- •4)Белки, их распространение в природе, разнообразие, биологическая роль. Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.
- •5.Методы очистки и идентификации белков
- •6.Принципы стр-рно-функц-ной организации белков. Методы изучения сто-ры белков
- •7. Первичная структура белков. Гидролиз белков, определение аминокислотного состава. Анализ n- и c- концевых аминокислот.
- •8. Вторичная структура белков: элементы вторичной структуры. Строение и функциональная роль доменов.
- •10.Четвертичная стр-ра белков. Надмолек-ые белковые комплексы.Хар-ка связей,стабилиз-их стр-ру белков.
- •11.Классиф-я белков.Простые и сложные белки.Строение,св-ва и биологич-ая роль сложных белков.
- •12)Особенности биокаталитических процессов. Сходство и различие химических и биологических катализаторов. Принципы структурной организации ферментов. Активные и регуляторные центры.
- •14.Механизмы действия ферментов.Кинетика ферментативных р-ций. Кинетич-ие параметры фермент-ых р-ций.Единицы фермент-ой активности
- •15. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента, рН и температуры. Активация и ингибирование ферментов.
- •16. Изоферменты и множественные формы ферментов. Принципы регуляции ферментативных рей-й.
- •18. Нуклеиновые кислоты, их виды, распространение и локализация в биообъектах,хим.Состав,физ-хим.Св-ва,биолог.Роль
- •19.Хим. Состав нуклин.Кислот.Правило Чаргаффа.Хим.Стр-е,ф-ции и исп-ие природных и синтетич-их нуклеозидов и нуклеот-ов.
- •20)Структурная организация олигонуклеотидов, полинуклеотидов. Характеристика первичной структуры днк.
- •21.Вторичная стр-ра днк, формы двойной спирали.Сввязи, стабилиз-щие стр-ру днк. Принцип комплементарности. Третичная стр-ра днк
- •23. Классификация и номенклатура углеводов. Биологическая роль и распространение в природе. Практическая значимость моносахаридов и их производных.
- •24. Особенности строения, изомерии, конформации и биохимических свойств моносахаридов.
- •27) Полисахариды:гомо и гетерогликаны.Строение ,свойства, значение крахмала,гликогена,целлюлозы,хитина.Гетерогликаны.Классификация,распространения,биологическая роль.
- •28)Протеогликаны.Гликозаминогликаны.Практическое использование олиго- и полисахаридов.
- •30.Строение и физико-химич-ие св-ва природных жирных к-т.(насыщенных, моно и полиеновых)
- •31. Простые липиды их строение, свойства, биологическое значение.
- •32. Фосфолипиды: Особенности строения и св-в глицерофосфолипидов и сфингомиелинов.
- •33. Строение и свойства гликолипидов
- •36)Структура,свойства,роль в обмене ве-в и использование отдельных жирорастворимых витаминов.
- •40. Глюконеогенез. Особенности метаболизма фруктозы и галактозы.
- •41. Окислительное декарбоксилирование. Цикл трикарбоновых кислот. Энергетический баланс окислительного расщепления пирувата.
- •42.Брожение(б),его типы. Эффект Пастера.
- •43 )Пентозофосфатный путь обмена углеводов,его окислительные и неокислительные звенья,биологическая роль.
- •44)Субстратное фосфорилирование
- •47. Пути окисления жирных кислот(жк). Β-Окисление жирных кислот, механизмы, пластическая и энергическая роль.
- •48. Окисление непредельных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом атомов углерода. (девочки я не понимаю о чем тут((, скопировала тупо с Березова, там только это есть. П.С Ирка)
- •49.Синтех жирных кислот.Синтетаза жирных кислот.
- •50.Биосинтез триглицеридов и фосфолипидов.
- •52)Общая характеристика обмена холестерина: биосинтез холестерина, пути его превращений.
- •53.Ращепление нуклеин-ых к-т(нк), нуклеотидов, нуклеозтдов
- •54.Образ-ие и распад пуриновых оснований
- •55.Образование и распад пиримидиновых оснований.
- •56.Репликация днк:биохимия процесса и биологическая роль
- •59)Азотистый баланс.Типы азотистого обмена
- •60)Общие пути распада аминокислот. Виды дезаминирования.
- •61.Пириминирование и декарбоксилирование аминокислот
- •62.Пути нейтрализации аммиака. Орнитиновый цикл
- •69.Сопряжение окисления и фосфорилир-ия в дых-ой цепи. Трансмембранный потенциал протонов и работа атф-синтетазы.
- •70.Классиф-ция р-ций биолог-го окисления. Пути потребления кислорода в фермен-ых р-циях
- •72. Активные формы кислорода. Перекисное окисление липидов. Их биологическая роль. Антиоксидантная си-ма организма.
- •74.Гормоны гипоталамуса и гипофиза. Строение, пути обр-ия,
- •78.Гормоны мозгового слоя надпочечнков.Химическая природа, образование, биолог-ая роль.
- •79. Женские половые гормоны. Химическая природа, Образование, биологическая роль.
- •80.Мужские половые гормоны. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •82.Механизмы биологического действия гормонов. Рецепторы, внутриклеточные посредники.
- •85.Общая хар-ка, стр-ие, й-ции биолог-их мембран.
- •86.Способы трансмембранного транспорта
- •87. Обмен фенилаланина и тирозина
- •88. Обмен глицина
- •90.Роль воды в организме. Экзогенная и эндогенная вода. Водный баланс. Биохимические механизмы регуляции водного баланса.
60)Общие пути распада аминокислот. Виды дезаминирования.
Пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Декарбоксилирование аминокислот - процесс отщеп карбоксильной группы в виде СО2 с образ аминов. Дезаминирование – это отщеп аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфич ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и др.4 вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное
1)востановительное - протекает в пищевар тракте под действием микроорганизмов.2)гидролитическое - в пищевар тракте под действием микрофлоры, при этом образ оксикислоты и NH3.3)внутримолекулярное - частвуют микроорганизмы.4)окислительное - протекает в 2 реакции, сопровождается образ кетокислот и NH3.Идёт путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы. Прямым путем окислит дезаминированию в тканях может подверг только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подверг непрямому окисл дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кис-й. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образ глутаминовая ки-та и идет послед дезаминирование.Непрямой путь окислительного дезаминирования. 2 стадии:1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:
R COOH R COOH
CH – NH2 + CH2 аминотрансфераза C = O + CH2
COOH CH2 COOH CH2
амино- C = O кето- CH – NH2
кислота COOH кислота COOH
α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота
2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:
COOH НАДН2 ½ О2 Н2О (3 АТФ) COOH COOH
CH2 + НАД CH2 CH2
CH2 глутаматдегидрогеназа CH2 + HOH CH2 + NH3
CH – NH2 C = NH C = O
COOH COOH CH2
Глутаровая кислота иминокислота α-
кетоглутаровая кислота
61.Пириминирование и декарбоксилирование аминокислот
Трансаминирование (переаминирование)- р-ция переноса α-аминогруппы с аминок-ты на α-кеток-ту, в рез-те чего образ-ся новая кеток-та и новая аминок-та. Константа равновесия такой р-ций близка к единице, поэтому пр-сс трансаминирования легко обратим :
Р-ции катал-ют ферменты аминотрансферазы, коферментом кот-ых служит пиридоксальфосфат (ПФ) – произв-ое витамина В6
Аминотрансферазы обнару-ны как в цитоп-ме, так и в митохон-ях кл-ок эукариот. В кл-ках чел-ка найдено более 10 аминотрансфераз, отлич-хся по субстратной специф-сти. Вступать в р-ции трансаминирования могут почти все аминок-ты,за искл-ем лизина, треонина и пролина.
Послед-сть р-ций трансаминирования:
1. к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоед-ся аминогруппа от первого субстрата – аминок-ты. Образ-ся комплекс фермент-пиридокса-минфосфат и кеток-та – первый продукт р-ции. Этот пр-с вкл-ет промеж-ое образ-ие 2 шиффовых основ-ий.
2. комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соед-ся с кеток-той (вторым субстратом) и снова через промеж-ое образ-ие 2 шиффовых основ-ий передаёт аминогруппу на кеток-ту. В рез-те фермент возвращ-ся в свою нативную форму, и обр-ся новая аминок-та - второй продукт р-ции.
Р-ции трансаминирования играют большую роль в обмене аминок-т. Трансаминирование-заключ-ый этап синтеза заменимых аминок-т из соответс-щих α-кетокислот. В рез-те происх-ит перераспред-ие аминного азота в тканях орг-ма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования бол-ва аминок-т, т.е. начальный этап их катаболизма. Обр-щиеся при этом кеток-ты окисл-ся в ЦТК(цикл 3-карбоновых к-т) или исп-ся для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее кол-во аминок-т в кл-ке не меняется.
Декарбоксилирование аминок-т
Нек-ые аминокислоты и их произв-ые могут подвер-ся декарбоксилированию –отщепл-ию карбоксильной группы аминок-т в виде СО2 В тканях млекоп-щих декарбоксилированию может подверг-ся целый ряд аминок-т или их производных: Три, Тир, Вал, Гис, Глу, Цис, Apr, Орнитин, 5-окситриптофан и др. Продуктами р-ции явл-ся СО2 и амины, кот-ые оказ-ют выраж-ое биол-ое действие на орг-зм (биогенные амины):
Р-ции декарбоксилирования необра-мы и катал-ся ферментами декарбоксилазами. Простет-ая группа декарбоксилаз в кл-ках – пиридоксальфосфат(ПФ). Нек-рые декарбоксилазы могут сод-ть вместо ПФ остаток пирувата -гистидиндекарбоксилаза SAM-декарбоксилаза. Мех-зм р-ции напом-ет
Р-цию трансаминирования с участием пиридоксальфосфата и также осущ-ся путём формир-ния шиффова основания ПФ и аминок-ты на первой стадии.
Амины, образ-шиеся при декарбоксилировании аминок-т, часто явл-ся биол-ки активными в-вами. Они вып-ют ф-цию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК(гамма-аминомасляная кислота) и др.), гормонов (норадреналин, адреналин), регулят-ых факторов местного действия (гистамин, карнозин, спермин и др.)
