1.Основні складові харчових продуктів. Білки. Будова білків. Проаналізувати їх перетворення при технологічній обробці.

Белки представляют собой азотистые соединения пищевых продук­тов.

Белки классифицируют, в зависимости от их состава, на простые и сложные (протеиды). Первые состоят из остатков, соединенных между собой пептидными (—СО—NH—) связями аминокислот, делятся на глобулярные (альбумины, глобулины, проламины), а также фибриллярные — волокнистые (миоген, миозин, фибриноген, глютенин).

Сложные белки включают в свою молекулу дру­гие вещества (фосфорную кислоту, металлы, нуклеино­вые кислоты, пигменты и жиры, углеводы). Таким обра­зом, различают фосфопротеиды (казеин), хромопротеиды (гемоглобин, хлорофилл и др.), нуклеопротеиды, глюкопротеиды и липопротеиды, белки с энзиматическими свойствами (ферменты), гормоны, токсины.

Белки имеют высокую гидрофильность, значитель­ную прочность, упругость, а также эластичность. По­этому они служат основой структуры многих продуктов животного и растительного происхождения.

Прочность и достаточная «жесткость» макромолекул белков обусловлена их сильными ковалентными, дисульфидными, многочисленными водородными и иными связями. Значительное количество неполярных атомных групп, содержащихся в некоторых аминокислотах и образующих слабые межзвеньевые связи, придают сложной структуре спиралеобразных молекул белков свойство эластич­ности. Это существенно отличает белки от других слож­ных веществ, входящих в состав пищи.

Пищевые белки в процессе приготовления продуктов питания выполняют разнообразные технологические функции, зависящие от амино­кислотного состава, который в свою очередь зависит от источника происхождения белка. Некоторые белки при перемешивании способны образовывать пену. При перемешивании с водой белки пшеничной муки образуют клейковину.

Некоторые типы белков способны к гелеобразованию. Другие белки - к эмульгиро­ванию жиров и стабилизации эмульсий.

Денатурирование белков под воздействием тепла. При изменении трехмерной структуры свойства белка необратимо меняются. Это явление называется денатурацией белка. Причиной денатурации при обработке пищевых продуктов именно тепло является наиболее широко распространенным денатурирующим фактором. Из числа других денатурирующих факторов следует упомянуть о перемешивании, растворителях и солях. Трехмерная структура белков под воздействием тепла меняется, поскольку связи и силы, удерживающие простран­ственную структуру полимера, разрываются.

Разрушенная механическим воздействием. Важным свойством белков является их взаимо­действие с водой. Многие белки не растворяются в воде или слабых водных растворах кислот, а лишь в них набухают. Процесс набухания протекает во времени и сопровождается увеличением объема макромолекулы белка, изменением его механических свойств. Влаж­ность гидратированных белков и белковых тканей не­редко составляет 200% и более (на сухое вещество). Модифицированный белок желатина дает твердые студни, содержащие влагу в количестве до 3000%.

Белки играют важную роль как регуляторы структуры пищевых про­дуктов.

Влияние рН. Поскольку белки представляют собой полярные макромолекулы, на заряды цепочек со сторо­ны аминокислот оказывает воздействие рН. При более высоком уровне рН белки заряжены отрицательно, тогда как при низком уровне рН они имеют положитель­ный заряд. На некотором промежуточном уровне рН, называемом изоэлектрической точкой, молекула белка электронейтральна.

Это может привести к тому, что молекулы белка будут притягиваться друг к дру­гу, результатом чего станет потеря растворимости, коагуляция и осаждение.

Влияние солей. Соли способны воздействовать на заряд белков и изменять их растворимость. Соль растворяет белки мышечного волокна мяса. В процессе приготовления фаршевых эмульсий мясные белки следует растворять посредством добавления соли, что спо­собствует эмульгации жира и при варке препятствует отделению эмульсии. Соль влияет и на функции белков пшеницы при выпечке, а результатом добавления соли становится более крутое тесто. Соли нейтрализуют изменение заряда белков, по­зволяя добиться их лучшего взаимодействия и способствуя формированию клей­ковины.