1.2.1. Окислювальне дезамінування.

В організмі вищих тварин головним чином відбувається окислювальне дезамінування амінокислот, яке супроводжується утворенням -кетокислот і аміаку.

Оскільки аміногрупи за допомогою трансаміназ в основному зібрані у вигляді -аміногруп L-глутамінової кислоти, то найчастіше в організмі тварин проходить окислювальне дезамінування цієї амінокислоти, яке каталізується НАД-залежною глутаматдегідрогеназою:

Процес окислювального дезамінування здійснюється в дві стадії. Спочатку амінокислота окислюється в імінокислоту за участю специфічної дегідрогенази з НАД+ або НАДФ+ в якості коферменту і акцептора водню. Потім імінокислота спонтанно гідролізується на кетокислоту і аміак.

Внаслідок цієї реакції аміногрупи, зібрані з амінокислот, виділяються у вигляді іонів NH₄⁺. Глутаматдегідрогеназна реакція є оборотною і при певних умовах може відбуватися амінування -кетоглутарової кислоти.

У багатьох організмів окислювальне дезамінування може відбуватися за рахунок інших дегідрогеназ – оксидаз L-амінокислот або оксидаз D-амінокислот, коферментами яких є ФМН або ФАД (флавопротеїди).

Для оксидаз L-амінокислот реакція проходить за схемою:

(L) R–CHNH₂–COOH + ФМН  R–CO–COOH + NH₃ + ФМНН₂

-Кетокислота

для оксидаз D-амінокислот:

(D) R–CHNH₂–COOH + ФАД  R–CO–COOH + NH₃ + ФАДН₂

-Кетокислота

Біологічне значення оксидаз D-амінокислот полягає в тому, що вони виконують захисну роль, дезамінуючи D-амінокислоти бактеріального походження.

Відновлені флавіннуклеотиди можуть безпосередньо взаємодіяти з молекулярним киснем і утворювати пероксид водню, який є отрутою для клітини і тому розщеплюється каталазою на воду і кисень.

ФАДН₂ + O₂  ФАД + H₂O₂

Дегідрогеназа L-амінокислот (на відміну від дегідрогенази D-амінокислот) в тканинах тварин і рослин представлена слабо, і лише дегідрогеназа L-глутамінової кислоти проявляє себе виключно яскраво.

Тому допускають, що більшість L-амінокислот дезамінуються в організмі шляхом переамінування з α-кетоглутаровою кислотою за рівнянням:

Далі глутамінова кислота зазнає окислювального дезамінування, а α-кетоглутарова кислота, що виділяється при цьому, знову залучається до реакції переамінування з α-амінокислотами.

Реакція переамінування між L-амінокислотами і α-кетоглутаровою кислотою обернена, тому за певних умов вона служить для синтезу L-амінокислот з кетокислот і глутамінової кислоти.

1.2.2. Відновне дезамінування.

1 .2.3. Гідролітичне дезамінування.

1.2.4. Внутрішньомолекулярне переамінування.

Головним продуктом дезамінування амінокислот є α-кетокислоти. Лише у деяких, особливих випадках кінцевими продуктами дезамінування амінокислот є насичені або ненасичені жирні кислоти, а також оксикислоти.

Дезамінування деяких амінокислот відбувається особливим чином, так:

• сірковмісні амінокислоти (цистеїн і метіонін) дезамінуються шляхом відщеплення аміаку і сірководню або метилмеркаптану (CH₃SH) відповідно;

• оксиамінокислоти (серин і треонін) — шляхом відщеплення аміаку і води;

• гетероциклічні амінокислоти — шляхом дегідрування по кільцю (пролін) з подальшим перетворенням продукту дегідрування і так далі.

Проте і в цих випадках кінцевими продуктами дезамінування залишаються кетокислоти і ненасичені жирні кислоти.