16. Изоферменты и множественные формы ферментов. Принципы регуляции ферментативных рей-й.

Изоферм-ты, или изоэнзимы,– это множеств-е ф-мы ферм-та, катализир-е одну и ту же ре-ю, но отлич-ся др.от др. по физич-м и хим-м св-вам, в частн-ти по сродству к субстрату, макс-й скорости катализир-й ре-и (активн-ти), электрофоретич-й подвиж-ти или регуляторн.св-м.Их синтез кодируется разными генами, у них разн.первичная стр-ра и разные св-ва, но катализ-т одну и ту же ре-ю. Виды: органные-ферм-ты гликолиза в печени, клеточн-е-малатдегидрогеназа, гибридные-ферм-ты с четвертичн.стр-й(лактатдегидрогеназа), мутантные (обр-ся в рез-те едничн.мутации гена), аллоферм-ты — кодир-ся разн.аллелями одного и того же гена. Сущ-т ферм-ты, сост-е из двух и более субъединиц, облад-х собств-й первич-й, вторич-й и третич-й стр-й. Субъединицы таких ферм-в наз-т протомером, а всю олигомерн.мол-лу — мультимером. Процесс олигомериз-и способ-т повышению стабильности ферм-та к дейст-ю денатурир-х агентов (нагрев-ю, дейст-ю протеиназ и др.). Протомеры соед-ны м-ду собой нековал-ми связями и легко диссоц-т. Активность всего комплекса зависит от способа упаковки м-ду собой отд-х субъединиц. Если субъед-цы могут сущ-ть более чем в одной ф-ме, то и ферм-т, получ-й при объед-и этих субъед-ц, может сущ-ть в неск-х сходных, но не один-х формах. Такие ф-мы ферм-та наз-ся изоферментами. Множ-е формы фермента:изоферменты, множ-е формы фермента(истинные).Термин множественные формы фермента прим-м к бел-м, катализир-м одну и ту же ре-ю, и встреч-ся в природе в орг-х одного вида. Их синтез кодир-ся одни и тем же аллелем одного и того же гена, один-я перв-я стр-ра и св-ва, но после синтеза на рибосомах стан-ся разн-ми, хотя и катализ-т одну и ту же ре-ю. Термин изофермент прим-м только к тем множеств-м формам ферм-в, кот-е появл-ся вследст-е генет-ки обусловл-х различий в первичн.стр-ре белка. Принцип регуляции ферм-х ре-й: фермент-е ре-и в к-ке организ-ны в метаболич-е цепи или циклы, где самая медлен.стадия лимитир-т скор-ть всей цепи, т.е. послед-ти ре-й, объедин-х общ.субстр-ми. В таких цепях нередко набл-ся так наз-я регул-я по типу обратн.связи. Она служит для того, чтобы скоррект-ть работу цепи с потребн-ми к-ки в конечн.прод-те. Принцип регуляции закл-ся в том, что ферм-ты, стоящие в начале цепи, ингибир-ся отдален-ми метаболитами или конечн.прод-ми. Такая регуляция чаще всего происх-т по аллостерич-му типу, когда мол-ла регулятора связ-ся с ферм-м в спец-м регулят-м центре. Аллостерич-е ферм-ты часто выполн-т ключевую роль в регуляции обмена ве-в, поск-ку облад-т способн-ю опред-ть кол-во важных метаболитов и изм-ть в соотв-и с этим свою актив-ть. В каждой метаболич-й цепи есть фермент, кот-й задает скорость всей цепочке ре-й. Он наз-ся регуляторн.ферм-м.

17) Классификация и номенклатура ферментов. Использование ферментов в медицине, промышленности и с/х. инженерная энзимология. Классификация ферментов.  ферментам присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализируемой р-ции. в сер. 20 в. были разработаны клас-ции и номенк-ра Ф. все Ф в завис от типа кат-мой р-ции делят на 6 классов: 1-й - оксидоредуктазы, 2-й -трансферазы, 3-й - гидролазы, 4-й - лиазы, 5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функц. групп субстратов, подверг-ся хим. превращению. Подклассы делятся на подпод-классы в завис от типа уч-го в превращении Ф. Каждому Ф присваивается классифик-ый номер из 4 цифр, обознач класс, подкласс, подподкласс и номер самого ферментыК оксидоредуктазам относятся ферменты, катализирующие окислит.-восстановит. р-ции. Ф этого типа переносят атомы H или электроны. Многие  явл Ф дыхания и окислительного фосфорилирования. Трансферазы катализируют перенос функц. групп (CH₃, COOH, NH₂, CHO и др.) от одной молекулы к другой.Гидролазы кат-ют гидролитич. расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др·)·Л и а з ы кат-ют негидролитич. отщепление групп от субстрата с обр-ем =связи и обратные р-ции. Эти ферменты могут отщеплять CO₂, H₂O, NH₃ и др.Изомеразы кат-ют обр-ние изомеров субстрата, в т. ч. цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомоввнутри молекулы. Лигазы - Ф, кат-щие присоедин 2 молекул с обр-ем новых связей (С — С, С — S, С — О, С — N и др.Осознание ключевой роли ф во всех кл процессах привело к широкому их применению в мед и сх. Норм-ное функц-ние любого растит и животного орг-ма зависит от эффективной работы Ф. В основе действия многих токсичных в-в лежит их способность ингибировать Ф. Изучение механизма действия ингибиторов помогает химикам соз-ть новые лек препараты. Инженерная энзимология ИЭ, разрабатывает и осуществляет пром. методы получения хим. в-в и продуктов, основанные на испол-нии в качестве катализ хим. р-ций Ф, выделенных обычно из биол. объектов или нах-ся внутри кл, кот искусственно лишены способности роста. ИЭ - одно из напр-ний биотехнологии. Теоретич. основы ИЭ - биоорг. химия.биохимия. микробиология и хим. технология. Широкое применение Ф в органическом синтезе стало возможным благодаря исп-ию иммобилизованных ф. а также иммобилизованных кл микроорганизмов. Иммобилизация придает ф качества гетерог. Кат-ов, что позволяет удалять их из реакц. смеси простой фильтрацией. Появилась возможность перевести мн. периодич. ферментативные процессы на непрерывный режим, используя колонны или проточные аппараты с иммобилизов. ферментами. Важно также, что мн. иммобилизов. ф значительно устойчивее к внеш. воздействиям, чем р-римые ф. Сочетание уникальных каталитич. свойств ф с их устой-тью и нераст-тью в воде в иммобилизов. виде послужило основой для возникновения ИЭ.