Глава I		Вопросы.
	1.	Перечислите виды структурной организации белков и связи, которые их обусловливают.
	2.	Какие группы белков наиболее характерны для соединительной ткани?
II
	1.	Назовите свойство ферментов как биологических катализаторов?
	2.	Что такое изоферменты?
	3.	Какими свойствами обладают конкурентные ингибиторы? Пример лекарственных препаратов конкурентных ингибиторов.
III
	1.	Какова биологическая роль витаминов?
	2.	Перечислите основные этапы метаболизма витаминов в организме.
IV
	1.	Что такое макроэргические соединения?
	2.	Почему тканевое дыхание называется «сопряженным окислением»?
V
	1.	Какие вещества называют разобщителями дыхания и окислительного фосфорилирования?
	2.	Какова биологическая роль тканевого дыхания?
VI
	1.	Назовите вещества, при катаболическом превращении которых может образоваться пируват.
	2.	В чем заключается биологическая роль ЦТК?
	3.	При каких условиях скорость цикла Кребса в клетке снижается?
VII
	1.	Какие продукты образуются при переваривании углеводов в ротовой полости?
	2.	Перечислите конечные продукты переваривания углеводов в желудочно-кишечном тракте.
	3.	Почему гликоген является основным энергетическим ресурсом?
	4.	В каких условиях бактерии полости рта способны синтезировать гликоген?
VIII
	1.	Биологическая роль гликогена?
	2.	Как могут углеводы пищи способствовать возникновения кариеса?
IX
	1.	Назовите субстраты для глюконеогенеза.
	2.	Каков энергетический баланс глюконеогенеза?
	3.	Биологическая роль глюконеогенеза?
X
	1.	Назовите витамины, коферментные формы которых принимают участие в процессе ПФЦ.
	2.	С каким процессом связан ПФЦ?
X I
	1.	Какие функции липидов Вам известны?
	2.	Назовите сложные липиды.
X II
		1. Назовите основные продукты перекисного окисления липидов. 2. Каковы последствия чрезмерной активации перекисного окисления липидов для клеток? 3. Биологическая роль антиоксидантной системы организма.
X III
	1.	Какие особенности переваривания липидов Вам известны?
	2.	В какой форме транспортируются продукты переваривания липидов в крови?
X IV
	1.	Биологическая роль катаболизма ВЖК.
	2.	Какие вещества называются кетоновыми телами.
	3.	При каких патологиях повышается уровень кетоновых тел в крови?
	4.	Какие транспортные формы ЧС Вам известны?
X V
	1.	Назовите регуляторные ферменты синтеза ВЖК.
	2.	Предшественником синтеза каких веществ является фосфатидная кислота?
	3.	Назовите причины жирового перерождения печени.
XVI XVII XVIII XIX		1. Какие ферменты необходимы для переваривания белков в желудочно-кишечном тракте? 2. Как называется механизм активации ферментов желудочно-кишечного тракта и в чем он заключается?

Глава 16. Особенности переваривания белков

1. Какие ферменты необходимы для переваривания белков в желудочно-кишечном тракте?

2. Как называется механизм активации ферментов желудочно-кишечного тракта и в чем он заключается?

Глава 17. Общие пути преобразований аминокислот: трансаминирование, дезаминирование и декарбоксилирование

1. Какова биологическая роль реакций трансаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования аминокислот?

2.Схема и биологическая роль глюкозо-аланинового цикла

Глава 18. Метаболизм отдельных аминоксилот

1. Перечислите основные энзимопатии аминокислотного обмена. Активность каких ферментов снижена при данных заболеваниях?

2. В чем заключается биологическая роль глицина и серина?

Глава 19. Пути детоксикации аммиака

1. Почему аммиак является токсическим соединением?

2. Какой метаболический процесс является главным в обезвреживании аммиака? Где он локализован? Напишите его схему, укажите названия ферментов.

2. В чем заключается биологическая роль глицина и серина?

Глава 19. Пути детоксикации аммиака

1. Почему аммиак является токсическим соединением?

2. Какой метаболический процесс является главным в обезвреживании аммиака? Где он локализован? Напишите его схему, укажите названия ферментов.

Тестовые задания для проверки усвоенного материала.

Глава 1. Структура и функции белков

1.Белки в организме выполняют множество биологических функции. Укажите белок, выполняющий структурную функцию.

А. Коллаген.

В. Гемоглобин.

С. Альбумин.

D. Иммуноглобулин.

Е. Актин.

2. При изучении первичной структуры белка было установлено, что в состав ряда простых белков с различными функциями входят одни и те же аминокислоты. Чем обусловлено функциональное разнообразие белков?

А. Наличием пептидных связей.

В. Наличием свободных амино- и карбоксильных групп.

С. Последовательностью аминокислот.

D. Наличием водородных связей.

Е. Соотношением положительно и отрицательно заряженных радикалов.

3. В эксперименте установлено, что окраска кожи, волос, глаз зависит от количества пигмента-меланина, образующегося из аминокислоты тирозина. К какой группе относится эта аминокислота по классификации растворимости радикалов.

А. К полярным.

В. К полярным незаряженным.

С. К полярным отрицательно заряженным.

D. К полярным положительно заряженным.

С. Гидрофобным.

4. Метаболический эффект адреналина реализуется через внутриклеточный посредник ц-АМФ, активирующий диссоциацию субъединиц протеинкиназы. Каким высшим уровнем организации обладает молекула фермента?

А. Первичным.

В. Вторичным.

С. Третичным.

D. Четвертичным.

Е. Суперструктурой.

5. В формировании структуры костей и органического матрикса зуба принимает участие аминокислота содержащая гидроксильную группу. Укажите эту аминокислоту.

А. Тирозин.

В. Серин.

С. Оксипролин.

D. Треонин.

Е. Гомосерин.

Глава 2. Ферменты. Природа и свойства

1. При изучении механизма ферментативной реакции были установлены функциональные группы аминокислот, обеспечивающие связь молекулы фермента с субстратом и принимающие прямое участие в катализе.

1. Как называется участок фермента образованный этими группами?

А. Кофактор.

В. Аллостерический центр.

С. Кофермент.

D. Активный центр.

Е. Простетическая группа.

2. Что характерно для этого участка?

А. Наличие якорной площадки.

В. Наличие двойной спирали.

С. Наличие – складчатой структуры.

D. Устойчивость к температуре.

Е. Устойчивость к резким изменения рН.

2. В активный центр гидролитического фермента карбоксипептидазы входит ион цинка, который не отделяется от белковой части фермента при диссоциации. Укажите чем является ион цинка для фермента.

А. Коферментом.

В. Простетической группой.

С. Апоферментов.

D. Холоферментом.

Е. Изоферментом.

3. Оптимальная температура для действия фермента глутаматдегидрогеназы 37 градусов Цельсия. При повышении температуры фермент теряет свою активность. Укажите причину его инактивации.

А. Денатурация фермента.

В. Изменение степени ионизации функциональных групп.

С. Гидролиз пептидных связей.

D. Ускорение обратной реакции.

Е. Частичный протеолиз молекулы фермента.

4. В клинику доставили пациента с приступом бронхиальной астмы. У больного развился дыхательный ацидоз и отмечается снижение активности ферментов плазмы крови. Укажите причину инактивации ферментов.

А. Гидролиз пептидных связей.

В. Денатурация ферментов.

С. Изменение степени ионизации функциональных групп молекул ферментов.

D. Изменение конформации ферментов.

Е. Репрессия синтеза ферментов.

5. Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа катализирует реакцию дегидрирования глюкозо-6-фосфата.

1. Каким видом специфичности она обладает?

А. Групповой.

В. Относительной.

С. Абсолютной.

D. Стереохимической.

Е. Стереоспецифической к цис-транс-изомерам.

2. Чем обусловлена специфичность действия фермента?

А. Комплементарностью структуры активного центра фермента структуре субстрата.

В. Наличием в активном центре простетической группы.

С. Наличием в активном центре кофермента.

D. Наличием в молекуле фермента аллостерического центра.

Е. Термолабильностью.

Глава 3. Регуляция активности ферментов

1. Экспериментально доказано, что фермент уреаза при рН 8 и 20 градусах Цельсия повышает скорость гидролиза мочевины в 10 млн раз, по сравнению с неферментативным процессом. Укажите причину изменения скорости реакции.

А. Уменьшение энергии активации реакции.

В. Изменение свободной энергии реакции.

С. Изменение состояния равновесия реакции.

D. Повышение энергии активации реакции.

С. Уменьшение скорости обратной реакции.

2. При лечении опухолей мочеполовой системы в клинике применяется препарат метотрексат, обратимый конкурентный ингибитор дегидрофолатдегтдрогеназы. На взаимодействии с каким компонентом фермента основан механизм действия этого препарата?

А. Актвным цнетром препарата.

В. Апоферментом.

С. Аллостерическим центром фермента.

D.Простетической группой.

Е. Субстратом.

3. В регуляции активности ферментов важное место имеет постсинтетическая модификация. Какой из приведенных механизмов осуществляет регуляцию активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы.

А. Ковалентная модификация (фосфорилирование-дефосфорилирование).

В. Диссоциация субъединиц.

С. Частичный протеолиз.

D. Регуляция по типу обратной связи.

Е. Аллостерическая регуляция.

4. Повышенная хрупкость сосудов, разрушение эмали и дентина зубов при цинге во многом обусловлены нарушением созревания коллагена. Какой этап модификации проколлагена нарушен при этом авитаминозе?

A. Гидроксилирование пролина .

B. Образование полипептидных цепей.

C. Гликозилирование гидроксилизиновых остатков.

D. Удаление из проколлагена С-концевого пептида.

E. Отщепление N- концевого пептида.

5. Активация протеолитического фермента-пепсина осуществляется за счет частичного протеолиза. Изменение какого уровня структуры фермента имеет при этом решающее значение?

А. Первичной.

В. Вторичной.

С. Третичной.

D. Четвертичной.

Е. Суперструктуры.