5. Пептиды

Пептиды - это амиды линейной структуры, которые можно рас­сматривать как результат взаимодействия аминогрупп и карбоксилов разных по строению (или одинаковых) аминокислот.

Пептиды могут быть получены гидролизом природных белков. Синтетические методы получения пептидов разработал Э.Фишер (немец­кий химик - органик) в 1907 г. Так, по одному из способов конден­сируют хлорангидрид  - галогенкарбоновой кислоты с  - амино­кислотой с последующей обработкой продукта конденсации аммиаком, получая в результате дипептид, например:

CH₃  CH C =O + H NH CH₂  COOH  CH₃ CH C NH CH₂ COOH 

  -HCl  ║

Br Cl Br O

хлорангидрид

 -бромпропионовой

кислоты

+ 2NH₃ CH₃  CH C NH  CH₂  COOH

- NH₄Br  ║

NH₂ O

дипептид аланил – глицил

Продолжая наращивать таким путем пептиднуго цепь, можно получить пептиды со значительным числом остатков аминокислот, так называемые полипептиды.

В зависимости от числа аминокислотных остатков различают ди-, три-... полипептиды. Принято относить к полипептидам соеди­нения с молекулярной массой до 10.000. Полипептиды с большей молекулярной массой называют белками. Названия пептидов образу­ются по аминокислотам, которые входят в пептид, за исключением последней в цепи, которая содержит свободную карбоксильнуюг группу, меняя в окончании буквы "Н" на букву "Л", например трипептид, который состоит из остатков глицина, аланина и цистеина, называют глицил-аланил-цистеин.

H ₂N  CH₂  COOH + H₂N CH  COOH + CH₂  CH  COOH

  ║ -2H₂O

CH₃ SH NH  H

глицин  -аланин цистеин

H₂N  CH₂ C  NH  CH  C  NH  CH  COOH

║  ║ 

O CH₃ O H₂C  SH

трипептид глицин – аланил - цистеин



В пептидах амидная группа 0=C-NH - называется пептидной группой или пептидной связью), которая соединяет остатки аминокис­лот. Именно по пептидной группе осуществляется реакция расщепления полипептидных цепей, например при гидролизе полипептидов.

Полипептиды - это бесцветные кристаллические вещества, растворимые, в воде. Полипептиды составляют основу биополимеров - белков.

Все атомы пептидной связи находятся в одной плоскости. Это связаяо с сопряжением между электронами  -связи C=O - группы и не поделенной пары электронов атома азота

O:

:  

 C = N 



H

Благодаря сопряжении связь C-N имеет частичный характер двойной связи, вращение вокруг которой заторможено. Атомы кислорода и водорода находятся преимущественно в транс-положении.

Поскольку на долю пептидных связей приходится 1/3 всех связей полипептидного остова, то это приводит к ограничению пространствен­ного расположения пептида. Только радикалы аминокислотных остат­ков могут свободно вращаться в цепи.

Кроме сильных ковалентных пептидных связей в молекулах бел­ков возникают взаимодействия (водородные, ионные, гидрофобные, дисульфидные) между функциональными группами, которые поддержи­вают специфическую пространственную форму молекулы и обеспечивают реализацию ее биологических функций.

Полипептиды встречаются в организмах животных и человека, являясь чаще всего продуктами распада белков.

Ряд, пептидов играет важную биологическую роль. К ним можно отнести, например, декапептид, известный как грамицидин С- анти­биотическое вещество, гормоны гипофиза окситоцин, вазопрессин и адренокортикотропный гормон. Важнейшим пелтидом является инсулин - гормон поджелудочной железы, снижающий содержание сахара в крови. Недостаток инсулина вызывает сахарный диабет.