Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекция №6. Нарушения ферментативного обмена.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
133.08 Кб
Скачать

3. Ферменты в диагностике заболеваний сердечной мышцы

Миокард, т.е. сердечная мышца – это мышечная ткань сердца, которая составляет основную часть его массы. Размеренные, координированные сокращения миокарда предсердий и желудочков обеспечиваются проводящей системой сердца.

Сердце состоит из 3-х основных типов мышечной ткани: миокарда желудочков, миокарда предсердий и атипического миокарда проводящей системы сердца. Сердечная мышца имеет сетчатую структуру, которая образовывается из мышечных волокон.

Миокардиальные ферменты

Креатинкиназа. Креатинкиназа – КК – (другое название креатинфосфокиназа).Креатинкиназа присутствует во многих типах тканей, но в наибольших количествах определяется в трех из них: сердечной мышце (миокарде), скелетных мышцах и в мозге. Она состоит из двух белковых субъединиц, М и В, что позволяет идентифицировать три функционально одинаковых, но структурно различных изофермента КФК: ММ, ВВ и МВ. При определении уровня КФК в плазме получают суммарную активность всех трех изоферментов, но можно определить и активность каждого изофермента в отдельности.

Креатинкиназаорганоспецифична. Большая часть ВВ-КФК находится в мозге. В скелетных мышцах КФК представлена в основном изоферментом ММ, а в сердечной мышце – изоферментом МВ. На практике только КФК и МВ-КФК полезны для диагностики инфаркта миокарда и поэтому могут рассматриваться как «миокардиальные ферменты». Так как большая часть МВ-КФК в организме происходит из миокарда, ясно, что определение активности этого изофермента более специфично при повреждении миокарда, чем определение уровня КФК (суммы всех изоферментов). Некоторые лаборатории определяют КФК, а другие – более специфический изофермент – МВ-КФК.

Лактатдегидрогеназа. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) широко распространена в тканях организма. Наивысшая активность этого фермента наблюдается в скелетных мышцах, печени, сердечной мышце, но он имеется и в почках, поджелудочной железе, эритроцитах и легких. Подобно КК, ЛДГ существует в нескольких функционально сходных, но структурно различных формах (изоферменты). Идентифицированы пять изоферментов ЛДГ: ЛДГ1, ЛДГ2 и т.д. Как и изоферменты КК, они органоспецифичны. преобладающей формой в печени и скелетных мышцах является ЛДГ5, тогла как ЛДГ1 преобладает в сердечной мышце.

Аспартатаминотрансфераза. Аспартатаминотрансфераза (АсАТ). Миокард, скелетные мышцы и печень являются богатыми источниками АсАТ. Этот фермент также присутствует в клетках почек и в эритроцитах.

Диагностика инфаркта миокарда

Инфа́ркт миока́рда — одна из клинических форм ишемической болезни сердца, протекающая с развитием ишемического некрозаучастка миокарда, обусловленного абсолютной или относительной недостаточностью его кровоснабжения.

После закупорки (окклюзии) коронарного сосуда в крови вначале (через 2 ч) отмечают повышение активности КК, однако фермент быстро удаляется из кровотока. Обнаружение повышенной активности КК в плазме крови - основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда. Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркта миокарда маловероятен.

Дополнительным подтверждением диагноза инфаркта миокарда служит обнаружение активностей ферментов ACT в крови больных. При инфаркте миокарда активность ACT повышается через 4-6 ч; максимум активности наблюдают в течение 2-3 дней.

Уровень ЛДГтакже увеличивается в плазме крови через несколько часов после закупорки кровеносного сосуда; максимум активности наблюдают на 3-4-й день, затей наступает постепенная нормализация активности. Уровень повышения активности ЛДГ коррелирует с размерами повреждения сердечной мышцы.