1.Ферменти у харчових виробництвах. Роль ферментів на прикладі виробництва хліба.

Ферменты представляют собой белки, катализирующие химические реакции. В живых клетках растительных и животных орга­низмов содержится множество белковых ферментных систем, обеспечивающих сложные, многообразные про­цессы синтеза, обмена веществ: гидролиза, фосфоролиза, переноса, окисления — восстановления, расщепле­ния — присоединения, изомеризации соединений химиче­ского состава продуктов. Ферменты, как известно, обладают большой молеку­лярной массой и хорошо развитой поверхностью макро­молекулы. Для осуществления катализа необходима хорошая пространственная совместимость активных центров молекул фермента с молекулами субстрата, объясняющая специфичность действия фермента; она может быть абсолютной, групповой, относительной.

В случаях абсолютной специфичности имеет значе­ние не только тип изменяемой связи, но и структура химических групп фермента и субстрата, образующих эту связь. Групповая специфичность ферментов имеет в виду однотипное изменение соединений гомологиче­ских рядов. При допущении изменений природы обоих компонентов химической связи специфичность фермен­тов считают относительной. У некоторых ферментов, как это установлено в последнее время, по изложенным причинам специфичность не является достаточно стро­гой. Такие ферменты оказываются способными раз­рушать различные виды связей в молекулах субстрата, например, протеолитические ферменты оказались спо­собными разрушать другие типы связей, кроме пептид­ной.

Пи­щевые продукты, естественно, содержат много ферментов, определяющих последо­вательность химических изменений. В некоторых случаях природные ферменты оказывают существенное влияние на формирование конечного вкуса и текстуры продуктов (например, фруктов и овощей). Кроме того, роль ферментов важна при тендеризации мяса (придании ему мягкой консистенции), созревании сыра и преоб­разовании крахмала в способный к брожению сахар. Ферменты несут ответствен­ность за ухудшение качества замороженных и небланшированных овощей, потемне­ние срезов яблок или сырого картофеля, прогоркание жиров молока и зерна, а также за превращение перезревших фруктов в кашеобразную массу.

Ферменты инактивируются (денатурируются) в ходе тепловой обработки. Под воздействием тепла большинство ферментов изменяют свои естественные свойства и при температурах от 50 до 90 °С теряют каталитические способности. При обра­ботке свежих продуктов, когда термическая инактивация неприемлема, ферменты могут подавляться за счет ограничения количества субстрата, изменения уровня рН или добавления соли. Окислительные ферменты (например, полифенолоксидаза) вызывают ферментативное потемнение и могут быть инактивированы посредством ограничения доступа кислорода. Эффективным средством снижения уровня окислительного ферментного потемнения в свежих овощах и фруктах является аскорби­новая кислота.

В процессах производства и переработки животных или растительных продуктов особо важная роль при­надлежит ферментам гидролиза. Гидролиз снижает молекулярную массу соединений, повышает их раствори­мость, снижает величины механических характери­стик - модулей, вязкости структуры природных поли­меров пищевых продуктов. Образующиеся низкомолеку­лярные соединения того же класса пластифицируют структуру продуктов. Действием ферментов в пищевом сырье можно управлять путем их активации и ингибирования. Поэтому ферменты являются средством моди­фицирования пищевых структур. Большую перспективу в этом направлении имеют их очищенные препараты, получаемые из плесеней и бактерий (протеолитические, амилолитические, липолитические и цитолитические). Многочисленными исследованиями установлена возмож­ность улучшения качества продуктов добавлением в них сотых или тысячных долей процента ферментных пре­паратов. В качестве примеров могут быть приведены ренин, добавляемый в молоко для получения сыра, амилаза, добавляемая в тесто для получения из крахмала способного к броже­нию сахара, для расщепления белка и крахмала в пивоварении добавляется ячмен­ный солод. Источником ферментов в пищевых продуктах также могут быть дрожжи, плесневые грибы и бактерии. Независимо от того, добавляются ли они намеренно для ускорения процесса ферментации или являются последствием заражения, мик­роорганизмы способны внести большой вклад в активность ферментов в пищевых продуктах

Температура теста при замесе увеличивается за счет теплоты гидратации час­тичек муки и перехода части механической энергии замеса в тепловую. Повыше­ние температуры в начале замеса ускоряет образование теста, а в дальнейшем активизирует гидролитическое действие ферментов теста, что приводит к разжи­жению теста.

Итак, при замесе на компоненты муки действует несколько фак­торов, влияние которых на физические свойства различно. Те фак­торы, которые стимулируют поглощение влаги частичками муки, улучшают физические свойства теста. К ним относится интенсив­ный замес теста в начальной стадии смешивания ингредиентов тес­та и в стадии окончательной стабилизации его оптимальных свойств. В эти периоды замеса теста осмотическое и адсорбционное набухание частичек муки преобладает над гидролитическими ферментативными процессами. Те факторы, которые вызывают пептизацию (процесс обратный коагуляции, т.е. распад агрегатов на составные компоненты) и растворение основных частичек теста, т. е. увеличение жидкой фазы, ухудшают физиче­ские свойства теста. Вследствие этого оно разжижается и становит­ся липким. К таким факторам относятся ферментативный гидро­лиз белков и крахмала и механическое диспергирование клей­ковины.

При созревании теста

Накопление органических кислот в тесте имеет большое значе­ние. Вкус и аромат хлеба в значительной степени обусловлен на­коплением в тесте кислот и взаимодействием их со спиртами и другими веществами теста. Молочная кислота, кроме того, выпол­няет роль санитарного кордона, предотвращающего развитие в тес­те нежелательных микроорганизмов, в том числе патогенных. Она придает хлебу приятный вкус, тогда как уксусная кислота сообща­ет ему резкий кислый привкус. Кислоты выполняют важную технологическую функцию: ускоряют гидратацию и пептизацию белковых веществ, регулируют дей­ствие ферментов. Максимальная активность протеолитических ферментов проявляется при рН4-4,5.

Биохимические изменения обусловлены сложной системой взаи­мосвязанных процессов, вызываемых спиртовым и молочнокислым брожением и взаимодействием ферментов муки, дрожжей и кис­лотообразующих бактерий.

В бродящих полуфабрикатах происходит непрерывное расходо­вание сахара на все виды брожения и одновременное образование мальтозы в результате гидролиза крахмала. Наряду с коллоидны­ми изменениями белков непрерывно протекает их протеолиз под воздействием протеолитических ферментов муки. Накопление в тесте мальтозы необходимо для поддержания са­мого процесса брожения.

Белковые вещества подвергаются протеолизе под действием протеолитических ферментов муки, микроорганизмов и глутатиона дрожжей. (Глутатион является коферментом некоторых ферментов. Биологическая функция глутатиона: защищает SН – группы ферментов и белков от окисления, восстанавливает Н₂О₂ и другие пероксиды, связывает свободные радикалы. Глутатион имеет следующее строение:

НООС-СНNН₂ СН₂СН₂-СО-NН-СНСН₂SНСО-NН-СН₂-СООН)

Протеолиз действует на вторичную структуру белковых веществ, мало затрагивая первичную. В результате действия кислот, ферментов в бродящем тесте снижается содержание нерастворимых белков и повышается содержание водорастворимого азота. Продукты гидролиза белковых веществ необходимы для жизнедеятельности дрожжей и молочнокислых бактерий. Протеолиз белков в пшеничном тесте так­же необходим для достижения оптимальных структурно-механиче­ских свойств теста, от которых зависит характер пористости мя­киша. Кроме того, продукты протеолиза при взаимодействии с редуцирующими сахарами образуют в корке при выпечке меланоидины, играющие важную роль в аромате хлеба, и обусловлива­ют специфический цвет корки хлебобулочных изделий. Однако интенсивность протеолиза регулируется с учетом силы муки. Напри­мер, при переработке слабой пшеничной муки применяют улучшители окислительного действия, снижающие активность протеолити­ческих ферментов и укрепляющие клейковину.

Известны различные способы интенсификации созревания теста. Ускорение брожения достигается:

а) повышением температуры полуфабрикатов и теста до оптимального зна­чения;

б) увеличением дозировки дрожжей;

в) предварительной активацией дрожжей или подбором более активных рас и штаммов микроорганизмов при приготовлении жидких дрожжей или жидких заквасок.

Интенсивное механическое воздействие на тесто вызывает ускорение его созревания. Для теста существует определенный оптимум удельной работы за­меса в зависимости от силы муки. Величина этого оптимума равна для слабой муки 15—25 Дж на 1 г теста, для средней по силе 25—40 и для сильной 40— 50 Дж.

ВЫПЕЧКА ХЛЕБА

Микробиологические процессы при выпечке изменяются по мере прогрева теста-хлеба. Дрожжи вызывают интенсивное спиртовое брожение при температуре 35° С и продолжают его до 40° С. При дальнейшем прогреве броже­ние затухает, а при 45° С интенсивность его резко падает. При 60° С дрожжи отмирают. Биохимические процессы, происходящие в тесте-хлебе при вы­печке, разнообразны и связаны с брожением, вызываемым дрожжами и кисло­тообразующими бактериями, и с активностью ферментов муки. Под воздействи­ем микроорганизмов продолжается накопление в тесте-хлебе спирта, молочной кислоты и других продуктов брожения, играющих важную роль в образовании вкуса и аромата хлеба и обеспечивающих нормальный объемный выход, доста­точно высокую пористость хлеба. Ферменты муки продолжают почти до конца выпечки гидролитическое расщепление ее компонентов, которое дополняется кис­лотным гидролизом. В результате ферментативных процессов в тесте возрастает количество водорастворимых углеводов.

В первые минуты выпечки продолжается протеолиз белков, затем в связи с инактивацией протеаз он затухает, чему также способствует термическая де­натурация белков. В связи с этим количество водорастворимых азотистых ве­ществ в хлебе значительно меньше по сравнению с их исходным содержанием в тесте.

Весьма существенны химические процессы, происходящие при вы­печке в корке, в результате которых формируется ее цвет, вкус и аромат хлеба. Под влиянием тепла корка прогревается от 130° С в середине до 160—180˚ С на поверхности, в ней быстрее, чем в мякише, прекращаются микро­биологические и биохимические изменения, но одновременно интенсифицируются термические процессы, в результате которых декстринизируется крахмал, кара­мелизуются несброженные сахара и изменяются белковые вещества. Интенсивность окраски корки пшеничного хлеба в основном обусловлена об­разованием при высокой температуре корки меланоидинов.

Вкус хлеба имеет сложную химическую природу; однако можно считать, что он представляет собой сочетание вкуса мякиша и корки. Вкус мякиша обусловлен побочными продуктами действия дрожжей на крахмал, тогда как вкус корки является результатом реакции Майяра («реакция побурения») – взаимодействия различных восстанавливающих сахаров с аминогруппами белков с образованием меланоидинов. Таким образом, меланоидины участвуют не только в образовании цвета корки, но и обусловливают вкус и аро­мат хлеба.