3. Les glycoprotéines non-collagéniques structurelles.
La fibronectine – le dimère. Ses sous-unités sont reliées antiparallèles par deux liaisons disulfures dans la zone des C-terminaux. La chaîne peptidique forme plusieurs domaines globulaires. Les molécules ont une forme allongée et les sites de liaison avec d'autres molécules de la fibronectine, avec le collagène, les glycosaminoglycanes, les intégrines.
La laminine – l`hétérotrimère. La molécule de la laminine a une forme cruciforme, avec trois branches courtes, dont chacune contient un domaine globulaire, et une branche longue avec le domaine globulaire C-terminale. La laminine dans les membranes basales se trouve dans un complexe avec une autre protéine – nidogène. Nidogène a des sites de liaison de collagène. Il assure la liaison les principales composantes de la lame basale. En présence de Са2+ la laminine par l`auto-assemblage forme une structure réticulaire à l`aide de l'interaction des domaines globulaires des branches courtes.
4. Les protéoglycanes – les combinaisons macromoléculaires, formées par les glucides et les protéines. Font jusqu'à 30% de la masse sèche du tissu conjonctif.
Le groupe polysaccharide de protéoglycanes s`appelle mucopolysaccharides (ces substances se trouvent principalement dans les substrats muqueuses). Plus tard, ils sont devenus connus sous le nom des glycosaminoglycanes. Il s'agit des polymères linéaires non ramifiés, construits par des unités répétées disaccharidiques. Ils sont composés des résidus de la glucosamine, la galactosamine, acides D-glucuronique ou L-iduronique.
L'acide hyaluronique a été découvert dans le corps vitré.
Il est construit à partir des restes de l'acide glucuronique et de N-acétylglucosamine. Se trouve dans les valvules du cœur, le cartilage. La fonction principale – la liaison de l'eau. Participe à la régulation de la perméabilité des tissus.
reste
de
N-acétylglucosamine
reste
de l`acide
D-glucuronique
acide
hyaluronique
Chondroïtine-sulfates contiennent l'acide glucuronique et N-acétylgalactosamine sulfoné. Dans les valvules du cœur se trouve chondroïtine 6-sulfate, dans le cartilage – chondroïtine-4-sulfate.
Dermatane-sulfate se trouve dans le derme (la peau). L'acide L-iduronique fait partie de dermatane-sulfate. Impliqué dans la stabilisation des faisceaux de collagène.
Kératane-sulfate a d'abord été dégagé de la cornée bovine. Ne contient pas d`acides D-glucuronique ou L-iduronique. Kératane-sulfate de différents tissus varie par le degré de sulfatation et le type de la liaison avec la protéine.
Héparine est synthétysée par les héparinocytes. Elle existe sous la forme des chaînes solitaires polysaccharides, ou sous la forme de protéoglycanes. Elle est une anticoagulante, est impliquée dans la régulation de la coagulation sanguine.
La biosynthèse des glycosaminoglycanes. La synthèse de glucosamine et de l'acide glucuronique se produit de D-glucose. Puis se passe l'épimérisation de la glucosamine à la galactosamine, de l`acide glucuronique – à l'acide iduronique. Les précurseurs de l'acide hyaluronique – les dérivés uridinediphosphonucléotidiques de N-acétylglucosamine et de l'acide glucuronique.
La partie protéique de protéoglycanes est synthétisée sur polyribosomes du RE. Dans la cavité du RE commence la synthèse de la partie glucidique. Là se produit également sa sulfonation. Parallèlement à la synthèse des chaînes de polysaccharides la molécule de protéoglycane se déplace vers le complexe lamellaire, où elle est incluse dans les granules sécrétoires et exocytée.
Différents protéoglycanes ont des composants protéiques différents, ils n'ont rien à voir avec le collagène et l'élastine. Par une seule chaîne peptidique du groupe hydroxyle de la sérine est lié un grand nombre des chaîne de glucosamineglycanes, de telle sorte que la molécule ressemble un goupillon. Dans la substance intercellulaire les protéoglycanes se trouvent principalement dans les complexes avec de l'acide hyaluronique.
Les molécule des protéoglycanes dans la solution sont «pelucheux» en raison de la répulsion des chaînes des GAG sulfatés chargées négativement, et à cause de l'hydratation. Ceci est important pour les cartilages des surfaces articulaires, où protéoglycanes agissent comme des ressorts. L'intégration de la matrice intercellulaire et des cellules est assurée par les molécules de l'adhésion.
Les intégrines – les protéines transmembranaires qui représentent les dimères. Les intégrines assurent une transmission du signal transmembranaire. Les deux chaînes de l'intégrine ont de grands domaines extracellulaires et les domaines intracellulaires courts. Lorsque dans la matrice du domaine extracellulaire de l`intégrine se produisent les changements, le signal est transmis au domaine intracellulaire et les protéines cytoplasmiques de régulation, liées à elle. La signalisation aux intégrines de l'extérieur à l'intérieur modifie la synthèse et la sécrétion de composants de matrice intercellulaire et de la synthèse et la sécrétion d'enzymes qui détruisent les composants de la matrice. De même, se produit la conduction du signal de l'intérieur en dehors.