1.Будова та властивості олігосахаридів природного походження, невідновлюючі та відновлюючи олігосахариди.

Олігосахариди — сахароподібні складні вуглеводи, що характеризуються порівняно невисокою (декілька сотень) молекулярною масою, доброю розчинністю у воді, легкою кристалізацією і, як правило, солодким смаком.

Молекули олігосахаридів побудовані з невеликого числа (від греч. олигос — малий, нечисленний) залишків простих вуглеводів.

Молекули олігосахаридів складаються з 2–10 залишків моносахаридів, з'єднаних глікозидними зв'язками. Відповідно до цього розрізняють дисахариди, трисахариди, тетрасахариди і т.д.

У вільному стані багато олігосахаридів зустрічається в рослинах, які є важливим джерелом їх одержання (наприклад, сахарозу одержують із буряка або цукрової тростини). Коров'яче молоко містить дисахарид лактозу, а жіноче молоко, крім того, ще й ряд олігосахаридів, аж до гексасахаридів.

Олігосахариди можна одержати ферментативним або частковим кислотним гідролізом полісахаридів.

Найбільший інтерес з олігосахаридів представляє група дисахаридів — сполук, які широко поширені в природі; багато з них мають величезне практичне значення.

Невідновлюючі дисахариди утворюються в результаті заміщення водневого атому глікозидного гідроксилу однієї молекули моносахариду залишком іншої молекули моносахариду за рахунок глікозидного гідроксилу.

До групи невідновлюючих дисахаридів належать трегалоза, сахароза та інші.

У невідновлюючих дисахаридах, в яких обидва глікозидних гідроксили використані для утворення глікозидного зв'язку між залишками моносахаридів, розкриття циклу неможливе, вони існують лише у циклічній формі і не можуть ізомеризуватись в альдегідну форму. Тому вони не мають відновлюючих властивостей.

Відновлюючі дисахариди утворюються в результаті заміщення водневого атому глікозидного гідроксилу однієї молекули моносахариду залишком іншої молекули моносахариду за рахунок спиртового гідроксилу (одним із чотирьох не глікозидних гідроксилів). До групи відновлюючих дисахаридів належать мальтоза, целобіоза, лактоза і ін.

На відміну від невідновлюючих дисахаридів, відновлюючи дисахариди дають реакції, властиві альдегідній або кетонній групі, тобто здатні окислюватися, відновлюватися, утворювати озазони, вступати в реакцію поліконденсації (осмолюватися), здатні до мутаротації і тому подібне.

Причина такої відмінності полягає в тому, що лише у відновлюючих дисахаридах можлива циклічно-ланцюгова таутомерія, внаслідок чого утворюється вільна альдегідна або кетонна група, що проявляє свої характерні властивості:

2. Основні представники і характер дії протеолітичних ферментів, їх значення в харчовій промисловості.

Ферменти цього підкласу прискорюють гідроліз пептидних зв'язків в білках і пептидах, а за певних умов також і утворення пептидних зв'язків, хоча цей шлях синтезу білка не є фізіологічним.

Серед пептидгідролаз розрізняють:

• протеїнази, що каталізують гідроліз невеликого числа внутрішніх пептидних зв'язків в білковій молекулі, внаслідок чого остання розпадається до пептидів; отже вони є ендопептидазами,

• пептидази, що забезпечують відщеплення від пептидного ланцюга вільних амінокислот; отже вони є екзопептидазами.

Протеїнази залежно від механізму їх дії на внутрішні пептидні зв'язки в білковій молекулі ділять на 4 підпідкласа:

1) серинові протеїнази, що несуть в активному центрі радикали сер і гіс, що забезпечують здійснення каталітичної дії; представниками їх є:

• хімотрипсин і трипсин, що виділяються підшлунковою залозою,

• субтилізин, що продукується бактеріями, і др.;

2) тіолові (цистеїнові) протеїнази, що мають в активному центрі залишок цис; до їх числа належать:

• папаїн з латексу динного дерева Carica papaya,

• фіцин з латексу фікуса,

• бромелаїн з соку ствола ананаса,

• катепсин В — внутріклітинний фермент хребетних та ін.;

3) кислі (карбоксильні) протеїнази, що мають оптимум рН нижче 5 і містять радикали дикарбонових амінокислот в активному центрі; сюди відносять:

• пепсин, що виділяється слизовою оболонкою шлунку,

• катепсин D, що характеризується внутріклітинною локалізацією,

• ряд кислих протеїназ, що продукуються різноманітними мікроорганізмами;

4) металопротеїнази, каталітична дія яких залежить від присутності іонів металів (Са²⁺, Zn²⁺) в активному центрі; прикладами їх можуть служити:

• колагеназа,

• ряд протеїназ мікробного походження (термолізин, компонент пронази і ін.).

Пептидгідролази, що каталізують гідроліз пептидів до вільних амінокислот, можуть відщеплювати останні від пептиду, починаючи або з амінокислоти, що мають вільну NH₂-групу – амінопептидази, або з амінокислоти, що має вільну СООН-групу – карбоксипептидази.

• амінопептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться поряд із вільною аміногрупою.

• карбоксипептидази – розщепляють пептидний зв’язок, що знаходиться поряд із вільною карбоксильною групою.

Третій підпідклас пептидаз представлений дипептидгідролазами, або дипептидазами. Їх відомо близько десяти. Вони завершують гідроліз білка. Дипептидази каталізують гідролітичне розщеплення дипептидів на вільні амінокислоти.

За допомогою протеолітичних ферментів змінюють якісні показники борошна. Борошно з високим вмістом клейковини з твердих сортів пшениці найкраще для випікання хліба, але з нього не можна виготовити печиво або бісквіти. Обробка такого борошна протеазами приводить до часткового розщеплення білка, тому розширюється можливість використання борошна для кондитерських виробів, поліпшується їх якість, скорочується процес замішування. Протеолітичні ферменти використовуються у м’ясній промисловості. Вони частково розщеплюють білки і прискорюють дозрівання м’яса, роблять його більш м’яким і ніжним, поліпшують смак, підвищують соковитість. Тривалість дозрівання м’яса скорочується в декілька разів.