53.Выделение белков в отдельный класс биологических мролекул.Молекул .Работы Антуана де Фуркруа. Первые открытые белки – альбумин, фибрин, глютен.

История целенаправленного изучения белков началась в XVIII веке, когда в результате работ французского химика Антуана Франсуа де Фуркруа и других учёных по изучению таких веществ как альбумин, фибрин и глютен, белки были выделены в отдельный класс молекул.

В 1836 году появилась первая модель химического строения белков. Эта модель была предложена Мулдером на основании теории радикалов, и до конца 1850-х она оставалось общепризнанной. А всего через 2 года в 1838 году белкам было дано современное название – протеины. Его предложил работник Мулдера Якоб Йенс Берцелиус.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, входящих в состав белков, что видимо и послужило толчком к тому, что в 1894 году немецкий ученый Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков.

В начале XX века предположение Косселя было экспериментально доказано немецким химиком Эмилем Фишером.

В 1926 году американский химик Джеймс Самнер доказал, что фермент уреаза, вырабатываемый в организме относится к белкам. Своим открытием он открыл дорогу к осознанию важности роли играемой белками в организме человека.

В 1949 году Фред Сенгер получил аминокислотную последовательность гормона инсулина и тем самым доказал, что белки — это линейные полимеры аминокислот.

В 1960-х годах были получены первые пространственные структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на атомарном уровне.

Научные работы по изучению этого высокомолекулярного органического вещества продолжается и в наши дни. Существует даже отдельная наука о протеинах – протеомика

Основные работы посвящены систематизации и классификации химических соединений. Фуркруа был одним из ближайших соратников Фуркруа был широко известен как автор учебников и монографий по химии. В особенности широкое распространение получило его сочинение «Элементы естественной истории и химии» в четырех томах (1786), представляющее собой переработку его же книги «Элементарные лекции по естественной истории и химии» в двух томах (1782). Принимал участие в издании «Методической энциклопедии по химии, фармации и металлургии» (1786-1789). Эти сочинения многократно переиздавалось на различных языках. Выступал как популяризатор науки. Написал работы «Химическая философия» (1792, русские переводы 1799 и 1812) и «Система химических знаний» (т.1-2, 1801-1802). Иностранный почётный член Петербургской академии наук (с 1802).

54.Открытие аминокислот.

История химии аминокислот связаны с тремя открытиями.

В 1806 г. открыто первое аминокислотное произ­водное — амид аспарагин.

В 1810 г. открыта первая аминокислота — цистин, которая была выделена из объекта небелковой при­роды — мочевых камней.

В 1820 г. аминокислота глицин впервые выделена из белкового гидролизата и более или менее тща­тельно очищена.

Входящие в состав белков аминокислоты классифицируют в зависимости от особенностей их боковых групп. Например, исходя из их отношения к воде при биологических значениях рН (около рН 7,0), различают неполярные, или гидрофобные, аминокислоты и полярные, или гидрофильные. Кроме того, среди полярных аминокислот выделяют нейтральные (незаряженные); они содержат по одной кислой (карбоксильная) и одной основной группе (аминогруппа). Если же в аминокислоте присутствует более одной из вышеназванных групп, то их называют, соответственно, кислыми и основными.

Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. К числу незаменимых для человека аминокислот относятся валин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, а для детей незаменимыми являются также гистидин и аргинин. Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития.

В отдельных белках встречаются редкие (нестандартные) аминокислоты, которые образуются путем различных химических превращений боковых групп обычных аминокислот в ходе синтеза белка на рибосомах или после его окончания (так называемая посттрансляционная модификация белков) (см. Белки). Например, в состав коллагена (белка соединительной ткани) входят гидроксипролин и гидроксилизин, являющиеся производными пролина и лизина соответственно; в мышечном белке миозине присутствует метиллизин; только в белке эластине содержится производное лизина — десмозин.