1)Предмет и задачи биохимии. Теоретическая и практическая значимость биохимии, связь с др естественными науками. Объекты исследования. Биохимия(Б) – наука о в-вах, из кот построены жив. Орг-мы и изу-щая хим. превращения, протекающие в них. Общая Б: хим-ие превращения в-в молекул в орг-ме. Функциональная, или частная, Б: изучение хим-их превращений в орг-ме при возд-ии экзогенных и эндогенных факторов.

Задачи Б: полное понимание на молек-ом ур-не природы всех хим-их процессов, связанных с жизнед-тью кл. Её решить можно: 1.Выделив из кл соединение 2.Определив его структуру (статическая биохимия), 3.Установить ф-ию (динамическая биохимия)

Объекты биохим исслед: Организмы, Изолированные органы, Срезы органов, Гомогенаты органов, Экстракты из органов, Кл, Дрожжи, Ба, Субклеточные компоненты (мембраны, органоиды, цитозоль), Ферменты. Б яв-ся одной из теорет основ мед, сх, биотехнологии, генетической инженерии и ряда отраслей промыш-сти, лесного дела. Б процессы и показатели лежат в основе любой технологии пищевой промышленности: хлебопечения, сыроварения, виноделия, пивоварения, производства чая, жиров и масел, переработки молока, мяса и рыбы, плодов и овощей, производства крахмала и патоки. эффективно применение в сх хим препаратов: гербицидов, фунгицидов, кормовых витаминов, Бе и антибиотиков, дефолиантов и десикантов, инсектицидов, репеллентов.

2.Аминокислоты(АК), их классификация.хим.стр-ра, и физико-хим.св-ва.АК — орг.соед., в мо-ле кот-х содер-ся карбоксильные и аминные группы.Классификация: по хим.строени. алифатич-е(аланин, валин, лейцин,изолейцин, пролин, метионин), аромат-ие( финилаланина и триптофана),гетероцикл-е(пролин,триптофан,гистидин). В составе алифатических радик-в м.б функц.группы,придающие им спец.св-ва.: СООН,NH3,OH, тиольная(SH),гуанидиновая, амидная группы.Классиф-я АК по растворимости: Растворимость радикалов АК опр-ся полярностью функц.групп,вход-х в состав мол-лы (полярные группы притягивают воду, неполярные ее отталкивают). 1)К неполярым (гидрофобным) АК относ-ся радикалы, имеющие алифатические углеродные цепи( аланин, валин, лейцин,изолейцин, пролин, метионин,) и ароматические кольца (финилаланина и триптофана).Радикалы таких АК в воде стрем-ся друг к другу или к другим гидрофобным мол-м, в рез-те чего поверх-сть соприкосн-я их с водой умен-ся.2)АК с полярными незаряженными радикалами. Рад-лы этих АК лучше, чем гидрофобные рад. раствор-ся в воде, т.к в их состав вх-т полярн. функцион.группы,обр-ие водородные связи с водой:серин,треонин,цистеин,метионин,аспарагин,глутамин)3)АК с полярными отрицательно заряженными радикалами. К ним отн-ся аспарагиновая и глутаминовая кислоты ,имею-е в радикале дополнительную карбоксильную группу. 4)АК с полярными «+» заряжен.радикалами:,гистидин,аргинин ,лизин. Хим.св-ва.1)Биуретовая р-я на пептидную связь.В основе лежит спос-сть пептидной связи(СО-NH)ссульфатом меди в щел.среде обр-ть окраш-ые комплексы. Интенсивность окраски зависит от длины окраски. Р-я-сине-фиолетовое окрашивание.2)Нинигидриновая р-я. Р-я на а-аминогруппу.Образ-ся сине-фиолет.соединение и прод-в гидролиза амиглкислот.3)Ксантопротеиновая р-я.Идет нитрироание бензольного кольца.4)Р-я Адамкевича.Триптофан в кислой среде + альдегидами кислот и обр-ет продукт конеденсации.5)Р-я Фоля. АК,сод-ие сульфогидрильные группы подв-ся щелочному гидролизу.Физ.с-ва: По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-Аминокислоты являются амфотерными электролитами.

3.Заменимые и незаменм. аминок-ты.Реакцион-я способн-ть ам-т.Хар-ка пептидной связи. Ами-ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — орг. соед-я, в мол-е кот-х одновременно соде-ся карбоксил-е и аминные группы.Заменимые аминокислоты(ЗА) ам-ы, кот-е могут поступать в наш орг-зм с белковой пищей либо же обр-ться в орг-зме из др. ам-т. К ЗА относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин.Незаменимые аминокислоты(НА) –ам-ты, кот-е наш орг-зм не может самост-но вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей. К НА отн-тся: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин.Изолейцин – ам-та, имеющая разветвл-ю цепь.Основн.назнач-е – источник энергии для клеток мышц.При малом содерж-ии в орг-ме - сонливость и общая вялость, м. пониж-ся ур-нь сахара в крови (гипогликемия), а при изб – теряется мышечная масса.Лейцин – ам-та группы BCAA, им-щая разветвл-ую цепь.Основн.назнач-е – строит-во и рост мышечн.ткани, обр-ние белка в мышцах и печени, препят-ует разрушению белковых молекул. М.б энергетич-м источником. Препят-ует пониж-ию ур-ня серотонина, в рез-те чего орг-зм меньше подвержен усталости.Нед-к лейцина – рез-ат плохого питания или нехватки витамина B6 в орг-ме.Валин – группы BCAA, имеющая разв-ую цепь.Основн.назнач-е – источн. энергии для кл-к мышц. Препят-ет пониж-ю ур-ня серотонина, в рез-те чего орг-зм меньше подвержен усталости.Нед-к валина – результат плохого питания или нехватки витамина B6 в орг-ме.Лизин – незам. Ам-та, основн.вещ-во для выработки карнитина. Усил-т действие аргинина.Нед-к лизина замедл. рост мышечной массы.Метионин – нез-ая ами-та.Назн-е – предотвращение отложения жира в печени, восст-е тканей печени и почек, ускор-т выработку белка в клетках, ускор-т восстан-ие после тренировок.Нед-к метионина замедл.рост и разв-е орг-ма.Фенилаланин – незаменим. ам-та.Назнач-е – ускор. выработку белка, способ-ет выводу продуктов метаболизма печенью и почками. Фенилаланин – гормон щитовид. железы, кот-й контр-ует скор-ть об-на в-в. Нед-к фенилаланина замедл. рост и разв-е орг-ма.Треонин – нез-я ам-та.Назнач-е – выработка антител и иммуноглобулинов, кот-е обеспеч-ют норм-е функционир-е иммун. Сист. Орг-ма.При малом содерж-и треонина энергетич-е запасы орг-ма быстро исчерпыв-я. А изб ам-ты способств. Накопл-ю в орг-ме мочевой кислоты.Триптофан – незаменим. ам-та.В рез-те приема. ам-ты поведение чела стан-ся более уравновеш-м, а также увеличив-ся выработка гормона роста в орг-ме.

Аргинин – заменим. ам-та.Назнач-е – восстан-е орг-ма после тяжелых нагрузок, сжигание жира. В результате приема амты понижся содерже холестерина в крови.Гистидин – зам-я ам-та.Назнач-е – один из важнейших регуляторов свертыв-я крови. Наличие ам-ты важно для обр-я гемоглобина крови, белкового обмена, красных и белых кровяных телец. Помимо этого гистидин облегчает и даже преодолевает симптомы аллергии.Изб. Ам-ты м. привести к потере цинка, так как гистидин способен связывать этот металл.Цистеин – зам-я ам-та.– важный антиокислитель, она необх-ма для роста ногтей и волос. Возможна выработка цистеина из метионина.Тирозин – зам-я ам-та.Назнач-е – обеспеч-е норм-х фун-й щит. железы, норм. Функционир-е надпочечников и обр-е красных и белых телец крови. Прим-е ами-ты усилив-т выработку гормона роста и оказывает общий стимулирующий эффект на орг-м.Аланин – зам-я ам-та.Назнач-е – сырье для выработки глюкозы. В орг-ме аланин обр-ся из ам-от ВСАА.Аспарагин и аспарагиновая кислота – зам-я ам-та.В орг-ме из аспарагина обр-ся аспарагин-я к-та, кот-я нужна для выр-тки ДНК и РНК, она важна для иммун. системы. Прим-е дан. ам-ты увелич-ет запасы гликогена в мышцах, ведь аспарагин-я к-та способствует обр-ю глюкозы из углеводов.Глютамин и глютаминовая кислота – зам-я ам-та.В орг-е к глютамин.к-те присоед-ся аммиак, в рез-те чего -ся глютамин.Назнач-е – поддерживает обр-е белка и накопл-е жидкости в клетке. Глютамин оказывает значит-е влияние на накопление гликогена в мышцах, а также на их энергетич-ий потенциал.

Глютамин. К-та – промежуточн.ступень распада аминокислот, ее потребл-е положит-но отраж-ся на результатах тренировки.Глицин – заменим. ам-та. важна для обр-я соединит-ой ткани, кот-я ослабевает при нед-ке глицина.Пролин – зам-я амин-та.важна для сердца и суставов, м.прим-ся в качестве источ-ка энергии.Серин – зам-я ам-та.важна для энергоснабжения и иммунитета, она играет важн. роль в энергетике кл-к. Серин отвечает за мыслит-ые пр-ссы и память чела.

Хар-ка пептидн.связи-альфа ам-ты могут ков-но связ-ся друг с другом с помощью петидн.св.она обр-ся между альфа-карбоксил. группой одной ам-ты и альфа-аминогруппой,т.е яв-ся амидной св-ю.при этом происх-т отщепление воды. Пепт.св. имеет хар-ку частично 2-ой св.поэт.она малоподвижна. Электрон.строен-е пептидн. св. опред-ет плоскую жёсткую стр-ру пептидн.группы.Плоскости петидн. Групп расп-ны по углом друг к другу.

Связь между альфа-углеродным атомом и альфа-аминогруппой или альфа-карбоксил. группой способна к свободном вращениям(хотя огрнич-на размером и хар-ром рад-ов),что позв-ет полипептидн.цепи принимать разл.конфигурации.Пептид. св.обычно расп-ны в транс-кофигур-ции, т.е альфа-углерод. атомы расп-ся по разн.стороны от пептидн.св. В рез-те боковые рад-лы ам-тнах-ся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в простр-ве.

Пептид.св.о.прочны и самопроиз-но не разрыв-ся при норм.условиях,сущ-их в кл-ах(нейтр.среда,темпер-ра тела).В лабор-ых условиях гидролиз пептидн.св. белков проводят в запаянной ампуле с конц.HCl,причём полный гидролиз белка до свободн.ам-т проходит пример-но за сутки.В живых орг-ах пептид.св.разр-ся с помощью спец.протеолитич-х фермен-ов(от англ-разрушение), наз-ых также протеазами или пептидгидролазами.Для обнаруж-я в р-ре белков и пептидов, и для их колич-го опред-я исп-ют биуретовую р-цию(положит-й результат для в-в,сод-их в своём составе не менее 2-х пептид.св.)

Реакцион.способн-ть ам-т:

Способн-ть ам-т всупать в разл.хим.р-ции опред-ся наличием в их сотаве функц-ых групп.Т.к все ам-ты,вх-щие в состав белков,содерж-ат у альфа-углерод-го атома амино и карбоксил. группу, они м. вступать хар-ые для всех ам-т хим. р-ции.Наличие к-либо функц-ых групп в рад-ах индивид-ых амин-т опред-ет их способн-ть вступать в спец. для дан-ых ам-т р-ции.Нингидриновая р-ция на альфа-ам-ты:для обнаруж-я и колич-го опред-я ам-т, нах-ся в р-ре можно исп-ть нингидр-ю р-цию.она основана на том,что бесцветн.нингидрин, реагир-я с ам-ой,конденсир-ся в виде димера через отом N,отщепляемый от альфа аминогруппы ам-ты.одновр-но происх-т декарбоксилирование ам-ты, что приводит к обр-ю CO2 и соответ-го альдегида.нингидр-ю р- цию широко исп-ют при изучении 1-чной стр-ры белков.

Спецефич-е р-ции на отд-е ам-ты:аргигин опред-ют качествен.р-цией на гуанидиновую группу(р-ция Сакагучи),цистеин выяв-ся р-цией Фоля,спецефичной на SH-группу.Наличие ароматич-х ам-т в р-ре опред-ют ксантопротеиновой р-цией(р-ция нитрования),а наличие гидроксил-й группы в ароматич-ом кольце тирозина-с помощью р-цииМиллона.

4)Белки, их распространение в природе, разнообразие, биологическая роль. Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.

Белки – это высокомолекул азотсодержащие органич ве-ва, молекулы котор построены из остатков аминокислот.В природе примерно 1010–1012 различ белков, сост-щ из20 различ аминокислот. *Каталитич функция-все ферменты явл белками.*Транспортная функция - перенос кислорода,транспорт липидов - альбумины сыворотки крови.*Защит функция - иммунная система. *Структурная функция - актин и миозин белки мышеч ткани. *Структур функция – коллаген и эластин обеспеч прочн костной тк-ни. *Питательная (резервная) функция - белки яйца (овальбумины),проламины,глютелины злаковых. *Регулятор – белки-репрессоры,обеспеч биосинтез необ белков. *Рецепторная – ответ нерв клеток на импульсы опосредован рецептор белками(радопсин). *Двигательная – сократительная способность белков.Физ-хим свойства: выс вязкость раст-ов, незнач диффузия, способ к набух в больших пределах, оптич активность, подвиж в электрич поле,низкое осмотич давление и выс онкотич давление,амфатерность,облад буферными св-ва,гидрофильность ,способ к светорассеиванию ,не способны к гемодиализу.Белки различ по физ-хим свой-м:форме молекул, М массе, суммарному заряду молекулы, соотнош полярных и неполярных групп на поверхности нативной молекулы белка, раствор-ти белков,степени устойч к возд денатурир агентов. 1)По форме молекул белки - глобуляр(инсулин) и фибрилляр(коллаген). Глобуляр белки имеют более компактную стру-ру, их гидрофоб радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофоб ядро, и они знач лучше раствор в жид организма, чем фибрилляр белки (исключ - мембранные белки).2)Белки - высокомолекуляр соед, но могут сильно отлич по М массе, котор колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. М масса белка завис от колич аминокислот остатков в полипептид цепи, а для олигомерных белков - и от колич вход в него протомеров (или субъединиц).3)Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой к-т, содержащ функциональ группы, способ к ионизации (ионогенные группы).На N- и С-концах полипептид цепей имеются α-амино- и α-карбоксиль группы, способ к ионизации. Суммарный заряд белков молекулы завис от соотнош ионизир анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.Значение рН, при котор белок приоб суммарный нулевой заряд, наз"изоэлектрич точка" и обоз как pI. В изоэлектрич точке колич полож и отриц заряж групп белка одинаково, т.е. белок наход в изоэлектрич состоянии.Большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп (-СОО-)(гемоглобин), то изоэлектрич точка этих белков лежит в слабоки среде. Изоэлектрич точка белков, в составе котор преоблад катионогенные группы, наход в щелочной среде.Пример таких внутриклеточ белков, содерж много аргинина и лизина, - гистоны, вход в состав хроматина.Белки, имеющие суммарный полож или отриц заряд, лучше раствор, чем белки, наход в изоэлектрич точке. Суммарный заряд увелич колич диполей воды, способ связ с белков молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряж молекул, в результ растворим белков увелич. 4)Гидрофоб раств в липидах,гидрофил – в воде..5)Растворимость белков в воде завис: формы, М массы, величины заряда, соотнош поляр и неполяр функц групп на поверх белка, раств-ля 6)Кислотно-основные свойства.Ионный характер белков опред кислот и основ группами радикалов.Белки прояв амфотер свой-ва. В изоэлектрич точке молекулы электронейтр, белок неподвиж в электрич поле.При рН выше изоэлектр точки белок имеет отриц заряд, наоборот – полож.Денатурация - наруш струк-ры нативной молекулы белка, привод к потере характер для нее свойств (раствори-ть, электрофоретич подвижность,биологич активность и т.д.).Большинство белков денатурир при нагрев их раст-в выше 50–60°С.Внеш прояв денатурации свод к потере раствор-ти, повыш вязкости белковых раств-в, увелич колич свобод функционал SH-групп и изменен характера рассеивания рентгеновских лучей. Признаком денатурации явл резкое сниж или полная потеря белком его биологич активности. Для предотвращ денатурации часто польз хим ве-ми (простые сахара, глицерин, органич анионы). При непродолжит действии и быстром удален денатурирующ агентов возможна ренатурация белка( от лат. re- — возобновление, и natura — природ свойства), обрат переход молекулы биополимера, напр. белка или нуклеиновой к-ты, из денатурир состояния в нативное (биологич активное).