2.Аминокислоты, их классификация. Строение и биологическая роль аминокислот.

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения. Они являются производными карбоновых кислот, у которых атом водорода в альфа-положении замещён на аминогруппу.

Строение:

Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение. В водных растворах при нейтральном значении рН α- аминокислоты существуют в виде биполярных ионов. 19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот. Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Классификация:

По химической природе боковой цепи (алифатические, ароматические, гетероциклические):

1. Алифатические

1. Моноаминомонокарбоновые:

Глицин;

Аланин;

Валин;

Лейцин;

Изолейцин;

`Алифатические с дополнительной функциональной группой:

1. Оксиаминокислоты:

Серин;

Треонин;

2. Моноаминодикаробоновые:

Аспарагиновая кислота;

Глутаминовая кислота;

3. Содержащие амидную группу:

Аспарагин;

Глутамин;

4. Диаминомонокарбоновые:

Лизин;

Аргинин;

5. Серусодержащие:

Цистеин;

Цистин;

Метионин;

2. Ароматические

Фенилаланин;

Тирозин;

3. Гетероциклические:

Гистидин;

Триптофан;

4. Иминокислота:

Пролин;

По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:

1. Неполярные, незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;

2. Полярные, незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли;

3. Отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу;

4. Положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.

По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:

1. Заменимые (могут синтезироваться в организме): ала, асп, глу, гли, асн, глн, про, сер;

2. Частично заменимые: арг, гис;

3. Условно заменимые: тир, цис;

4. Незаменимые: фен, мет, тре, три, вал, лиз, лей, иле;

Функции аминокислот:

1. входят в состав всех белков

2. входят в состав других соединений

3. являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин, цитруллин),

4. необходимы для синтеза биологически активных соединений, например, биогенных аминов, нейромедиаторов, необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и НК),

5. углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:

а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных),

б) липидов – кетогенными (вал, лей, иле, фен, тир),

аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин), одноугле-родных фрагментов (метионин, глицин и серин), амино-группы (глутамин, аспарат).