Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
biokhimia_shpory.docx-1598791705.docx
Скачиваний:
5
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
1.61 Mб
Скачать

60)Общие пути распада аминокислот. Виды дезаминирования.

Пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Декарбоксилирование аминокислот - процесс отщеп карбоксильной группы в виде СО2 с образ аминов. Дезаминирование – это отщеп аминогруппы в виде аммиака NH3 при действии специфич ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и др.4 вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное

1)востановительное - протекает в пищевар тракте под действием микроорганизмов.2)гидролитическое - в пищевар тракте под действием микрофлоры, при этом образ оксикислоты и NH3.3)внутримолекулярное - частвуют микроорганизмы.4)окислительное - протекает в 2 реакции, сопровождается образ кетокислот и NH3.Идёт путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы. Прямым путем окислит дезаминированию в тканях может подверг только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подверг непрямому окисл дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кис-й. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образ глутаминовая ки-та и идет послед дезаминирование.Непрямой путь окислительного дезаминирования. 2 стадии:1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:

R                      COOH                                             R                  COOH

CH – NH2   +   CH2        аминотрансфераза     C = O     +    CH2

COOH              CH2                                                               COOH         CH2

амино-            C = O                                           кето-             CH – NH2

кислота          COOH                                       кислота           COOH

             α-кетоглутаровая кислота                                 глутаровая кислота

2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:

COOH                          НАДН2        ½ О2        Н2О (3 АТФ)    COOH                         COOH

CH2               +  НАД                                                                  CH2                             CH2

CH2                                глутаматдегидрогеназа                       CH2         + HOH       CH2  + NH3

CH – NH2                                                                                     C = NH                      C = O

COOH                                                                                          COOH                       CH2

Глутаровая кислота                                                      иминокислота       α-

кетоглутаровая кислота

61.Пириминирование и декарбоксилирование аминокислот

Трансаминирование (переаминирование)- р-ция переноса α-аминогруппы с аминок-ты на α-кеток-ту, в рез-те чего образ-ся новая кеток-та и новая аминок-та. Константа равновесия такой р-ций близка к единице, поэтому пр-сс трансаминирования легко обратим :

Р-ции катал-ют ферменты аминотрансферазы, коферментом кот-ых служит пиридоксальфосфат (ПФ) – произв-ое витамина В6 

Аминотрансферазы обнару-ны как в цитоп-ме, так и в митохон-ях кл-ок эукариот. В кл-ках чел-ка найдено более 10 аминотрансфераз, отлич-хся по субстратной специф-сти. Вступать в р-ции трансаминирования могут почти все аминок-ты,за искл-ем лизина, треонина и пролина.

Послед-сть р-ций трансаминирования: 

1. к пиридоксальфосфату в активном центре фермента с помощью альдиминной связи присоед-ся аминогруппа от первого субстрата – аминок-ты. Образ-ся комплекс фермент-пиридокса-минфосфат и кеток-та – первый продукт р-ции. Этот пр-с вкл-ет промеж-ое образ-ие 2 шиффовых основ-ий.

2. комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соед-ся с кеток-той (вторым субстратом) и снова через промеж-ое образ-ие 2 шиффовых основ-ий передаёт аминогруппу на кеток-ту. В рез-те фермент возвращ-ся в свою нативную форму, и обр-ся новая аминок-та - второй продукт р-ции.

Р-ции трансаминирования играют большую роль в обмене аминок-т. Трансаминирование-заключ-ый этап синтеза заменимых аминок-т из соответс-щих α-кетокислот. В рез-те происх-ит перераспред-ие аминного азота в тканях орг-ма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования бол-ва аминок-т, т.е. начальный этап их катаболизма. Обр-щиеся при этом кеток-ты окисл-ся в ЦТК(цикл 3-карбоновых к-т) или исп-ся для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее кол-во аминок-т в кл-ке не меняется.

Декарбоксилирование аминок-т

Нек-ые аминокислоты и их произв-ые могут подвер-ся декарбоксилированию –отщепл-ию карбоксильной группы аминок-т в виде СО2 В тканях млекоп-щих декарбоксилированию может подверг-ся целый ряд аминок-т или их производных: Три, Тир, Вал, Гис, Глу, Цис, Apr, Орнитин, 5-окситриптофан и др. Продуктами р-ции явл-ся СО2 и амины, кот-ые оказ-ют выраж-ое биол-ое действие на орг-зм (биогенные амины):

Р-ции декарбоксилирования необра-мы и катал-ся ферментами декарбоксилазами. Простет-ая группа декарбоксилаз в кл-ках – пиридоксальфосфат(ПФ). Нек-рые декарбоксилазы могут сод-ть вместо ПФ остаток пирувата -гистидиндекарбоксилаза  SAM-декарбоксилаза. Мех-зм р-ции напом-ет

Р-цию трансаминирования с участием пиридоксальфосфата и также осущ-ся путём формир-ния шиффова основания ПФ и аминок-ты на первой стадии.

Амины, образ-шиеся при декарбоксилировании аминок-т, часто явл-ся биол-ки активными в-вами. Они вып-ют ф-цию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК(гамма-аминомасляная кислота) и др.), гормонов (норадреналин, адреналин), регулят-ых факторов местного действия (гистамин, карнозин, спермин и др.)

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]