Особливості ферментативних реакцій

1. Швидкість ферментативної реакції в 10⁶ – 10¹² разів більше, ніж реакції без каталізатора у водному розчині. Завдяки цьому, в живих організмах за секунди проходять складні послідовні реакції.

2. Ферментативні реакції проходять без утворення побічних продуктів.

3. Всі ферментативні реакції проходять у відносно м'яких умовах при невисокій температурі (25-40ºC), нормальному тиску, фізіологічних значеннях рН.

4. Ферменти мають високу специфічність стосовно реакції, яку вони каталізують.

5. Особливу групу ферментів складають мультимолекулярні ферментні комплекси, до складу яких входять різні ферменти (від 2 до 20 і більше), що каталізують послідовні ступені перетворення тих чи інших субстратів.

6. Ферментативні реакції строго регулюються, тобто утворюється стільки видів речовин, скільки їх необхідно в цей момент часу організму. Біологічні системи регулюють синтез своїх власних ферментів - каталізаторів. Завдяки саморегуляції живі організми підтримують стаціонарний стан навіть при істотній зміні зовнішнього середовища й трохи змінюють ферментативний апарат при різких змінах зовнішнього середовища. Можливостей ферментативних реакцій істотно більше, ніж можливостей сучасних хімічних технологічних процесів.

Таким чином, існування життя обумовлене наявністю ферментів.

БУДОВА ФЕРМЕНТІВ

Ферменти - прості білки (протеїни) -однокомпонентні; у результаті їх гідролізу утворюються тільки амінокислоти. Каталітичну функцію в цих ферментах виконує активний центр. Установлено, що більшість гідролітичних ферментів є протеїнами.

Ферменти – складні білки (протеїди) -двокомпонентні. У результаті гідролізу таких ферментів утворюються амінокислоти й речовини небілкової природи, які або легко відділяються від білкової частини (апоферменту), тоді вони називаються коферментами; або тісно зв'язані з апоферментом, тоді вони називаються простетичними групами. Роль коферментів виконує більшість вітамінів (В₁, В₂, В₃, В₄, В₅, В₆, В₁₂, Н и ін.) або сполуки, до складу яких входять вітаміни.

.

1 . Специфічність дії:

а) абсолютна специфічність – фермент каталізує одну реакцію однієї речовини. Наприклад, фермент уреаза прискорює тільки реакцію гідролізу сечовини;

б ) абсолютна групова специфічність – ферменти каталізують певний тип реакцій. Наприклад, всі дегідрогенази каталізують відщіплення атомів Гідрогену; залежно від субстрату проявляється специфічність дії окремих дегідрогеназ;

в) відносна групова специфічність – ферменти каталізують перетворення одного типу зв'язку. Наприклад, ліпаза прискорює гідроліз будь-яких жирів;

г) оптична специфічність – фермент діє тільки на один оптичний ізомер.

2 . Залежність від рН середовища. Значення рН, при якому фермент максимально активний називається рН-оптимумом. Більшість ферментів максимально активні в середовищі, близькому до нейтрального. Деякі ферменти мають рН-оптимум при крайніх значеннях рН (пепсин - 1,5-2,5; аргіназа - 9,5-9,9).

3 . Оборотність дії. Ферменти можуть прискорювати реакції, як у прямому, так і у зворотному напрямку. Наприклад. ліпаза може каталізувати гідроліз жирів і за певних умов їхній синтез.

4. Залежність дії від значень температури (термолабільність). Значення температури, при якому фермент проявляє максимальну активність, називається оптимальним (для більшості ферментів тваринного походження - 37-40ºC, рослинного походження- 50-60ºC).

5. Залежність дії від впливу активаторів і інгібіторів. Речовини, які збільшують активність ферментів, називаються активаторами. До них відносяться іони багатьох металів (частіше Mn²⁺,K⁺,Co²⁺), деякі аніони (Cl^-).

Речовини, які зменшують швидкість ферментативної реакції, називаються інгібіторами. Інгібування може бути конкурентним і неконкурентним. При конкурентному інгібуванні інгібітор структурно схожий на субстрат, з'єднується з ферментом, заміняючи собою субстрат. При неконкурентному інгібуванні інгібітор взаємодіє з ферментом, у результаті чого фермент втрачає свою активність. До інгібіторів дії ферментів відносяться солі важких металів, солі синільної кислоти (KCN) та ін.

Класифікація ферментів

Міжнародним біохімічним союзом були уведені номенклатури: систематична й тривіальна. Відповідно до систематичної номенклатури ферменти поділяються на шість класів за типом реакції, яку вони каталізують. Кожний клас має кілька підкласів (від 4 до 13). Назва ферментів за систематичною номенклатурою складається з 2 частин: назва субстрату + тип реакції, що каталізується, + закінчення «аза». Кожний фермент має шифр, що складається з 4-х чисел, розділених крапками. Перше число вказує клас, друге - підклас, третє - підпідклас, четверте - номер ферменту в межах підпідкласу. Крім цього, кожному ферменту була привласнена тривіальна назва, що складається з назви субстрату, на який діє фермент, вказівки на тип реакції й закінчення «аза».

1 клас: оксидоредуктази – каталізують окисно-відновні реакції. Процеси окислення можуть протікати: 1) за участю кисню – реакції каталізують ферменти: оксидази (кисень не впроваджується в субстрат): SH₂ + 1/2O₂ = S + H₂О; монооксигенази – в субстрат впроваджується один атом Оксигену: НSH + 1/2O₂ = НS-ОH; діоксигенази – в субстрат впроваджуються два атоми Оксигену: НSH + O₂ = НО-S-ОH;

2) без участі кисню – реакції каталізують ферменти - дегідрогенази каталізують дегідрування субстрату: SH₂ = S +2H; редуктази каталізують приєднання Гідрогену до субстрату: S +2H =SH₂; цитохроми здійснюють перенос електронів;

2 клас: трансферази – каталізують реакції перенесення хімічних груп. Наприклад, метилтрансфераза каталізує процес перенесення метильної групи, амінотрансфераза - аміногрупи.

3 клас: гідролази – каталізують гідроліз складних сполук. Наприклад, гідроліз пептидного зв'язку каталізують пептидгідролази, глікозидного - глікозидази. Для деяких ферментів цього класу широко використовуються тривіальні назви: гідроліз крохмалю здійснює фермент амілаза, ліпідів - ліпаза.

4 клас: ліази - каталізують всі реакції негідролітичного розщеплення речовин і утворення нових зв'язків без участі енергії, що виділяється при гідролізі АТФ. Наприклад, якщо при розриві зв'язків виділяється СО₂, то фермент, що каталізує дану реакцію називається декарбоксилазою.

5 клас: ізомерази – каталізують реакції ізомеризації. Наприклад, глюкозо-6-фосфат перетворюється у фруктозо-6-фосфат під дією ферменту глюкозо-6-фосфатізомерази.

6 клас: лігази (синтетази) – каталізують реакції синтезу, сполучені з розпадом АТФ