Строение ферментов
1. Строение простого фермента: Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. В активном центре выделяют два участка:
якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
каталитический– непосредственно отвечает за осуществление реакции.
Схема строения ферментов
2. Строение сложного фермента: У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц..У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.
Схема формирования сложного фермента
Сложные ферменты представлены:
1 .Белковой частью (состоит из АК) - апофермент
2. Небелковой частью - кофактор
Выделяют 2 основных кофактора:
1. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются металлоферментами. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.
2. Коферменты - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы.
Для многих ферментов его апофермент вместе с кофактором образуют каталитически активную молекулу, которая называется холоферментом.
АПОФЕРМЕНТ+КОФАКТОР=ХОЛОФЕРМЕНТ.
3. Строение фермента с аллостерическим центром:Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов.
Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы вызывает изменение скорости ферментативной реакции.Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.
Схема строения аллостерического фермента
4. Строение мультиферментных комплексов: В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.
Пируватдегидрогеназный комплекс (пируватдегидрогеназа), превращающий пируват в ацетил-SКоА,
α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий α-кетоглутарат в сукцинил-SКоА,
комплекс под названием "синтаза жирных кислот" (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.
Строение мульферментного комплекса
Энзимодиагностика
При многих заболеваниях происходит повреждение клеток, и их содержимое, в том числе и ферменты, высвобождаются в кровь. Уровень активности ферментов в плазме коррелирует со степенью повреждения клеток.
Причины изменения активности ферментов:
1. Повышение активности фермента в результате ускорения процессов синтеза,
2. Повышение активности фермента в результате некроза клеток органа,
3. Повышение активности фермента в результате понижения выведения фермента,
4. Повышение активности фермента в результате повышения проницаемости клеточных мембран клеток органа.
1.Снижение активности фермента в результате уменьшения числа клеток, секретирующих фермент,
2. Снижение активности фермента в результате недостаточности синтеза фермента
3. Снижение активности фермента в результате увеличения выведения фермента
4. Снижение активности фермента в результате торможения его активности.
Степень изменения активности исследуемых ферментов зависит от массы пораженного органа, распределения ферментов между тканями, локализации ферментов во внутриклеточных органеллах.
Обнаружение в плазме крови цитозольных ферментов в результате нарушения проницаемости мембраны клеток, свидетельствует о воспалительном процессе;
Обнаружение в плазме митохондриальных или ядерных ферментов свидетельствует о более глубоких повреждениях клетки, например о некрозе.