3.Строение белков. Уровни структурной организации белка. Характеристика связей, стабилизирующих их. Доменные белки.

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из АК ( от 20), соединённых пептидными связями в полипептидную цепь, и имеющие сложную структурную организацию. Совокупность белков организма определяет его фенотипические особенности.

Характерные признаки белков, отличающие их от других соединений:

1 .Белки - АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ вещества (до 16 %).

2.Структурной единицей белков являются альфа АК L-РЯДА.

3-.АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь.

4.Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5.Сложная структурная организация.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

1.Каталитическая. Многие белки являются ферментами

2.Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками

3.Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

4.Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

5.Транпортная. Транспорт жиров, лекарственных веществ и д.р.

6.Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

7.Энергетическая. Окисление 1 грамма белка сопровождается выделением 17 КДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада Б.

8.Сократительная. Актин, миозин мышц.

9.Генно-регуляторная (ГИСТОНЫ).

10.Иммунологическая. Антитела являются белками.

11 .Гемостатическая. Фибриноген.

Структурная организация белков.

Свойства белков обусловлены их структурой.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА – линейное последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. Она закодирована в молекуле ДНК, белки имеют уникальную первичную структуру.

Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК. Порядок АК в цепи устанавливается с помощью СЕКВЕНИРОВАНИЯ - процедура выявления последовательности АК. Впервые было проведено в 1958 г. Ф. СЕНДЖЕРОМ на инсулине.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, который образуется в результате взаимодействия между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры:

1 .Альфа спираль ( Л.ПОЛЛИНГ) - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является АК-ПРОЛИН.

2.Бетта складчатый слой.

СУПЕРВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - промежуточное положение между первичной и вторичной структурами. Она формирует похожие сочетания и взаиморасположения вторичных структур. Например: «цинковый палец» и «Лейциновая молния».

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА – тип конформации, который образуется за счет взаимодействий между радикалами аминокислот. Осуществляется за счёт водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей. В результате формируются глобулярные и фибриллярные структуры. Например: Глобулярные – миоглобин, гемоглобин; Фибриллярные - коллаген, эластин.

Конформация – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА – способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей с формированием единого структурно-функционального образования - олигомера.

Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.