Структура білків

Рівні організації білкової молекули

Третинна структура:

просторова орієнтація поліпептидної спіралі або способ укладання поліпептиду в певному об’ємі. У стабілізації третинної структури білка беруть участь ковалентні й нековалентні зв'язки:

а) дисульфідні (-S-S-) - між залишками амінокислоти цистеїну;

б) водневі зв'язки;

в) гідрофобні взаємодії між радикалами амінокислот;

г) електростатичні взаємодії між зарядженими радикалами амінокислот.

Четвертинна структура:

спосіб укладання в просторі окремих поліпептидів, що володіють однаковою або різною первинною, вторинною або третинною структурою, і формування єдиної в структурному й функціональному відношенні макромолекули.

Наприклад, молекула білка крові гемоглобіну складається із чотирьох субодиниць.

ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ

Розчинність

Більшість білків - гідрофільні речовини, добре розчинні у воді. При дії деяких факторів

можуть осаджуватися.

При оборотному осадженні (викликають солі лужних і лужноземельних металів, спирт) осад білка розчиняється в первісному розчиннику.

При необоротному осадженні (викликають солі важких металів, алкалоїди, кислоти, нагрівання) - не розчиняється.

Амфотерність

(подвійність) обумовлена характером радикалів кислих і основних амінокислот.

Ізоелектричний стан (ІЕС) - стан білкової молекули, при якому вона має «0» заряд.

Ізоелектрична точка (ІЕТ) - це значення рН середовища, при якому молекула білка перебуває в ізоелектричному стані.

Денатурація

Руйнування нативної структури білкової молекули (четвертинної, третинної, вторинної структури) під дією фізичних або хімічних факторів. Фізичні фактори: підвищення температури, тиску, механічна дія, ультразвукове або іонізуюче випромінювання. Хімічні фактори: кислоти, луги, поверхнево-активні речовини, алкалоїди, солі важких металів та ін.

Класифікація білків

Класифікація білків за складом