1. Розклад амінокислот за аміногрупою:

1.1. Трансамінування (переамінування).

Трансамінування – перенесення аміногруп з амінокислоти на кетокислоти під дією амінотрансфераз, коферментом яких є фосфорний ефір вітаміну В₆.

На певній стадії катаболізму не менш ніж у 11 амінокислот (ала, арг, асн, асп, цис, іле, ліз, фен, три, тир, вал) -аміногрупа відщеплюється внаслідок ферментативної реакції трансамінування.

При цьому -аміногрупа амінокислот переноситься до -вуглецевого атома однієї з трьох -кетокислот (піровиноградної, -кетоглутарової або щавлево-оцтової), внаслідок чого утворюється -кетоаналог вихідної амінокислоти, а -кетокислота перетворюється у відповідну амінокислоту:

R₁–CHNH₂–COOH + R₂–CO–COOH  R₁–CO–COOH + R₂–CHNH₂–COOH

Відомі дві найважливіші трансамінази, а саме, аланінтрансаміназа, що каталізує реакцію перенесення аміногрупи на піровиноградну кислоту, і глутаматтрансаміназа, що каталізує реакцію перенесення аміногрупи на -кетоґлутарову кислоту.

Реакції, що каталізуються трансаміназами, оборотні, їх константа рівноваги дорівнює одиниці. Наслідком цих реакцій є те, що аміногрупи всіх амінокислот входять до складу глутамінової кислоти (у деяких організмів це може бути аспарагінова кислота або аланін).

В організмах, де найактивнішою є аланінтрансаміназа, -аміногрупи всіх амінокислот накопичуються у вигляді аланіну, потім відбувається перенесення цих аміногруп від аланіну до -кетоглутарової кислоти за участю ферменту аланін-глутаматтрансамінази.

Отже, незалежно від першої стадії трансамінування, кінцевим рецептором аміногруп більшості амінокислот є -кетоглутарова кислота, що перетворюється в глутамінову кислоту, яка передає аміногрупи для кінцевих реакцій утворення продуктів азотистого обміну, наприклад сечовини.

Для дії трансаміназ необхідна наявність коферменту – піридоксальфосфату, що є похідним вітаміну В₆. Альдегідна група коферменту має здатність реагувати з різними амінами, утворюючи основи Шиффа, або тетіміни.

Цикл трансамінування відбувається в дві стадії:

1) комплекс піридоксальфосфат-фермент приєднує аміногрупу від амінокислоти, утворюючи комплекс піридоксамінфосфат-ферменту; цей процес проходить через проміжне утворення двох основ Шиффа;

2) комплекс піридоксамінфосфат-фермент утворює основу Шиффа з -кетокислотою і передає їй аміногрупу. Безперервно, переходячи з альдегідної форми в аміновану і навпаки, кофермент діє як переносник аміногрупи від амінокислоти до кетокислоти.

Механізм трансамінування можна представити такою схемою:

1.2. Дезамінування.

Найбільш поширеною і важливою реакцією амінокислот за α-аміногрупою є дезамінування.

Дезамінування – це процес відщеплення аміногрупи від амінокислоти з утворенням молекули аміаку.

Воно може йти чотирма шляхами:

• окислювальне дезамінування,

• відновне дезамінування,

• гідролітичне дезамінування,

• внутрішньомолекулярне переамінування.

Всі перераховані реакції здійснюються в організмах і кожна з них прискорюється специфічним ферментом; проте поширення їх в природі абсолютно різне: найбільш широко поширена реакція окислювального дезамінування, а останні три зустрічаються вкрай рідко, лише в окремих груп організмів.