Т.В.Іванова, г.С.Каликова, а.Н.Мягкова "Збірник завдань з загальної біології" Просвещение, м., 2002
"Біологія. Контрольні вимірювальні матеріали для підгот-ки к ЕГЭ, 2005" М.
В.В. Балабанова, Т.В. Максимцева Посібник “Біологія". Екологія. Здоровий засіб життя ” “Вчитель”, В.
А.П.Пуговкін, Н.А. Пуговкіна, В.С. Михеїв "Практикум по Загальній біології(10-11 кл)" Просвещение, М., 2002
А.В.Пименов, И.Н.Пименова "Дидактичні матеріали к розділу «Загальна біологія», 9-11 кл." М.: видавн.НЦ ЭНАС, 2004
Довідник студента: Біологія. М.: Филологическое общество "Слово", 2001. 640 с.
Р.Г. Заяц, И.В. Рачковская, В.М. Стамбровская. Біологія для поступающих в вузи. Минск: "Вышэйшая школа", 2000. 524 с.
А.А.Каменський, Н.А.Соколова, С.А.Титів. 1000 вопросов и ответов. Біологія: Учебное пособие для поступающих в вузи. 2-е изд. М.: Книжний дім "Університет", 1999.
Геном, клонування, похождення людини.- Фрязино: Век «, 2004.- 224 с.: ил.- (Наука для всіх)
Історія життя на Землі. - М.: Застрель: АСТ, 2001.- 96 с.: ил.- (Энциклопедия для юношества)
Мамонтов С. Г. и др. Основи биологии: Курс для самообразования.- М.: Просвещение, 1992.- 416 с.: ил.
Петросова Р.А. Обмін веществ и енергія в клетке и организме. – М.:Дрова, 2004.-80с.: ил. – (Теми шкільного курсу).
Соколовская Б. К. 120 задач по генетики (с решениями): Для школьников, лицеистов и гимназистов.- М.: Центр РСПТ, 1991.- 88 с
Білки.
Як вже наголошувалося вище, завдяки пептидним зв'язкам амінокислоти утворюють білки. Частина білків утворює комплекси з молекулами, що містять сірку, фосфор, залізо, цинк і мідь. Молекулярна маса білкових ланцюгів коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів (у вірусі тютюнової мозаїки – близько 40 000 000 молекул); в їх склад входять сотні (іноді – сотні тисяч) амінокислотних залишків.
Потенційно різноманіття білків дуже велике – кожному білку відповідає своя особлива послідовність амінокислот, контрольована генетично. На частку білків доводиться близько половини сухої маси клітки.
Рис1-До
складу молока входить білок казеїн
Класифікація білків украй утруднена їх різноманіттям і складністю молекул. До простих білок, що складаються тільки з амінокислот, відносять альбуміни (яєчний альбумін і сироватковий альбумін крові), глобуліни (антитіла в крові, фібрин), гістони, склеропротїни (кератин волосся, шкіри і пер, колаген сухожиль, еластин зв'язок). До складних білок, що включають небілковий матеріал, відносять фосфопротеїни (казеїн молока, вителлін яєчного жовтка), глікопротеїни (плазма крові, муцин), нуклеопротеїди (хромосоми і рибосоми), хромопротеїни (гемоглобін, фітохром, цитохром), ліпопротеїди, флавопротеїни, металлопротеїни.
По структурі білки діляться на фібриллярні (третинна структура майже не виражена, нерозчинні, є довгими поліпептидними ланцюгами), глобулярні (третинна структура добре виражена, розчинні) і проміжні (фібриллярні, але розчинні). Перші входять до складу сполучних тканин, другі грають роль ферментів, гормонів, антитіл.
Функціонально білки можуть бути структурними (компоненти сполучних тканин, слизистих секретів), транспортними (перенесення крові, ліпідів), захисними (антитіла, тромбоутворення), скоротливими (в м'язових тканинах), запасними (молоко, білок), ферментами, гормонами, токсинами (зміїна отрута).
Кожному білку властива особлива геометрична структура. При описі просторової структури звичайно описують чотири різні рівні організації.
Звичайно білкова молекула має форму спіралі. Це так звана вторинна структура, що стабілізується водневими зв'язками, що виникають між CO- і NH-групами. На один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотні залишки. Існують і інші форми вторинної структури, наприклад, потрійна спіраль колагену і складчастий шар фібрину.
Дісульфідні, іонні і водневі зв'язки, а також гидрофобное взаємодія примушують більшість білкових ланцюгів згортатися в компактну глобулу. Це так звана третинна структура білка. Нарешті, багато білок з особливо складною будовою складаються з декількох полімерних ланок.
Роль білків в організмі
Функції білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю і різноманітністю форм і складу самих білків.
Білки — незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових молекул є пластична. Всі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах складає більше половини маси.
Багато білок володіють скоротливою функцією. Це, перш за все, білки актин і міозин, що входить в м'язові волокна вищих організмів. М'язові волокна — міофибрили — є довгими тонкими нитками, що складаються з паралельних більш тонких м'язових ниток, оточених внутріклітинною рідиною. В ній розчинені аденозинтріфосфорна кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген — живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовини, зокрема кальцій.
Велика роль білків в транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будову макромолекули, білки зв'язують і переносять з потоком крові багато з'єднань. Це, перш за все, гемоглобін, транспортуючий кисень з легких до кліток. В м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок — міоглобін.
Ще одна функція білка — запасна. До запасних білок відносять ферритин — залізо, овальбумін — білок яйця, казеїн — білок молока, зеин — білок насіння кукурудзи.
Регуляторну функцію виконують білки-гормони.
Гормони — біологічно активні речовини, які роблять вплив на обмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами або окремими амінокислотами. Одним з самих відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот. Функціональна роль інсуліну многопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагатив клітки калієм. Регуляторною функцією володіють білкові гормони гіпофіза — залози внутрішньої секреції, пов'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон зростання, за відсутності якого розвивається карликовість. Цей гормон є білками з молекулярною масою від 27000 до 46000.
Одним з важливих і цікавих в хімічному відношенні гормонів є вазопресин. Він пригнічує мочестворення і підвищує кров'яний тиск.
Регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі — тиреоглобуліни, молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять в своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.
Інша функція білків — захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.
Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторною функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові і ін.
Слід згадати і про існування білкових речовин, гальмуючих дію ферментів. Такі білки володіють інгібіторними функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворює комплекс і втрачає свою активність, повністю або частково. Багато білок — інгібітори ферментів — виділені в чистому вигляді і добре вивчені. Їх молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок — глікопротеїдам, другим компонентом яких є вуглевод.
Якщо білки класифікувати тільки по їх функціях, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеною, оскільки нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини — нейропептиди (відповідальні за найважливіші життєві процеси: сон, пам'ять, біль, відчуття страху, тривоги).
Полісахариди.
Полісахариди – це біополімери,молекулярна маса деяких з них може сягати кількох мільйонів. Полісахариди відрізняються один від одного не тільки складом мономерів,а й довжиною та ступенем розгалуженості ланцюгів. Одні полісахариди складаються із залишків одного й того самого моносахариди, інші різних.
Приклади полісахаридів: крохмаль, целюлоза, глікоген, пектин,лігнін, хітин та ін. (мал. 8.3, 8.4). Вони майже не розчиняються у воді і не мають солодкого присмаку. Вуглеводи можуть вступати у зв’язок з іншими сполуками. Такі вуглеводи називають складними. Приклади: глюкопротеїди (сполуки вуглеводів з білками), гліколіпіди(сполуки вуглеводів з ліпідами).
Функції вуглеводів досить різноманітні (енергетична, резервна, будівельна, транспортна, захисна).
Енергетична функція. При розщепленні 1 г полісахаридів або олігосахаридів до моносахаридів виділяється 17,6 кДж теплової енергії. Вуглеводи відіграють провідну роль в енергетичному обміні: вони здатні як до окиснення, так і до розщеплення у без кисневих умовах. Це надзвичайно важливо для організмів, які мешкають в умовах дефіциту кисню (наприклад, паразити внутрішніх органів людини і тварин) або за його повної відсутності (анаероби, як-от дріжджі, деякі види бактерій).
Резервна функція. Полісахариди можуть відкладатись у клітинах про запас, найчастіше у вигляді зерен. У клітинах рослин накопичується крохмаль, тварин і грибів – глікоген (мал. 8.3). Ці запасні сполуки є резервом поживних речовин.
Будівельна (структурна) функція вуглеводів полягає в тому, що полісахариди входять до складу певних структур. Так, нітрогеновмісний полісахарид хітин міститься у зовнішньому скелеті членистоногих і клітинній стінці грибів; клітинні стінки рослин утворені з целюлози (мал. 8.4).
До складу над мембранних структур клітин тварин (глікокаліксу) і прокаріотів (клітинної стінки) входять вуглеводи, пов’язані з білками та ліпідами. Ці сполуки забезпечують з’єднання клітин між собою.
Особливі сполуки вуглеводів з білками (мукополісахариди) виконують в організмах хребетних тварин і людини функцію мастила, входячи до складу рідини, що змащує суглобові поверхні.
Рис2-Полісахариди
Питання і завдання
Будова білків
1. Чи можуть змінюватися властивості білка при порушенні послідовності амінокислотних ланок в лінійному полімерному ланцюзі?
2. Напишіть рівняння реакції отримання тріпептида з дипептида (використовуючи формули цистеїна і глицилаланина):
3. Чим відрізняється вторинна структура від первинної?
4. За рахунок чого у молекули білка виникає і зберігається вторинна структура?
5. Чим відрізняється третинна структура білка від первинної і вторинної?
Класифікація білків
1. По яких ознаках здійснюється класифікація білків?
2. В чому принципова відмінність фибриллярних білків від глобулярних?
3. Поясніть, в чому полягає біологічне значення вакцинації.
Властивості білків
1. Що означає термін «питома теплота згоряє»? Що означає число 5650 ккал/кг?
2. Яка структура білка руйнується при гідролізі?
3. Чому неможливий мимовільний процес відновлення зв'язку С–С при пониженні температури після денатурації?
4. Відомо, що дорослій людині необхідні 1,5 г білки на 1 кг маси тіла в день. Знаючи свою масу, визначте добову потребу білка для свого організму.
5. Чому при отруєнні солями важких металів (Hg, Cu, Pb) потерпілим дають пити молоко?
Білок і навколишнє середовище
1. Яку дію надають різні види радіації на молекулярному рівні?
2. Встановлено, що при достатній калорійності їжі, але за відсутності в ній білка, у тварин спостерігаються патологічні явища: зупиняється зростання, змінюється склад крові і т.д. З чим це пов'язано?
3. Які характеристики живого ви пов'язали б з властивостями білків?
Лекція.
Нуклеїнові кислоти, їх будова, властивості, роль в життєдіяльності організмів.
План.
1.Нуклеїнові кислоти.
2.ДНК
3.РНК
4.АТФ
Література.