Sélectivité de l`action des peptidases

Enzyme	Liaisons peptidiques rompues
Pepsine	Phénylalanine, tyrosine, acide glutamique
Trypsine	Lysine, arginine
Chymotrypsine	Tryptophane, phénylalanine, tyrosine
Élastase	Glycine, alanine, sérine
Conjugase А	Tryptophane, phénylalanine, tyrosine
Conjugase В	Lysine, arginine

Les produits d'hydrolyse de protéines sont absorbés dans le tube digestif principalement sous la forme d'acides aminés libres, avec l'aide de protéines porteuses. Les acides aminés, comme le glucose, sont absorbés par des ions Na⁺.

L'absorption de petits peptides est prouvée. Les oligopeptides sont hydrolysés après l'absorption. Dans certains cas, de gros peptides sont absorbés, comme la toxine du botulisme, du choléra et de la diphtérie. La toxine diphtérique comprend deux polypeptides. Le transport de ces de deux polypeptides ou de la toxine entière à travers la couche double lipidique des biomembranes est considéré jusqu'à présent comme le processus unique et énigmatique.

Les acides aminés absorbés entrent à travers la veine porte dans le foie où ils participent à la synthèse des protéines, des nucléotides, la créatine, etc. La partie considérable des acides aminés est transportée par le sang partout dans le corps et utilisée pour les buts physiologiques.

L`alimentation parentérale protéique

L'introduction de la protéine parentérale conduit au développement de la sensibilisation, et la ré-introduction de protéines peut provoquer un choc anaphylaxique. Pour l`alimentation protéique on utilise les hydrolysats des protéines (un mélange d'acides aminés). Il ne provoque pas de réactions allergiques. Cependant, les effets secondaires sont possibles, comme par exemple, la perturbation de l'activité mentale.

2.2. Transformations des acides aminés Transformations des acides aminés sous l'action de la microflore intestinale

Toutes les transformations des acides aminés, causées par l'activité des microorganismes intestinaux, ont été appelées «la putréfaction des protéines dans l'intestin». Dans l'intestin des produits métaboliques toxiques se libèrent – l`hydrogène sulfuré H₂S, méthylmercaptan CH₃SH, des amines, le crésol, le phénol, le scatole et l'indole.

Dans le foie, ils sont soumis à la détoxication par la voie de la liaison chimique avec de l'acide sulfurique ou glucuronique et sont excrétés avec l'urine.

tryptophane

scatole

indole

Indican animal Les réactions de l`aminogène

1. Désamination des acides aminés. Dans tous les cas, NH₂-groupe des acides aminés se libère sous la forme d'ammoniac.

Désamination réductrice

Désamination hydrolytique

Désamination oxydative qui prédomine.

Avec la plus grande vitesse se passe la désamination de l'acide glutamique. Le glutamate déshydrogénase – l'enzyme anaérobie. Les coenzymes de glutamate déshydrogénase NAD⁺ ou NADP⁺. Tout d`abord le glutamate s`oxyde en iminoglutarate avec la participation de glutamate déshydrogénase, et ensuite l`imino-acide s`hydrolyse avec la formation de α-cétoglutarate et l`ammoniaque.

acide

glutamique

acide -aminoglutarique

acide -cétoglutarique

L`histidine est soumise à la désamination intramoléculaire.



l`acide urocanique

2. Transamination d'acides aminés – la réaction de transfert intermoléculaire des groupes aminés (NH₂—) des acides aminés sur α-céto acide. La plupart des L-acides aminés dans le corps sont désaminés par la transamination avec α-acide cétoglutarique:

L-acide aminé

oxoglutarate-

transaminase

Les enzymes – des aminoférases ou des transaminases. Les réactions de transamination passent le plus activement dans le foie. Leur coenzyme – le pyridoxalphosphate (un dérivé de la vitamine B₆). L'acide glutamique résultant est soumis à une désamination oxydative. Ce processus a été nommé par A.E. Braunstein la transdésamination.

Pour les buts cliniques la signification la plus importante appartient à l'aspartate aminotransférase (AsAT) et l'alanine aminotransférase (AlAT), qui catalysent le transfert des groupes aminés de l'aspartate et l'alanine à la -cétoglutarate:

аspartate + α-cétoglutarate  oxaloacétate + glutamate

аlanine + α- cétoglutarate  pyruvate + glutamate

Dans le sérum sanguin de personnes saines, l'activité de ces transaminases est de milliers de fois plus faible que dans les organes parenchymateux. La maladie aiguë et chronique conduisent à la destruction de cellules et d'enzymes et de libération des transaminases du foyer de la lésion dans le sang. 3 à 5 h après le développement de l`infarctus du myocarde le niveau de AsAT dans le sérum est fortement augmenté (20-30 fois). Le niveau d'AlAT dans le sang aux maladies hépatiques augmente.