12)Особенности биокаталитических процессов. Сходство и различие химических и биологических катализаторов. Принципы структурной организации ферментов. Активные и регуляторные центры.

Биокаталитич процессы с использ ферментов могут осущ как в гомогенном режиме, когда исходный реагент (субстрат) и фермент наход в жид фазе, так и в гетероген режиме с участием иммобилизов на твердом носителе фермента.Сходство ферментов с небиологич катализаторами:1)ферменты катализируют энергетич возможные реакции;2)энергия хим системы остаётся постоянной;3)в ходе катализа направление реакции не изменяется;4)ферменты не расход в процессе реакции.Отлич ферментов от небиологич катализаторов:1)скорость ферментатив реакций выше, чем реакций, катализир небелковыми катализаторами;2)ферменты облад выс специфич;3)ферментативная реакция проход в клетке, т.е. при темпер 37 °С, постоян атм давлении и физиологич значении рН;4)скорость ферментативной реакции может регулироваться.Структура ферментов. Ферменты делятся на прост и слож. Простые ферменты явл белками и сост только из аминокислот (ферменты 3 класса гидролазы). Сложные ферменты состоят из белкового компонента(апофермента) и небелкового (кофактора). Кофактор может быть неорганич (металлы) и органич природы и в зависи мости от прочности связи с апоферментом делятся на простетические группы (прочно, ковалентно связаны с апоферментом) и коферменты (слабо, нековалентно связаны с апоферментом). В целом сложный фермент (апофермент + кофактор) называется холоферментом.Актив центр - уник комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспеч непосред связ ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. У слож ферментов в состав актив центра входят также простетические группы. В активном центре различ каталитич центр, вступ в хим взаимодействие с субстратом, и связывающий центр, или контактную площадку, котор обеспеч специф сродство к субстрату и формир его комплекса с ферментом. Молекула субстрата также содер функционально различ участки: например, субстраты эстераз или протеиназ – одну специфич связь, подверг атаке со стороны фермента, и один или неск-ко участков, избирательно связываемых ферментом Формир активного центра фермента начин уже на ранних этапах синтеза белка-фермента на рибосоме, когда линейная одномерная структура пептидной цепи превращ в трехмерное тело строго опред конфигурации. В молекуле фермента может присут также аллостерический центр - участок молекулы фермента, с которым связ опред, обычно низкомолекуляр, ве-ва (эффекторы, или модификаторы) выз сниж или повыш энзиматич активности, изменение струк-ры фермента.Особенностью ряда аллостерич ферментов является наличие в молекуле олигомер фермента нескольких активных центров и нескольких аллостерич регуляторных центров, пространственно удаленных др от др.

13.Роль коферментов и простетических групп в биокатализе. Коферментные формы витаминов. Участие МЕ в ферментативных процессах.

Коферменты: *производные витаминов, *гемы (в составе цитохромов), *нуклеотиды (донор и акцептор фосфорной кислоты), *убихинон (коферм Q перенос электронов и протонов), *фосфоаденозилфосфосульфат (перенос остатков фосфорной кислоты), *S-аденозилметиони (донор метильной группы), *глутатион (уч-т в ОВР), *аскорбиновая кислота (реакции окисления субстратов), *коэнзим-А (перенос ацильных групп), тиаминпирофосфат (ТПФ, активирует альдегиды и кетоны и переносит их в виде ОН-алкильных групп к другим молек-м), *биотин (работа в цикле кребса, биосинтез ЖК, утилизация пропионовой кислоты). )

Кофактор: *стабилизирует молекулы субстрата, активный центр, 3-ю и 4-ю структуру своего фермента, некоторые участвуют в катализе, а некоторые регулируют активность фермента.

Роль простеет-х групп: 1)ФАД в процессе дыхания, 2)гем – перенос электронов, кислорода, каталитическая ф-я.

Коферментные формы витаминов:водорастворимые *В1 – ТПФ, *В2-ФАД, ФМН, *В6 – пиродоксальфосфат, *В12 – 5штрих дезокси-аденозилкобаломин, *РР – НАД+ и НАДФ+, жирорастворимые: *А1-проницаемость мембран УВ, *А2-родопсин, *Д-иона

кальция и фосфата, *К-свертываемость крови.