Билет №1

1.Динамическое состояние белков в организме взрослого человека ежесуточно разрушается и вновь синтезируется около 100 г белков.Около 25% образующ при распаде тканевых белков аминокислот вовлекаются в катаб процессы разрушаются до конечных метаболитов и служат источниками энергии. Часть аминокислот использ-ся для синтеза соединений не аминокислотной природы, выполн опред биолог функции и оставшийся часть аминокислот использ-ся для синтеза белков. Следовательно, для обеспечения потребности организма в аминокислотах, необходимых для обновления тканевых белков, в организме человека ежесуточно должны поступать с пищей белки в достаточных количествах.

Исходя из ежесуточного изнашивания тканевых белков потребность в белках для взрослого человека состовляет в срелнем 100 граммов. При пищевом рационе достаточным по калорийности минимальное кол-во белков необходимое для поддержания нормального азотистого баланса ( состояние аминокислотного и белкового обмена) организма, составляет 30-50 грамм. У взрослого человека при нормальном белковым питании имеет место азотистое равновесие ,т.е количество азота содержащегося в конечных метаболитов белкового обмена и выводимого из организма с мочой ровно кол-ву азоту белков и аминокислот поступающ с пищей. В период роста организма ( у детей) а также при выздоровлении после длительной болезни имеет место положительный азотистый баланс, т.е выводится азот из организма чем поступает с пищей. При голодании тяжелых заболевании и при старении организма имеет место отрицательный азот баланс.

Кроме количества белки пищи должны содержать полный перечень незаменимых аминокислот. К незаменимым аминокислотам относятся 10 аминокислот которые в организме не синтезируются:вал,лей,изолей,тре,мет,фен,трип,лиз,гис,арг. Белки пищи сод все незамен аминокис , называются полноценными. Белки в составе которых нет хотябы одной из 10 незамен аминокис называются неполноценными белками, то это может привести к серьезным последствиям для организма. К полноценным белкам относятся белки животного происхождения белки бобовых культур. Основная масса растительных белков неполноценна для организма человека.

Биологическая ценность белков определяется двумя факторами:

1) аминокислотным составом

2) перевариваемое количество белков в желудочно-кишечном тракте.

Квашиоркор — вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков в пищевом рационе. Болезнь обычно возникает у детей 1-4 лет, хотя бывает, что она возникает и в более старшем возрасте (например, у взрослых или у более старших детей). Один из симптомов — вздутость животов детей (асцит), часто возникающая у детей бедных районов Африки, объясняется тем, что клубни маниоки содержат мало белка (1,2 %) и только некоторые незаменимые аминокислоты. Наличие белковой недостаточности, в сочетании с недостаточностью энергии и с недостаточностью питательных микроэлементов, является, безусловно, важным фактором, однако только это не может быть ключевым фактором. Болезнь, скорее всего возникает из-за дефицита одного из нескольких видов питательных веществ (например, железа, фолиевой кислоты, йода, селена, витамина С), особенно тех, которые необходимы для выработки защитных антиоксидантов. Важные антиоксиданты в организме, которых может не хватать у детей с квашиоркором, могут включать глютатион, альбумин, витамин Е и полиненасыщенные жирные кислоты. Поэтому, если ребёнок с ограниченными возможностями получения одного или другого вида питательных веществ или антиоксидантов подвергается стрессу (например, ВИЧ-инфекции или отравлению токсинами), у него есть больше вероятности заболевания квашиоркором.

2.Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование аминокислот катализируется ферментами из класса трансфераз- трансаминазами. Коферментом этих ферментов является фосфопиридоксаль (ФП-СН=О) производное витамина В6 (пиродаксаль). При этой реакции аминогруппа аминокислоты обменивается на альф-кетогруппу одной из трех альфа- кетокислот : пировиноградной, щавельноуксусной , альфакетоглуторатовой. Реакции трансаминирования обратимы.

В клетках печени функционирует органо-специфичная глутамико-аланиновая трансаминаза (ГАлТ),

В кардиомиоцитах - глутамико-аспарагиновая трансаминаза (ГлАсТ

3. Тирозин - заменимая аминокислота, синтезируется из фенилаланина и является соединением, из тирозина синтезируется :

пигмент меланин,

гормон мозгового вещества надпочечников адреналина,

гормоны щитовидной железы тироксин и трииодтиронин

медиаторы нервной системы - дофамин и норадреналин.

Образование без азотистого остатка тирозина

происходит в реакции трансаминирования с альфа-кетоглутаратом. При этом образуется пара-окисфенилпируват, который под воздействием n-оксифенилпируватоксидазы превращается в гомогентизиновую кислоту.

ОН

|

J_//\ _J

| ||

ОН 2НОН ОН \\/

| | |

//\ 2J + Н2О2 J_//\ _J О

2 | || 2 | || | + СН2=С-СООН

\\/ иодаза \\/ J_ //\ _J |

| | | || NH2

СН2-СН-СООН СН2-СН-СООН \\/ дегидроаланин

| | |

NH2 NH2 СН2-СН-СООН

тирозин дииодтирозин |

NH2

тироксин ( 3`,5`,3,5-тетраиодтиронин)

Гормонально активным является также 3`,3,5-трииодтиронин.

ОН ОН

| НО | О

/ \\ Cu ( О ) \/ \\ Cu -2Н \\/\\ __

|| | || | | | |

\ // тирозиназа \ // полифенооксидаза //\ // CН-СООН

| | О |

CН2-СН-CООН CН2-СН-CООН NH2

| |

NH2 NH2 ДОФА-хинон

Тирозин ДОФА

ОН О

\ / \\ ___ -2 Н \\ / \\ ___

|| | |_CООН | | |_СООН

/ \// \NН/ тирозиназа // \// \NН/

OH О

лейко-ДОФА-хинон ДОФА-хром

НО О

\ / \\___ - 2Н \\/ \\ ___

|| | || | | || МЕЛАНИН

/ \ //\NН/ //\ /\NН/

НO О

5,6-диоксииндол индол-5,6-хинон

В результате конденсации 5,6-диоксииндола и

индол-5,6-хинона образуется димер меланина, к

которому окислительным путем присоединяются

диоксииндольные звенья с образованием в конечном

итоге высокополимерного соединения - черной

пигмент меланин

ОН глутамат ОН ОН

| ­ | СО2 |

//\ a-кетоглутарат //\ ­ //\

| || | || вит С + О2 | ||

\\/ трансаминаза \\/ оксидаза \\/ \ ОН

| | |

СН2-СН-СООН СН2-С=О СН2-СООН

| |

NH2 СООН

тирозин n-оксифенилпируват гомогентизиновая кислота

Альбинизм

Нарушение синтеза меланина наблюдается при наследственном заболевании – альбинизме. Альбинизм бывает общий или локальный. Болезнь сопровождается депигментацией , светочуствительностью, светобоязнью, снижением остроты зрения. Образование без азотистого остатка тирозина происходит в реакции трансаминирования с альфа кетоглуторатом. При этом обазуется пара окисфенилпируват, который под воздействием n- оксифенилпируватоксидазы превращается в гомогентизиновую кислоту.

Билет №2

1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Протеолиз начинается в желудке и заканчивается в тонком кишечнике. В желудке белки перевариваются под воздействием пепсина, который вырабатывается в виде пепсиногена главными клетками слизистой оболочки желудка. Под воздействием соляной кислоты, которая продуцируется в обкладочных клетках желудочных желез, от пепсиногена с N-конца отщепляется полипептид из 42 аминокислотных остатков, состоящий их остаточного пептида и ингибитора пепсина и он превращается в активный пепсин:

Hcl

пепсиноген пепсин + ингибитор пепсина + полипетид

Превращение пепсиногена в пепсин может происходить и аутокаталитически:

пепсиноген пепсин + ингибитор пепсина + полипептид

пепсин

Кислотность желудочного сока. Одним из показателей функциональной активности желудочного сока является кислотность, которая определяется титрованием желудочного сока 0,1М раствором NаОН и выражается в условиях базальной секреции тремя константами в единицах кислотности.

В норме кислотность желудочного сока равна:

общая кислотность - 40-60 ед. кислотности

свободная НCl - 20-40 ед. кислотности

связанная HCl - 10-12 ед. кислотности

За единицу кислотности принимается количество миллилитров 0,1М раствора NаОН, которые расходуется для нейтрализации 100 мл желудочного сока.

Пепсин, гастриксин

Пепсин, как фермент из класса гидролаз, вызывает гидролиз внутренних пептидных связей в молекуле белка, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (фенилаланин, тирозин и триптофан).

В желудочном соке детей функцию пепсина выполняет гастриксин, имеющий оптимум рН около 3,5.

Гастриксин гидролизует пептидные связи, образованные дикарбоновыми аминокислотами.

У взрослого человека соотношение пепсин/гастриксин в желудочном соке 4:1.

При язвенной болезни оно меняется в пользу гастриксина.

Протеолиз в кишечнике

В кишечник из поджелудочной железы поступают в неактивном виде, в виде проферментов: трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз А и В, проэластазы.

Ключевым процессом активирования всех проферментов является образование трипсина из трипсиногена под воздействием кишечной энтерокиназы.

Механизм активирования трипсиногена заключается в гидролизе одной из N-концевой пептидной связи и отрыве гексапептида, называемого ингибитором трипсина.

Если произойдет активация трипсиногена непосредственно в поджелудочной железе, то это вызовет протеолиз белков поджелудочной железы, что приведет к панкреатиту.

В этих случаях для лечения следует использовать ингибиторы трипсина (трасисилол и др.).

Трипсин, разрывая пептидные связи в остальных проферментах, образует активные формы химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазу.

Активный трипсин, как эндопептидаза, гидролизует пептидные связи в молекуле белка образованные главным образом карбоксильными группами лизина и аргинина.

Химотрипсин, эластаза карбоксипетидазы и др.

Химотрипсин гидролизируют связи образованные тирозином, фенилаланином и триптофаном и тем похож на пепсин.

Эластаза гидролизует пептидные связи в полипептидах, где находится пролин.

Карбоксипетидазы (А и В), как экзопептидазы, отщепляют от полипептидных цепей С-концевые аминокислоты.

Аминопептидазы кишечного сока гидролизуют N-концевые пептидные связи, отщепляя N-концевые аминокислоты.

Аминонопептидазы активируются цинком или марганцем и цистеином.

Дипептидазы кишечного сока (активируются кобальтом, марганцем и цистеином) гидролизует дипептиды до свободных аминокислот.

Под воздействием всех протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта белки пищи разрушаются (перевариваются) до аминокислот.

Процесс переваривания белков регулируется системой гормоноподобных соединений, образующихся в клетках пищеварительного тракта.

Такими соединениями являются гистамин, гастрин, энтерогастрон и продуцируемые клетками тонкого кишечника секретин, панкреозимин, химоденин, энтерокринин и др.

Всасывание аминокислот

Всасывание аминокислот активный, энергозависимый процесс и требует необходимого градиента ионов натрия, создаваемого за счет Na+,K+-АТФ-азой.

Существует не менее пяти специальных систем переносчиков аминокислот: для нейтральных алифатических, для циклических, для кислых, для основных и для иминокислот. Считается, что существует также специальная гамма-глутаминилтрансферазная система транспорта всех аминокислот, кофактором которой служит глутатион. В кишечнике возможно всасывание небольших количеств дипептидов. Всасываются они путем пиноцитоза и внутри клетки гидролизуются протеиназами лизосом. У новорожденных вследствие низкой протеолитической активности ферментов пищеварительных соков и высокой проницаемости мембран клеток слизистой оболочки кишечника возможно всасывание нативных белковых молекул и их фрагментов, что может вызвать повышенную чувствительность к ним организма и явиться причиной пищевой аллергии. Наиболее активно используют аминокислоты печень и почки и менее активно головной мозг У новорожденных и детей раннего возраста клеточные барьеры более проходимы и поэтому даже в головной мозг аминокислоты поступают очень быстро.

2 Дезаминирование аминокислот происходит путем отщепление аминогруппы с образованием аммиака и без азотистого остатка , который может быть представлен в виде кислоты, гидрокислоты, ненасыщенной кислоты или кетокислоты. Окислительное дезаминирование катализируется оксидазами аминокислот, локализованных в пероксисомах клеток. Оксидазы L-аминокислот используют в качестве кофермента ФМН, а оксидазы D-аминокислот - ФАД. Катализируемая ими реакция идет следующим образом:

ФМНН2 (ФАДН2) ®… О₂ ® 2НО-ОН ® 1/2О₂ + НОН

R ­ R R

| ФМН (ФАД) | + НОН |

СН-NН2 СН=NН С=О + NH₃

| | |

СООН СООН СООН

аминокислота иминокислота кетокислота

Окислительное дезаминирование глутамата идет следующим образом:

НАДН2® ...1/2О2 ® 3АТФ + НОН

СООН ­ СООН СООН

| НАД | + НОН |

(СН2)2 (СН2)2 (СН2)2 + NH3

| ГДГ | |

СН-NН2 СН=NН С=О

| | |

СООН СООН СООН

глутамат альфа-кетоглутарат

Непрямое дезаминирование аминокислот или трансдезаминирование, происходит в два этапа. На первом этапе аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с альфа-кетоглутаратом, который превращается в глутамат. На втором этапе происходит окислительное дезаминирование глутамата.

3 ГАМК является медиатором тормозных синапсов нервной системы. Содержится в больших количествах в гипоталамусе, в черной субстанции и бледном шаре. Биогенные амины образующиеся при декарбоксилировании тирозина и диоксифенилаланина(ДОФА) выполняют медиаторные и гормональные фуекции и называются – катохоламинами. К ним относятся дофамин ,норадреналин и адреналин

При декарбоксилировании глутамата образуется биогенный амин - гамма-аминомаслянная кислота ( ГАМК):

СООН СООН

| |

СН2 CO2 СН2

| |

СН2 декарбоксилаза СН2

| |

СН-NH2 СН2-NH2

|

СООН ГАМК

глутамат

ДОФА, дофамин, норадреналин, адреналин

Обезвреживание биогенных аминов осуществляется путем окислительного дезаминирования, путем метилирования, путем реакций коньюгации. Основной путь обезвреживания биогенных аминов, которым относятся адреналин, норадреналин, гистамин и др. - это окислительное дезаминирование, катализируемое аминоксидазами:

H

( О ) |

R-СН2-NH2 R-С=О + NН3

амин аминоксидаза альдегид аммиак

Различают два типа аминоксидаз - моноаминоксидазы (МАО) и диаминоксидазы (ДАО). Коферментом МАО является ФАД, коферментом ДАО - фосфопиридоксаль.

МАО инактивирует первичные, вторичные и третичные амины, в т.ч. и катехоламины. ДАО - инактивирует гистамин, путресцин, кадаверин.

Обезвреживание катехоламинов

Второй путь обезвреживания катехоламинов - О-метилирование под воздействием фермента катехол-О метилтрансферазы.

Донатором метильных групп в этой реакции служит S-аденозилметионин.

В клинической практике зачастую используются препараты, изменяющие метаболиз биогенных аминов. В частности для лечения депрессивных состояний, шизофрении, гипертонической болезни используются ингибиторы МАО - ипразид, ипраниазид, гармин и др

Билет № 3

1. В кишечник из поджелудочной железы поступают в неактивном виде, в виде проферментов: трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз А и В, проэластазы. Ключевым процессом активирования всех проферментов является образование трипсина из трипсиногена под воздействием кишечной энтерокиназы. Механизм активирования трипсиногена заключается в гидролизе одной из N-концевой пептидной связи и отрыве гексапептида, называемого ингибитором трипсина. Если произойдет активация трипсиногена непосредственно в поджелудочной железе, то это вызовет протеолиз белков поджелудочной железы, что приведет к панкреатиту. В этих случаях для лечения следует использовать ингибиторы трипсина (трасисилол и др.). Трипсин, разрывая пептидные связи в остальных проферментах, образует активные формы химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазу. Активный трипсин, как эндопептидаза, гидролизует пептидные связи в молекуле белка образованные главным образом карбоксильными группами лизина и аргинина. Химотрипсин, эластаза карбоксипетидазы и др.

Химотрипсин гидролизируют связи образованные тирозином, фенилаланином и триптофаном и тем похож на пепсин. Эластаза гидролизует пептидные связи в полипептидах, где находится пролин. Карбоксипетидазы (А и В), как экзопептидазы, отщепляют от полипептидных цепей С-концевые аминокислоты. Аминопептидазы кишечного сока гидролизуют N-концевые пептидные связи, отщепляя N-концевые аминокислоты. Аминонопептидазы активируются цинком или марганцем и цистеином. Дипептидазы кишечного сока (активируются кобальтом, марганцем и цистеином) гидролизует дипептиды до свободных аминокислот. Под воздействием всех протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта белки пищи разрушаются (перевариваются) до аминокислот. Процесс переваривания белков регулируется системой гормоноподобных соединений, образующихся в клетках пищеварительного тракта. Такими соединениями являются гистамин, гастрин, энтерогастрон и продуцируемые клетками тонкого кишечника секретин, панкреозимин, химоденин, энтерокринин и др.

2.Непрямое дезаминирование аминокислот или трансдезаминирование, происходит в два этапа. На первом этапе аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с альфа-кетоглутаратом, который превращается в глутамат.

На втором этапе происходит окислительное дезаминирование глутамата.

3.Тирозин - заменимая аминокислота, синтезируется из фенилаланина и является соединением, из тирозина синтезируется :

пигмент меланин, гормон мозгового вещества надпочечников адреналина, гормоны щитовидной железы тироксин и трииодтиронин , медиаторы нервной системы - дофамин и норадреналин. Фолликулярными клетками щитовидной железы из тирозина синтезируются гормоны иодтиронины - тироксин и трииодтионин. При деиодировании тироксина образуются трииодтиронины. Из всех разновидностей гормонально активным является 3`,3,5-трииодтиронин. Остальные формы называются реверсивные трииодтиронины. Недостаточная продукция гормонов щитовидной железы приводит к гипотиреозу проявляющемуся в виде микседемы и кретинизма. Избыточная продукция приводит к тиреотоксикозу.

ОН

|

J_//\ _J

| ||

ОН 2НОН ОН \\/

| | |

//\ 2J + Н2О2 J_//\ _J О

2 | || 2 | || | + СН2=С-СООН

\\/ иодаза \\/ J_ //\ _J |

| | | || NH2

СН2-СН-СООН СН2-СН-СООН \\/ дегидроаланин

| | |

NH2 NH2 СН2-СН-СООН

Билет №4

1.В 12-ой кишке белки перевариваются под воздействием протеолитических ферментов панкреотического и кишечного соков. Кислое желудочное содержимое в 12-ой кишке нейтрализуется соком поджелудочной железы, имеющим слабо щелочную реакцию. Содержимое верхнего отдела тонкого кишечника имеет рН около 8, соответственно в этой области рН находится оптимум активности ферментов вызывающих протеолиз в кишечнике. В кишечник из поджелудочной железы поступают в неактивном виде, в виде проферментов: трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз А и В, проэластазы. Ключевым процессом активирования всех проферментов является образование трипсина из трипсиногена под воздействием кишечной энтерокиназы. Механизм активирования трипсиногена заключается в гидролизе одной из N-концевой пептидной связи и отрыве гексапептида, называемого ингибитором трипсина. Если произойдет активация трипсиногена непосредственно в поджелудочной железе, то это вызовет протеолиз белков поджелудочной железы, что приведет к панкреатиту. В этих случаях для лечения следует использовать ингибиторы трипсина (трасисилол и др.). Трипсин, разрывая пептидные связи в остальных проферментах, образует активные формы химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазу. Активный трипсин, как эндопептидаза, гидролизует пептидные связи в молекуле белка образованные главным образом карбоксильными группами лизина и аргинина.

2.Декарбоксилирование аминокислот, одна из реакции катаболизма, катализируется декарбоксилазами, коферментом которых является производные витамина В6- фосфопиридоксаль. Продуктами декарбоксилирования аминокислот являются углекислый газ и амины, обладающие высокой биологической активностью, поэтому их называют биогенными аминами. Биогенные амины. Гистамин образуется и депонируется в тучных клетках соединительной ткани в виде белково-гепаринового комплекса. В крови гистамин связан с гранулами базофилов и эозинофилов.

МАО инактивирует первичные, вторичные и третичные амины, в т.ч. и катехоламины. ДАО- инактивирует гистами, путрессцин, кадаверин. Продукты дезаминирования биогенных аминов- альдегиды- окисляются с помощью альдегидрогеназы до органических кислот:

(O)

R-CH-NH2 R-CH=O + NH3

Амин аминоксидаза Альдегид Аммиак

3. Гистидин используется синтеза гистамина, карнозина и ансерина.

При дезаминировании гистидина образуется уроканиновая кислота, которая под воздействием уроканиназы в печени превращается в имидазолонпротионат:

N --- С-СН2-СН-СООН - NH3 N----С-СН=СН-СООН

|| || | || ||

\NH/ NH2 гистидаза \NH/ уроканиназа

гистидин уроканиновая кислота

N-----СН - СН2 -СН2-СООН

|| |

\NH/ \\

О

имидазолонпропионат

Отсутствие гистидазы приводит к гистидинемии - наследственному заболеванию, которое проявляется отставанием психомоторного развития ребенка и по клинике напоминает фенилпировиноградную олигофрению, но в менее выраженной форме.

Характерны нарушение речи, моторная алалия, снижение слуха, гидроцефалия, имеет место судорожная готовность, деформация скелета. Важным признаком заболевания служит отсутствие метаболитов уроканинового пути катаболизма гистидина в биологических жидкостях организма. Лечение гистидинемии основано на тех же принципах, которые применяются при фенилпировиноградной олигофрении: назначаются белковые гидролизаты, лишенные гистидина.

Билет № 5

1. Образование ядовитых продуктов в бактериях толстого кишечника идет в результате реакций декарбоксилирования и дезаминирования аминокислот. При декарбоксилировании орнитина образуется путресцин, при декарбоксилировании лизина - кадаверин. Оба этих амина (путресцин и кадаверин) являются трупными ядами.

СН2-СН2-СН2-СН-СООН СН2-СН2-СН2-СН2

| | | | + СО2

NH2 NH2 NH2 NH2

орнитин путресцин

СН2-СН2- СН2--СН2 -СН-СООН СН2-СН2-СН2-СН2-СН2

| | | | + СО2

NH2 NH2 NH2 NH2

лизин кадаверин

2.Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой аминокислот (аспарагина и глутамина) является важным вспомогательным путем связывания аммиака. Этот процесс особенно важен для нервной ткани.

СООН АДФ + Рн СОNН2 СООН

|  | |

(СН2)2 NH3 + АТФ (СН2)2 +НОН (СН2)2

| | | + NH3

СН-NH2 глутамин СН-NH2 глутаминаза СН-NH2

| синтетаза | |

СООН СООН СООН

глутамат глутамин глутамат

Глутамин и в меньшей степени аспарагин являются своеобразной транспортной формой аммиака. Глутамин служит также донором амидной группы необходимого для синтеза различных соединений. Током крови глутамин доставляется в почки, где подвергается гидролитическому разрушению глутаминазой почек. Аналогично аспарагиназой разрушается аспарагин. Образующийся в почках аммиак используется для нейтрализации кислот, чем обеспечивается сохранение щелочных резервов буферных систем крови и тканей.

3.Триптофан является незаменимой аминокислотой, используется для синтеза серотонина и мелатонина. Гидроксилирование триптофана приводит к образованию 5-окситриптофана. При декарбоксилировании 5-окситриптофана образуется биогенный амин серотонин :

ОН НО

\ //\ ___ _СН2-СН-СООН ФП-СН=О \ //\ ___ _СН2-СН2

| || || | CO2 + | || || |

\\/ \NН/ NН2 декарбоксилаза \\/ \NН/ NН2

5-окситриптофан серотонин

Примерно 90% серотонина содержится в хромаффинных клетках кишечника.

Остальная часть содержится в тучных клетках кожи, селезенке, печени, почках, легких, где выполняет роль местного гормона, обеспечивая межклеточные контакты ,

вызывает сокращение гладкой мускулатуры внутренних органов, сужение кровеносных сосудов, повышает количество тромбоцитов. В сером веществе мозга, в гипоталамусе серотонин исполняет роль медиатора. Считается, что серотонин необходим для сна . Серотонин является биологическим предшественником гормона эпифиза мелатонина

НО СН3-О

\ //\ ______СН2-СН2 \ //\ _____СН2-СН2 СН3

| || || | | || || | |

\\/ \NН/ NН2 \\/ \NН/ NН---С=О

серотонин мелатонин

Превращение серотонина в мелатонин периодически меняется в течение суток и зависит от освещенности:

в темноте синтез мелатонина усиливается, днем (на свету) синтез мелатонина прекращается.

Мелатонин тормозит секрецию ГТГ гипофизом и этим угнетает половое созревание и половую активность

Билет №6

1.Обезвреживание этих ядов происходит в печени путем образования коньюгатов с серной или глюкуроновой кислотой. Серная кислота, как коньюгат, находится в гепатоцитах активном виде в составе фосфоаденозинфосфосульфата (ФАФС). Глюкуроновая кислота находится в составе УДФ-глюкуроновой кислоты.

Обезвреживание индоксила с помощью ФАФС приводит к образованию индоксилсерной кислоты и индикана:

ФАФ

//\ ___ _ОН

| || || ФАФС //\ ___ _О-SO3H //\ ___ _О-SO3К

\\/ \ / | || || | || ||

NH \\/ \ / \\ / \ /

NH NH

индоксил индоксилсерная кислота индикан

Проба Квика. С целью контроля за состоянием детоксикационной функции печени пациенту предлагается выпить безвредный раствор бензойной кислоты и затем в суточной моче определяется содержание образующейся из бензойной кислоты и гликокола гиппуровой кислоты. По количеству выделенной гиппуровой кислоты судят об обезвреживающей функции печени:

___СООН ___СО-NH-CH₂-COOH

//\ //\

| || + NH₂-CH₂-COOH  | || + НОН

\\/ гликокол \\/

бензойная гиппуровая кислота

кислота