- •2.Трансаминирование аминокислот
- •2.Связь орнитинового цикла с циклом трикарбоновых кислот.
- •3.Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов, источники атомов пиримидинового ядра. Причины и последствия оротоацидурии.
- •1. Общая схема источников и путей превращения аминокислот в организме человека:
- •2. Синтез аспарагина и глутамина. Глутаминаза почек. Образование аммонийных солей.Активация глутаминазы почек при ацидозе.
- •3.Переваривание нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном
- •1.Распад тканевых белков. Тканевые катепсины. Последствия недостаточности катепсинов.
- •2.Биосинтез мочевины, химизм. Источники атомов азота мочевины.
- •3.Особенности катаболизма пуриновых нуклеотидов. Синтез мочевой кислоты. Гиперурекемия и ее последствия.
- •Билет №9
- •1.Динамическое состояние белков в организме. Азотистый баланс. Факторы,
- •2.Нарушение синтеза и выведения мочевины. Врожденная недостаточность ферментов
- •3. .Биосинтез пуриновых нуклеотидов, источники атомов пуринового ядра. Химизм
- •1.Переваривание белков в желудке. Протеолитические ферменты желудочного сока и
- •2.Превращения безазотистых остатков аминокислот. Пути включения метаболитов
- •3. Особенности катаболизма пиримидиновых нуклеотидов. Конечные метаболиты
- •1.Общая схема источников и путей превращения аминокислот в организме человека
- •2.Особенности обмена серина. Образование и использование одноуглеродистых радикалов. Роль тгфк. Антивитамины фолиевой кислоты. Сульфаниламидные препараты.
- •3.Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов, источники атомов пиримидинового ядра.
- •3.Использование аминокислот и нуклеотидов в качестве лекарственных средств. Взаимосвязь обмена аминокислот, жиров и углеводов. Нарушения этих процессов
3.Переваривание нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном
тракте. Нуклеазы, нуклеотидазы, нуклеозидазы тканей.
Пища животного происхождения ловольно богата нуклеопротеидами. Под воздействием соляной кислоты в желудке разрушается до нуклеиновой к-ты и белка. Белковая часть переваривается до аминокислот. Нуклеиновые к-ты разрушаются путем гидролиза под воздействием нуклеаз панкреатитечского сока. Нуклеазы катализируют гидролиз 5’3’-фосфоэфирные связи. Различают два типа нуклеаз: ДНК-азы и РНК-азы. Полинуклеотидные цепи ДНК гидролизуются дезоксирибонуклеазами ( ДНК-азы), полинуклеатидные цепи РНК – рибонуклеазами (РНК-азы). В результате гидролиза полинуклеотидных цепей нуклеин. к-т образуются мононуклеотиды (АМФ, ГМФ, ЦМФ, УМФ, d-ТМФ, d-АМФ, d-ГМФ, d- ЦМФ). Мононуклеотиды под воздействием нуклетидаз кишечника гидролизируется на нуклеозиды и фосфорную к-ту:
НОН
АМФ аденозин + фосфорная кислота
Нуклеотидаза
НОН
ГМФ гуанозин + фосфорная кислота
Нуклеотидаза
НОН
ЦМФ цитидин + фосфорная кислота
Нуклеотидаза
НОН
УМФ уридин+ фосфорная кислота
Нуклеотидаза
Нуклеозиды гидролизуются нуклеазами кишечного сока до азотистых оснований и пентозы:
НОН
d-тимидин тимин + дезоксирибоза
Нуклеоэидаза
НОН
d-аденозин аденин + дезоксирибоза
Нуклеоэидаза
НОН
d-уридин уридин + дезоксирибоза
Нуклеоэидаза
В стенку кишечника всасываются нуклеозиды, азотистые основания, пентозы, фосфорная к-та. Током крови продукты переваривания нуклеопротеидов аминокислоты доставляются к печени, а затем к другим органам и тканям.
Нуклеиновые к-ты, разрушающихся клеток организма, под воздействием тканевых нуклеаз, нуклеотидаз, нуклеозидаз гидролизируются до составных коспонентов. Далее происходят внутритканевые превращения нуклеотидов ( нуклеозидов), имеющие свои особенности в зависимости от принадлежности их к пуриновым или пиримидиновым нуклеотидам (нуклеозидам).
Билет №8
1.Распад тканевых белков. Тканевые катепсины. Последствия недостаточности катепсинов.
Основным источником аминокислот эндогенного происхождения является распад тканевых белков. Причины разрушения белков тканей связанны со старением клеток или их повреждением и денатурацией белка различными внеш и внутр факторами. А также связаны с частичным протеолизом белков в ходе их посттрансляционной достройки.
Протеолиз тканевых белков идет с помощью катепсинов ( тканевых протеиназ), локализованных в лизосомах. Белки клеток в начале вкл в аутофагосомы, кот. атакуются первичными лизосомами. В образующихся аутолизосомах (вторичные лизосомы) и происходит гидролиз молекул белка лизосомальными катепсинами. Катепсины отличаются по оптимуму рН ( кислые лизосом, нейтральные цитозоля), по специфичности по отношении к субстратам и пептидным связям кот они разрушают. Все катепсины, как пептидазы, делятся на эндопептидазы и экзопептидазы. В зависимости от особенностей структуры активного центра различ тиоловые, аспарагиновые, сериновые.
Тиоловые катепсины в актив центре содержат цистеин. К эндопептидазам этой группы относятся катепсины B,N,L,S, к экзопептидазам – катепсины Н, С. Аспарагиновые катепсины – катепсин D (эндопептидаза). Сериновые катепсины – катепсин А – яв-ся карбоксипептидазой.
При недостатке катепсинов снижает возможность обновления белков тканей.