11.Классиф-я белков.Простые и сложные белки.Строение,св-ва и биологич-ая роль сложных белков.

Белки подр-ся на 2 большие группы: простые (протеины) и сложные,(протеиды). Простые построены из остатков ам-т и при гидролизе распад-ся только на свободные аминокислоты.Сложные–это 2-хкомпонентные белки, кот-е состоят из к-либо простого белка и небелкового компонента, наз-го простетической группой. При гидролизе слож. белков, помимо свободн.ам-т, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.Простые делятся на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Клас-ция слож. основана на хим. природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).Химия простых белков-(п.б)-они отлич-ся хар-ми физико-хим-ми св-ми,своеобр-ем аминокисл-го состава и пред-ны(в основном) б-ми с небольш-й молекулярн. Массой.обл-ют ярко выраж-ми основными св-ми(т.к в их составе сод-ся от 60 до 85% аргигина.хорошо р-мы в H2O изоэлектрич. Точка их водных р-ров нах-ся в щелочной среде.протамины скорее всего яв-ся пептидами, а не белками,т.к их молекулярн. Масса не выше 5000.они составл-ют белковый компонент в стр-ре ряда сложн. бел-ов.Проламины и глютелины:б-ки раст-го происх-я,отлич-ся своеобр-ем аминокисл-го состава и физико-хим.св-ми.сод-ся в составляя основную массу клейковины. Хар-ной особен-ностью проламинов явл-ся раствор-ть в 60–80% водном р-ре С2H5OH, в то время как все ост-е прост. белки в этих условиях обычно выпадают в осадок. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин и глиадин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), гордеин (из ячменя) и др.Устан-но, что проламины содержат 20–25% глутамин.к-ы и 10–15% пролина.

Альбумины и глобулины. широко распр-ны в орг-ах и тканях жив-ых. Наиболее богаты ими белкисыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови чела в норме сод-ся около 7% белков, пред-ных преимуще-но альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – этоглобулярные белки, различ-ся по раствор-сти. глобулины растворимы только в разбавленных солевых растворах. Альб-ны и глобул-ны отлич-ся

друг от друга также по молекулярн.массе –40000–70000 и 150000 и более. сложные:

1.Хромопротеины. белки, простетич-я группа кот-х имеет окраску. К ним отн-ся многие белки, содер-щие Ме. Напр, церулоплазмин - белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин B12, имеет розовый цвет (этот витамин содержит кобальт в своем составе). Хорошо изучены белки, сод-щие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красн.окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет (флавопротеины).2.Гликопротеины. белки, простетич-я группа кот-х сод-жит углеводы. Гликопротеины - это небольшая часть белково-углеводных комплексов, к кот-ым отн-ся также протеогликаны и мукопротеины. Этим белкам принадлежит важная роль в стр-рной орг-ции кл-к и тканей, они вып-яют защитн. ф-ции. Основн. часть внекл-чных белков - это гликопротеины.3.Липопротеины.белки, простетич-я группа кот-х содержит липиды. Они обеспеч-ют транспорт липидов в крови, явл-тся компонентами биологич-х мембран.4.Металлопротеины.белки,частично перекрыв-ся с хромопротеинами. Простетич-я группа у них пред-на Ме-ми. Они транспорт-ют или участв-ют в депонировании Ме(ферритин, трансферрин).5.Нуклеопротеины. Простетич-я группа у таких белков - нуклеиновая кислота. Разл-ют дезоксирибонуклеопротеины (простетич-ая группа - ДНК) и рибонуклеопротеины (простетич-я группа - РНК). Им принадлежит важная роль в сохр-нии, передаче и реализации генетич-ой информ-и.6.Фосфопротеины. Белки, кот-е сод-ат в своем составе фосфорную кислоту, популярны в кл-ке потому, что пр-сс фосфорилирования яв-ся способом влияния на конформацию белка и поэтому исп-ся в системах регуляции пр-сов жизнедеят-ти.Простетич-е группы соед-ся разными типами св-й. Так для нуклеопротеинов хар-рной явл-ся ион. св., у гликопротеинов и фосфопротеинов преобл-ет ковалентн. св., у липопротеинов - силы гидрофобного взаимод-я, металлопротеинов - донорно-акцепторные связи.