Боковые радикалы с карбоксильными группами («аминодикислоты»)

Аспарагиновая кислота (Asp, D) Аминоянтарная к-та. Карбоксильная группа боковой цепи при физиологических значениях  pH диссоциирована (pK_a ~ 4.3-4.7) Депротонированная форма называется аспартат. _D = +4,36 Т_пл. ^оС= 251

Глутаминовая кислота (Glu, E)  -аминоглутаровая. Депротонированная форма называется глутамат. Амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. _D = +31,7 Т_пл.^оС= 248

Аспарагин (Asn, N) Аминоянтарная.Амидная группа полярна, но кислотными свойствами не обладает. Может участвовать в образовании водородных связей. Общее обозначение для аспарагиновой кислоты или ее амида Asx, а в однобуквенном коде B. _D = +4,36 Т_пл. ^оС= 251

Глутамин (Gln, Q) Общее обозначение для аспарагиновой кислоты или ее амида Glx, а в однобуквенном коде Z.

Основные аминокислоты.

Лизин (Lys, K) 2,6- диаминогексановая к-та. Незаменимая аминокислота. Аминогруппа

+

при С_ атоме в нейтральных растворах протонирована (-NH₃) pK_a~ 10.5 _D = +25,9 Т_пл. ^оС= 224

Аргинин (Arg, R) pK_a гуанидиновой группы ~ 12.5 и в большинстве растворов она протонирована и стабилизирована резонансом. В ряде случаев она выступает как центр связывания фосфатных групп.

Гистидин (His, H) 2-амино-3-(3^-имидазолил) пропановая,

Имидазольная группа боковой цепи входит в состав активных центров ряда ферментов. Атом азота в третьем положении имидазольного кольца (N-) служит акцептором и/или донором протонов pK_a ~ 6.4-7.0, попеременно выступая в качестве основного или кислотного катализатора. _D = -39,74

Аминокислоты с гидроксильной группой

Серин (Ser, S) Гидроксильная группа способна образовывать эфиры фосфорной и органических кислот, служит местом присоединения углеводов в гликопротеидах. Серин присутствует в активных центрах ряда ферментов.

Треонин (Thr, T) 2-амино-3-оксибутановая к-та. Незаменимая аминокислота. Имеется второй хиральный центр. _D = -30 Т_пл. ^оС= 251

Сер(о/у)содержащие аминокислоты

Цистеин (Cys, С) 2- амино-3-тиопропановая к-та.Способен самопроизвольно окисляться в присутствии O₂ образуя «двойную» аминокислоту цистин (дисульфидные связи в белках). _D = -16,5 Т_пл. ^оС= 178.

Метионин (Met, M) 2-амино-4-метилтиобутановая к-та. Незаменимая аминокислота. _D = +27,2

Ароматические аминокислоты

Фенилаланин (Phe, F) 2-амино-3-фенилпропановая к-та.Незаменимая аминокислота.

_D = -34,5 Т_пл. ^оС= 278

Тирозин (Tyr, Y) 2-амино-3-(n-оксифенил) пропановая к-та. Донор протона в водородных связях. pK_a ~ 9.5-10.9 _D = -10

Триптофан (Trp, W) 2-амино-3-индолилпропанокая к-та. Незаменимая аминокислота. Тирозин и триптофан поглощают в УФ области спектра (250-300 нм). _D = -31,5

Т_пл. ^оС= 382

Иминокислота

Пролин (Pro, P) -пирролидинкарбоновая к-та. Боковая цепь замыкается на аминогруппу. Пирролидиновое кольцо вызывает изгибы полипептидной цепи.

Таблица обозначений и некоторых важных свойств 20 природных аминокислот

Amino acid	Abbreviations		mol.wt. Da	pK			Aq. solubility (g/100ml)	UV abs. Log pH~7
	3-letter	1-letter		-COOH	-NH3+	R group
alanine	ala	A	89,10	2,35	9,87	-	16,6 (25°C)	-
arginine	arg	R	174,20	1,82	8,99	12,50	15(21°C)	-
asparagine	asn	N	132,10	2,14	8,72	-	2,6(25°C)	-
aspartic acid	asp	D	133,10	1,99	9,90	3,90	0,5(25°C)	-
cysteine	cys	C	121,20	1,92	10,70	8,37	soluble	2,48(250nm)
glutamic acid	glu	E	147,10	2,10	9,47	4,07	0,86(25°C)	-
glutamine	gln	Q	146,10	2,17	9,13	-	4,2(25°C)	-
glycine	gly	G	75,10	2,35	9,78	-	25(25°C)	-
histidine	his	H	155,20	1,80	9,33	6,04	4,2(25°C)	3,77(211nm)
isoleucine	ile	I	131,20	2,32	9,76	-	4,1(25°C)	-
leucine	leu	L	131,20	2,33	9,74	-	2,4(25°C)	-
lysine	lys	K	146,20	2,16	9,06	10,54	soluble	-
metionine	met	M	149,20	2,13	9,28	-	soluble	-
phenylalanine	phe	F	165,20	2,20	9,31	-	3,0(25°C)	3,97(206nm) 2,30(257nm)
prolyne	pro	P	115,10	1,95	10,64	-	soluble	-
serine	ser	S	105,10	2,19	9,21	-	25(20°C)	-
threonine	thr	T	119,10	2,09	9,10	-	soluble	-
tryptophan	trp	W	204,20	2,46	9,41	-	1,14(25°C)	4,67(219nm) 3,75(280nm)
tyrosine	tyr	Y	181,20	2,20	9,21	10,46	0,045(25°C)	3,9(222nm) 3,15(274nm)
valine	val	V	117,10	2,29	9,74	-	8,8(25°C)	-

Все входящие в состав белков аминокислоты представляют собой L - формы;

D - формы встречаются в природе редко (их получает синтетически). Во всех тканях присутствуют только L- изомеры. После гибели организма они начинают медленно переходить в D - изомеры. Установив соотношение L - и D - аминокислот, можно определить возраст находки.