
- •1.Будова білків, рівні структурної організації та зв’язки у білковій структурі.
- •2. Характеристика ліаз, лігаз та ізомераз, основні представники та їх роль в обміні речовин.
- •3. Хімізм та енергетика гомо ферментативного молочнокислого бродіння, його значення у харчовій промисловості.
- •Фізико-хімічні властивості білків. Поняття ізоелектричної точки білків. Гідратна оболонка білків, способи її руйнування.
- •2.Характеристика естераз, основні підкласи та їх роль в обміні речовин.
- •3.Бродіння, спільність хімізму всіх типів бродінь вуглеводів
- •1.Будова і властивості моносахаридів природного походження
- •2. Ферменти, особливості їх будови. Прості та складні ферменти.
- •3. Будова, біологічна роль та шляхи утворення атф у живому організмі, типи фосфорилювання.
- •1.Будова та властивості олігосахаридів природного походження, невідновлюючі та відновлюючи олігосахариди.
- •2. Основні представники і характер дії протеолітичних ферментів, їх значення в харчовій промисловості.
- •3. Хімізм та енергетика гомо ферментативного молочнокислого бродіння, його значення у харчовій промисловості.
- •1.Будова полісахаридів, їх властивості та значення в харчовій промисловості.
- •2.Глікозилтрансферази, їх значення у метаболізмі вуглеводів. Процес фосфоролізу.
- •3. Основні етапи біосинтезу жирів.
- •1.Перетворення, що відбуваються в жирах при їх зберіганні, окислення жирів, вільнорадиккальні процеси.
- •2. Характеристика оксидоредуктаз . Їх роль в обміні речовин.
- •1. Дегірогенази
- •3.Шляхи утворення амінокислот у живому організмі – пряме амінування, пере амінування за участю кетокислот.
1. Дегірогенази
Небілковою частиною дегідрогеназ є у більшості випадків динуклеотиди. Залежно від виду динуклеотиду дегідрогенази поділяються на піридинові та флавінові.
Ті оксидоредуктази, які переносить атоми Н або електрони безпосередньо на кисневі атоми, називають аеробними дегідрогеназами або оксидазами. На відміну від них оксидоредуктази, що переносить атоми Н і електрони від одного компонента окислювального ланцюга ферментів до іншого без передачі їх на кисневі атоми називають анаеробними дегідрогеназами або редуктазами.
Оксидази – аеробні дегідрогенази, для яких акцептором водню слугує лише кисень повітря. Віднімаючи водень від субстрату і переносячи його на кисень повітря оксидаза може утворювати при цьому Н2О2 або Н2О.
До окисно-відновних ферментів належать ферменти, що беруть участь у перенесенні водню:
Пероксидаза – ферменти, що каталізують окислення органічних сполук пероксидом водню. Пероксидаза утворює з пероксидом водню комплексну сполуку, в результаті чого пероксид активується і стає здатним діяти як акцептор водню. Ці ферменти можуть окислювати різні сполуки за допомогою пероксиду водню або органічних перекисів. Пероксидаза – двокомпонентний фермент, простетична група якого містить залізо, з’єднане з залишками чотирьох піррольних кілець у вигляді залізопорфірину.
Каталаза – фермент під дією якого відбувається розклад пероксиду водню на воду і молекулярний кисень:
3. Цитохроми. Найбільш складний, але і найпоширеніший варіант окисно-відновного процесу в клітині полягає в окисленні атомів Н, віднятих від субстрату, за допомогою цитохромної системи. Система цитохромів здійснює перенесення електронів водню від відновлених дегідрогеназ на кисень повітря.
Цитохромну систему утворюють декілька оксидоредуктаз, що мають в якості простетичної групи залізопорфірини.
4. Гідрогенази – ферменти, що каталізують оборотне окислення водню за участю ферредоксину, НАД+ або цитохрому с3. Усі гідрогенази бактерій містять негемінове залізо та сульфідну сірку. Гідрогенази відіграють важливу роль в процесі фотосинтезу і фіксації молекулярного азоту.
3.Шляхи утворення амінокислот у живому організмі – пряме амінування, пере амінування за участю кетокислот.
Катаболізм амінокислот до кінцевих продуктів обміну (СО2, Н2О і NH3) відбувається шляхом окислення їх через ряд ферментативних реакцій. Для окислення двадцяти різних амінокислот існує двадцять різних шляхів.
Але всі ці шляхи приводять до утворення невеликої кількості продуктів, які потім окислюються в циклі трикарбонових кислот або є попередниками для синтезу різних компонентів клітин.
Далі перетворення -аміногрупи всіх амінокислот практично однакове. У ссавців амінний азот виводиться із організму у вигляді сечовини, сечової кислоти й аміаку.
Для катаболізму амінокислот характерні такі основні ознаки: всі амінокислоти можуть проходити через стадії: трансамінування, дезамінування, декарбоксилювання.
Трансамінування (переамінування) – перенесення аміногруп з амінокислоти на кетокислоти під дією амінотрансфераз, коферментом яких є фосфорний ефір вітаміну В6.
Шляхи утворення амінокислот:
– відновне амінування кетокислот:
дегідрогеназа
R – CО – COOН + NH3 +НАДН2 R – CHNH2 – СООН + НАД + Н2О
кетокислота амінокислота
– пряме амінування ненасичених карбонових кислот:
Ліаза
СООН – CН = СН – COOН + NH3 НООС – CH2 – СНNH2 – СООН
фумарова к-та аспарагінова к-та