Білет №13

1.Будова білків, рівні структурної організації та зв’язки у білковій структурі.

2. Характеристика ліаз, лігаз та ізомераз, основні представники та їх роль в обміні речовин.

3. Хімізм та енергетика гомо ферментативного молочнокислого бродіння, його значення у харчовій промисловості.

Білет №14

1.Фізико-хімічні властивості білків. Поняття ізоелектричної точки білків. Гідратна оболонка білків, способи її руйнування.

2.Характеристика естераз, основні підкласи та їх роль в обміні речовин.

3.Бродіння, спільність хімізму всіх типів бродінь вуглеводів

Білет № 15

1. Будова і властивості моносахаридів природного походження

2. Ферменти, особливості їх будови. Прості та складні ферменти.

3. Будова, біологічна роль та шляхи утворення АТФ у живому організмі, типи фосфорилювання.

Білет № 16

1. Будова та властивості олігосахаридів природного походження, невідновлюючі та відновлюючи олігосахариди.

2. Основні представники і характер дії протеолітичних ферментів, їх значення в харчовій промисловості.

3. Хімізм та енергетика гомо ферментативного молочнокислого бродіння, його значення у харчовій промисловості.

Білет №33

1.Будова полісахаридів, їх властивості та значення в харчовій промисловості.

2.Глікозилтрансферази, їх значення у метаболізмі вуглеводів. Процес фосфоролізу.

3. Основні етапи біосинтезу жирів.

Білет №34

1.Перетворення, що відбуваються в жирах при їх зберіганні, окислення жирів, вільнорадиккальні процеси.

2. Характеристика оксидоредуктаз . Їх роль в обміні речовин.

3. Шляхи утворення амінокислот у живому організмі – пряме амінування, пере амінування за участю кетокислот.

Білет №13

1.Будова білків, рівні структурної організації та зв’язки у білковій структурі.

Білки́ — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполученихпептидними зв'язками. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з α-L-амінокислот (які ємономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (щоправда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі). Розрізняють чотири рівні структурної організації білкової молекули:

Первинна структура- це послідовність розташування залишків амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Залишки амінокислот зв’язані ковалентними пептидними зв’язками –CO-NH-.

Вторинна структура- це просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб укладання чи скручування поліпептидного ланцюга спірально, або іншу конфігурацію за рахунок утворення водневих зв’язків між пептидним групами. Розрізняють два типи просторової конфігурації:

-α-спіраль

-β-складчаста структура

В основі утворення вторинної структури лежить водневий зв'язок. Водневі зв’язки у білковій молекулі виникають між СО та NH групами, двома гідроксильними групами, між гідроксильною групою та пептидним зв’язком тощо. Водневий зв'язок досить слабкий. Він легко утворюється і легко руйнується. У β-структурі два або більше поліпептидних ланцюги зв’язані між собою водневими зв’язками і утворюють структуру складчастого шару. Всередині кожної нитки таких зв’язків немає. Така структура характерна для білків шкіри, волосся, сухожилля, нігтів, шовку.

Третинна структура- це спосіб укладання поліпептидного ланцюга, що містить певну кількість ділянок вторинної структури у певному об’єму у певну компактну систему, в який елементи вторинної структури взаємодіють між собою та з ділянками не впорядкованої структури з утворенням шароподібної структури (глобулярні білки) або досить витягнуте волокно (фібрилярні білки). При утворенні третинної структури особливу роль відіграють не ковалентні зв’язки, а саме водневі, гідрофобні і іонні. А також при її підтриманні відіграють дисульфідні зв’язки.

Четвертинна структура- це спосіб укладання у просторі декількох окремих поліпептидних ланцюгів, що мають однакову або різну первинну, вторинну і третину структури та формування єдиного в структурному і функціональному відношеннях макро-молекулярного комплексу. Ця структура складається з декількох субодиниць, які ще називають протомерами, а субодиниці з’єднані між собою у макромолекулярний комплекс, який ще називають епімолекулою, обо мультимером. При зєднанні субодиниць у мультимер виникають іонні зв’язки, в їх утворенні беруть участь йони металів та низькомолекулярні органічні сполуки, проте найбільший внесок в утворенні і підтриманні четвертинної структури мають гідрофобні взаємодії і водневі зв’язки.

2. Характеристика ліаз, лігаз та ізомераз, основні представники та їх роль в обміні речовин.

ЛІАЗИ, клас ферментів, що каталізують реакції не гідролітичного розщеплення з утворенням подвійних зв’язків або приєднання груп за місцем подвійного зв’язку. Ферменти поділяють на підкласи залежно від того, на які зв’язки вони діють.

Вуглець-вуглець ліази каталізують розщеплювання зв'язку С-С. Представники цього класу є карбокси-ліази (декарбоксилаза), альдегід-ліази і ліази оксикислот. Під дією декарбоксилаз відбувається декарбоксилування α-кетокислот і амінокислот. Наприклад, піруватдекарбоксилаза каталізує декарбоксилування піровиноградної кислоти. Карбокси-ліази відіграють важливу роль в багатьох перетвореннях речовин, напр. в процесах гниття.

Вуглець-кисень ліази каталізують реакції, що протікають з розщепленням зв'язку С-О. У цей підклас входить група гідро-ліаз, напр. фумарат-гідратаза і енолаза, які, відповідно, каталізують оборотні реакції гідратації фумарової к-ти з утворенням яблучної к-ти і фосфоенолпіровіноградної кислоти з утворенням 2-фосфо-D-гліцерину.

Вуглець-азот ліази каталізують розщеплювання зв'язку С-N. Амміак-ліази, напр. аспартат-аммиак-ліаза, здійснюють дезамінування амінокислот, що веде до утворення ненасичених сполук. Амідін-ліази, навпаки, каталізують амінування, яке здійснює взаємодію ненасиченої кислоти з амінокислотою, напр. аргініну з фумаровою (фермент - аргініносукцинат-ліаза).

Вуглець-сірка ліази каталізують розщеплення зв'язку С-S. У більшості ферментів кофермент - піридоксаль-5'-фосфат. Ці ліази (напр., цистін--ліаза) відіграють важливу роль в метаболізмі сірковмісних амінокислот.

ІЗОМЕРАЗИ, – клас ферментів, що каталізують внутрішньомолекулярні переміщення різних груп, у тому числі і реакції взаємного перетворення різних ізомерів.

Підкласи ізомераз (їх п'ять) сформовані за типом реакцій, а підпідкласи за типом субстратів.

Рацемази і епімерази. Ці ферменти каталізують реакції інверсії асиметричних груп у молекулах різних речовин.

Цис-транс-ізомерази. До цього підкласу належать ферменти, що змінюють геометричну конфігурацію відповідних груп відносно подвійного зв’язку.

Внутрішньомолекулярні оксидоредуктази. Цей підклас ферментів прискорює реакції взаємоперетворення альдоз і кетоз.

Внутрішньомолекулярні трансферази (мутази). Вони каналізують перенесеня фосфатних, ацильних або інших груп атомів у молекулі з одного положення в інше.

ЛІГАЗИ (синтетази), клас ферментів, що каталізують з’єднання двох молекул, що супроводжується розщепленням пірофосфатного зв’язку в молекулі нуклеозидтрифосфату (НТФ) - зазвичай АТФ, рідше гуанозин- або цитозинтрифосфату.

Підкласи лігаз сформовані за типом зв'язків, які утворюються в результаті реакції, а підпідкласи - за типом субстратів.

Лігази, що утворюють С-О-звязки. Цей підклас ферментів каталізує реакції приєднання амінокислот до відповідних т-РНК, внаслідок чого утворюються сполуки, що називаються аміноацил-т-РНК.

Лігази, що утворюють зв’язки С-S-звязки. До цього підкласу належать ферменти, що какалізують приєднання різних арилів до коензиму А.

Лігази, що утворюють С-N-звязки. Найважливішими ферментами цього підкласу є пептидсинтетази, що прискорюють реакції утворення пептидних зв’язків.

Лігази, що утворюють С-С-звязки. Характерними представниками цього класу ферментів є карбоксилази, що каналізують реакції карбоксилювання.