниями.  

21. Общий характер объемных взаимодействий и влияние внешнего поля на стабильность конформации биополимеров. Фазовые переходы. Кооперативные свойства макромолекул. Различные типы объемных взаимодействий в макромолекулах. Водородные связи, силы Ван-дер-Ваальса и стабильность вторичной и третичной структур. Поворотная изомерия и энергия внутреннего вращения. Конформация полипептидной цепи.

Объѐмные взаимодействия Все взаимодействия между атомами независимо от их конкретной физической природы при формировании различных макромолекулярных структур и переходов между ними можно разделить на два типа: взаимодействия ближнего порядка между атомами соседних звеньев и дальние взаимодействия или объемные эффекты между атомами, которые хотя и отстоят по цепи далеко друг от друга, но случайно сблизились в пространстве в результате изгибания цепи. В стабилизации молекулы биополимера принимают участие следующие объѐмные взаимодействия: 1. Водородные связи

2. Электростатические силы

3. Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия

4. Гидрофобные взаимодействия