Тема 5. Загальні уявлення про обмін речовин і енергетичний баланс в організмі. Обмін амінокислот та білків

План

1. Загальні уявлення про обмін речовин і енергетичний баланс в організмі.

2. Поняття про біологічне окислення.

3. Обмін білків. Перетворення білків у травному каналі.

4. Гниття білків у кишках.

5. Перетворення амінокислот у тканинах.

6. Кінцеві продукти обміну амінокислот. Синтез сечовини.

7. Обмін складних білків. Синтез сечової кислоти.

1. Загальні уявлення про обмін речовин і енергетичний баланс в організмі

Однією з найважливіших і найбільш суттєвих ознак живих систем є безперервний обмін хімічними речовинами та енергією між організмом і оточуючим середовищем. Існування живих організмів неможливе без постійного поглинання поживних речовин і виділення кінцевих продуктів обміну.

З навколишнього середовища в організм надходять органічні і мінеральні речовини, які в процесі складних біохімічних реакцій перетворюються в сполуки, що частково входять до складу його тканин і органів, а частково окислюються до кінцевих продуктів з виділенням енергії. Вся сукупність процесів поглинання і засвоєння поживних речовин та виділення продуктів обміну, яка супроводжується рядом складних перетворень і біохімічних реакцій в живих організмах, становить суть і зміст обміну речовин та енергії. Необхідною умовою обміну речовин є постійна взаємодія живої і неживої матерії, організму і середовища.

Обмін речовин забезпечується за рахунок протилежних процесів - асиміляції (анаболізму) і дисиміляції (катаболізму), синтезу і розпаду, засвоєння і виділення, які в сукупності становлять єдиний процес обміну речовин. Процеси асиміляції і дисиміляції в організмі взаємопов'язані, взаємозалежні та взаємообумовлені і забезпечують існування організму як стабільної впорядкованої відкритої системи Обмін речовин і енергії в живих організмах являє собою єдність протилежних процесів, які забезпечують існування живої системи, її збереження і самовідновлення.

Асиміляція - це частина процесу обміну речовин, яка полягає в поглинанні, нагромадженні і засвоєнні речовин з оточуючого середовища та синтезу за їх рахунок структурних компонентів організму. Для асиміляції характерними є анаболічні реакції, спрямовані на відтворення складових частин живої матерії, відновлення структурних елементів тканин і клітин синтезом складних біополімерів з простих вихідних сполук. Здебільшого це реакції, які відбуваються з поглинанням енергії.

Дисиміляція - це частина процесу обміну речовин, яка обумовлює розпад складних речовин - білків, вуглеводів, ліпідів - з утворенням кінцевих продуктів. Основними кінцевими продуктами дисиміляції є CO₂, H₂O, NH_3. Для дисиміляції характерними є реакції розпаду складних біополімерів, які потрапляють з їжею або є структурними елементами тканин і клітин, до більш простих під час їх окислення. Ці реакції відбуваються з виділенням енергії.

Співвідношення між процесами асиміляції і дисиміляції є досить важливим показником функціонального стану організму. Найбільш інтенсивно процес асиміляції проходить в період росту організму. Перевага процесів дисиміляції спостерігається під час старіння і при деяких хворобах організму. За нормальних фізіологічних умов в організмі забезпечується нероздільна єдність процесів асиміляції і дисиміляції. Енергія, яка вивільнюється при дисиміляції, використовується на синтез сполук, специфічних для даного організму, та на забезпечення важливих фізіологічних функцій - сталої температури тіла, м'язових скорочень, проведення нервових імпульсів.

Необхідною умовою існування живого організму як відкритої впорядкованої системи є постійне надходження енергії, потрібної для забезпечення метаболічних процесів Енергія поживних речовин акумульована переважно в різноманітних ковалентних зв'язках біополімерів, під час гідролізу яких проходить її поступове вивільнення. Основна частина її перетворюється в енергію нових хімічних зв'язків сполук які використовуються в міру потреби організмом.

Потенціальна енергія, яку мають органічні сполуки, що потрапляють в організм, і за рахунок якої можуть здійснювати процеси перетворення різних речовин, має назву вільної енергії. Саме за рахунок безперервного припливу вільної енергії і підтримується стабільний стан біологічної системи, оскільки при цьому зменшується її енергія. Якщо припинити надходження вільної енергії, то зростає ентропія, підвищується дезорганізованість, що призводить до загибелі системи.

Обмінні процеси в організмі супроводжуються постійним поглинанням і виділенням енергії завдяки тісному взаємозв'язку анаболічних і катаболічних реакцій. Вивільнення енергії, яка міститься в складних органічних сполуках, забезпечується в результаті процесів дисиміляції на певних етапах проміжного обміну:

1). підготовчий - перетравлювання і всмоктування поживних речовин (0,1%);

2). окислення продуктів гідролізу в клітинах організму до спільних метаболітів: ацетил-ко-А, а-кетоглутарової, щавелооцтової к-т (35%);

3). аеробне окислення отриманих продуктів до CO₂, H₂O в циклі Кребса і тканинного дихання (65%);

Частина цієї енергії розсіюється у вигляді теплоти і використовується для підтримування сталої температури тіла, але більша її частина використовується при утворенні нових хімічних зв'язків макроергічних сполук, які нагромаджують значну кількість енергії. Відомо, що 12-17 кДж/моль - нормальні хімічні сполуки; якщо > 20-28 кДж/моль - макроергічні сполуки (АТФ, ГТФ, ЦТФ, ТПФ, ацетил-ко-А та інші). Макроергічні зв'язки позначаються знаком тільда ~. Таким чином, енергія запасається у формі енергії фосфатних зв'язків макроергічних сполук.

Універсальним акумулятором енергії в живих системах є АТФ (аденозинтрифосфорна кислота).

Основною особливістю даної сполуки є те, що вона містить два кінцеві пірофосфатні макроергічні зв'язки, які забезпечують молекулу високим запасом енергії, завдяки чому синтезом АТФ клітини організму нагромаджують значну кількість енергії. Вона використовується в міру потреби, зокрема в процесі анаболізму, коли з простих попередників здійснюється синтез більш складних молекул.

Шляхи розпаду і синтезу сполук в організмі зв'язані між собою, а це означає, що клітини з продуктів розпаду вуглеводів можуть синтезувати жири і білки, а з продуктів розпаду ліпідів - білки і вуглеводи.

Таким чином, в основі вивільнення, перетворення та акумуляції енергії в клітині лежить процес переходу енергії окислення органічних сполук в енергію макроергічних зв'язків АТФ.

2. Біологічне окислення

Процеси біологічного окислення є основним джерелом енергії в організмі.

Основні вчення про окислення було закладено в свій час М.В. Ломоносовим й А. Лавуазьє при дослідженні процесів горіння. Всі реакції, під час перебігу яких відбувалося приєднання кисню до будь-якої речовини, стали називати окисленням, а реакції з відщепленням - відновленням.

А. Лавуазьє, співставляючи процеси горіння з процесами дихання, звернув увагу на схожість між ними: має місце поглинання з повітря кисню і утворення CO₂, H₂O. Разом з цим було неясно, чому "горіння" речовин в організмі проходить при t°=37°С, без полум'я при наявності води.

Подальший розвиток цьому питанню надали роботи російського вченого ОМ, Баха, який вважав, що окислення органічних речовин в організмі молекулярним киснем відбувається з утворенням пероксидних сполук, які мають важливе значення в активації молекулярного кисню (пероксидна теорія окислення).

Значний внесок в теорію біологічного окислення зробив російський біохімік В. І. Палладій, який встановив, що воно може відбуватися і при відсутності кисню, якщо в реакційному середовищі є речовини, які мають здатність приєднувати водень. Доробив цю теорію Віланд, який висловив думку, що дегідрування субстратів є основним процесом, який лежить в основі біологічного окислення, і що кисень взаємодіє вже з активованими атомами водню Теорія окислення речовин шляхом їх дегідрування - теорія Палладіна-Віланда.

Подальші дослідження біохіміків дозволили знайти ферменти, що приймають участь у біологічному окисленні субстратів. Сучасна теорія біологічного окислення має такий вигляд:

Таким чином видно, що процес біологічного окислення проходить поетапно. У ньому беруть участь ферментні системи, які містять у вигляді небілкової частини НАД (НАД Ф), ФАД (ФАД Ф), убіхінони (ко Q) і залізопорфіринові комплекси.

На першому етапі біологічного окислення здійснюється-дегідрування субстратів - продуктів розпаду білків, жирів, вуглеводів. Цей процес відбувається за участю анаеробних дегідрогеназ (оксидоредуктаз), які містять коферменти НАД і НАД Ф. Вони є майже універсальним акцептором водню для багатьох субстратів - спиртів, альдегидів, дикарбонових і кетокислот, амінів і т.д. Віднімаючи від субстратів атоми водню вони самі відновлюються, а субстрати при цьому окислюються.

НАД (ф) - нікотиноамідаденіндинуклеотид (фосфат).

НАД Ф відрізняється від НАД наявністю ще однієї молекули ортофосфоргої кислоти, яка з'єднана з другим атомом вуглецю рибози першого нуклеотида.

NН₂ + Н⁺

Активним центром є амід нікотинової кислоти:

НАД⁺ (окислена форма)

(відновленна форма)

НАД Н₂

Атоми водню, що відщеплюються від субстрату, приєднуються до вуглецю в положенні 4 нікотинамідного кільця. Електрон другого атома водню субстрату приєднується до азоту в положенні 1, компенсуючи його позитивний заряд, протон переходить у розчин.

На другому етапі акцептором атомів водню є група аеробних дегідроназ флавінових ферментів, які у вигляді небілкової частини містять ФАД: ФАД Ф. Вони здійснюють перенесення водню від відновлених НАД Н₂ або НАДФ Н₂.

ФАД (Ф) - флавінаденіндинуклеотид (фосфат)

Наступним етапом є перенесення електронів і протонів від відновлених форм ФАД (ФАД Ф) на убіхінони (коензім Q):

На наступному етапі з коензіму Q протони атомів водню переходять в навколишнє середовище, а електрони поступають на цитохромну систему, що складається з ряду оксидоредуктаз, небілковою частиною яких є залізопорфірини, близькі за своєю будовою до гену. Вони позначаються літерами а, b, с, d і т.д. В цитохромну систему входять цитохроми і фермент - цитохромоксидаза (аа₃). Характерною особливістю цієї системи ферментів є те, що вони переносять електрони з відновленого ко Q на кисень, а останній, сполучаючись з іонізованими системами водню дає H₂O, H₂O₂.

У процесі перенесення електронів через систему дихального ланцюга проходить поступове вивільнення акумульованої в них енергії і до кисню вони переносяться вже енергетично бідними, тому утворення води в організмі не відбувається вибухом, як у випадку утворення гримучого газу.

Процес перенесення електронів через систему цитохромів пов'язаний із зміною валентності атома заліза порфіринового ядра. В окислених цитохромах тривалентне залізо, приєднуючи електрони, перетворюється у двохвалентне. З останнього цитохрому електрони переходять на цитохромоксидазу, яка далі окислюється безпосередньо киснем. У процесі клітинного дихання крім води утворюється СО₂ і виділяється енергія, яка акумулюється і вигляді АТФ.

У процесі біологічного окислення більше 50% енергії резервується у вигляді АТФ. Встановлено, що в дихальному ланцюгу є три ділянки, на яких відбувається синтез АТФ.

• Перша молекула АТФ синтезується при перенесенні електронів і протонів від нікотинамідних до флавинових коферментів;

• Друга при перенесенні електронів від цитохрому b до цитохрому с;

• Третя молекула АТФ утворюється на ділянці перенесення електронів з цитохромоксидази (а₃) на кисень.

Отже, при окисленні двох атомів водню в дихальному ланцюгу утворюється три молекули АТФ/

Інтенсивність процесу окислювального фосфорилювання регулюється співвідношенням АТФ і АДФ. Чим меншим буде це співвідношення, тим інтенсивніше проходитиме процес дихання і утворення АТФ.

3.Обмін білків. Перетворення білків у травному каналі

Обмін білків займає центральне місце серед усіх біохімічних процесів, які здійснюються в живому організмі. У процесах життєдіяльності білки не можуть бути замінені жирами, вуглеводами або іншими органічними сполуками тому, що вони необхідні для відтворення основних структурних елементів, для синтезу ферментів, гормонів та ряду інших біологічно активних речовин. Тривала відсутність білків в раціоні зумовлює значні патологічні зміни, що може призвести до смерті організму.

Динаміку обміну білків в організмі характеризує баланс азоту - це різниця між кількістю азотовмісних речовин, які виділяються з організму з сечею і екскрементами. Баланс може бути позитивним, негативним і нулевим. Позитивний - коли в організм азоту вводиться більше, ніж виводиться (діти, вагітні жінки, ріст пухлин і інший стан організму, пов'язаний з інтенсивним синтезом білка); негативний - коли в організм з їжею надходить менше азоту, ніж його виділяється (білкове голодування інфекції, порушення діяльності травного каналу, при старінні); нулевий – коли кількість азоту, що надходить до організму, дорівнює кількості азоту, який виділяється (властиво переважно здоровим дорослим організмам при нормальному повноцінному білковому харчуванні).

Кількість білка в раціоні, необхідного для підтримування балансу азоту організму, називається фізіологічним мінімумом. Білок проявляє належну біологічну повноцінність тоді, коли кількість і співвідношення незамінних амінокислот у його складі будуть оптимальними відносно потреб організму ("ідеальний білок" по ФАО/ВОЗ).

Визначення добової потреби в білках для організму людини показало, що вона залежить від різних факторів: амінокислотного складу білків, віку людини, виду трудової діяльності.

Порушення норм споживання білків часто викликають захворювання організму, які пояснюються тим, що при патологічному стані знижується синтез окремих амінокислот в органах і тканинах, порушується розщеплення білків у травному каналі і засвоєння амінокислот організмом.

Перетворення білків у травному каналі. Білки з їжі надходять до тканин організму лише після їх розщеплення до сполук, які позбавленні видової і тканинної специфічності (амінокислоти, окремі пептиди).

Розщеплення білків, що входять до складу їжі, починається в шлунку і закінчується в тонкій кишці. У шлунку на білки діють соляна кислота і протеолітичний фермент шлункового соку - пепсин. У дітей шлунковий сік містить ще один фермент - хімозин (ренін) - для молока.

Соляна кислота, що виділяється обкладними клітинами шлунка забезпечує необхідну кислотність для каталітичної дії ферментів (рН шлункового соку людини 1,5... 2,5). Разом з цим соляна кислота каталізує процеси перетворення пепсиногену в пепсин, набухання і розпушування білків, що полегшує каталітичну дію ферментів, а також запобігає розвитку у шлунку процесів гниття та бродіння. Шлунковий сік містить 0,4 .0,5% вільної соляної кислоти. Пепсин утворюється в головних клітинах залоз слизової оболонки шлунка в неактивній формі - пепсиноген, а переходить в пепсин під дією НСІ. Пепсин є білком - фосфопротеїдом, який має високу каталітичну активність (1г ферменту за 2 години може розщепити 50 кг денатурованого яєчного альбуміну). 1 мл шлункового соку має у своєму складі приблизно 1 мг пепсину, а за добу виробляється приблизно 2 л шлункового соку, що дорівнює 2 г пепсину.

Пепсин діє на нативні і денатуровані білки. З високою швидкістю проходить гідролітичне розщеплення пептидних зв'язків між фенілаланіном, тирозином, лейцином і глутамінової кислотою та іншими амінокислотами Таким чином, відбувається гідролітичне розщеплення здебільшого внутрішніх пептидних зв'язків білка до утворення поліпептидів з 4-10 і більше амінокислот. Продукти гідролізу білка називають альбумюзами, пептонами або пептидами.

Суміш пептидів, яка утворилась під дією пепсину і молекули Б, що не розщепилась у шлунку, надходять у тонку кишку, де під впливом комплексу ферментів підшлункової залози і слизової оболонки кишок розщеплюються до амінокислот. Перетравлювання Б і пептидів проходить у порожнині (порожнинне перетравлювання) і на поверхні їх слизової оболонки (пристінне перетравлювання). В порожнині кишок піддаються гідролітичному розщепленню в основному молекули білка, а на поверхні слизової оболонки - молекули пептидів з різною кількістю залишків амінокислот.

У тонкій кишці, зокрема в дванадцятипалій кишці, дію пепсину продовжує фермент трипсин. Він міститься в соку, який виділяється підшлунковою залозою, в неактивній формі - трипсиноген, а в активну переходить за участю фермента кишкового сока - ентерокінази ( ентеропептидази). Для процесу активації важливе значення мають іони Са²⁺. Оптимальну активність трипсин проявляє при рН = 7...8. Трипсин діє гідролітично як на білок, що розщепились у шлунку, так і на відносно високомолекулярні пептиди. При цьому він гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами аргінину і лізину.

Іншим ферментом, який діє на пептиди в тонкій кишці, є хімотрипсин, що виділяється з соком підшлункової залози у вигляді хімотрипсину і являє собою циклічний поліпептид. Його перетворення в активну форму проходить під дією трипсину через ряд етапів, внаслідок чого утворюється суміш α, β, γ, та інших хімотрипсинів.

Хімотрипсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені карбоксильними групами фенілаланіну, тирозину, триптофану, метіоніну і лейцину. Оптимальна активність хімотрипсину при рН = 7...8.

Далі розщеплення пептидів проходить за участю екзопептидаз. Це амінопептидази, карбоксипептидази і дипептидази. Ряд екзопептидаз є металоферментами. Вони активуються іонами Мg²⁺, Мn²⁺, Со²⁺, Zn²⁺, які мають важливе значення для утворення фермент-субстратних комплексів.

Екзопептидази виявлено в соку підшлункової залози і кишок, у клітинах слизової оболонки тонкої кишки, а також у печінці, нирках, молочній залозі і деяких інших органах.

Карбоксипептидази, які каталізують процес відщеплення амінокислотних залишків з субстратного кінця пептидного ланцюга синтезуються в підшлунковій залозі у вигляді прокарбоксипептидаз і активуються трипсином у тонкій кишці.

У слизовій оболонці тонкої кишки виявлено фермент-амінопептидази, які каталізують відщеплення N-кінцевих залишків амінокислот за умови, що в них є вільна NH₂-група.

Під дією на пептиди карбоксильний амінопептидаз утворюються дипептиди, які за участю ферментів дипептидаз розщеплюються до амінокислот.

Процес розщеплення білків у травному каналі людини триває 8-12 год. І залежить від природи білка, способу кулінарної обробки їжі, а також від активності ферментів.

Основними продуктами гідролізу білка є амінокислоти і невелика кількість простих пептидів. Основна маса продуктів розщеплення білка всмоктується в кінцевій частини дванадцятипалої і на початку тонкої клубової кишок. Всмоктування амінокислот є досить складним біологічним процесом У ньому беруть участь осмос, дифузія й активна всмоктуюча дія кишкових ворсинок. Амінокислоти можуть всмоктуватись внаслідок перенесення їх через мембрану клітин слизової оболонки кишок. Цей процес тісно пов'язаний з використанням енергії і наявності в клітинах іонів натрію.

4. Гниття білків у кишках

Окремі амінокислоти, які не всмоктались у тонкій кишці, та деякі Б, що не розщепились, потрапляють у товсту кишку, де за участю мікроорганізмів піддаються різним перетворенням. Цей процес дістав назву гниття білка. У процесі перетворення з амінокислот утворюються аміни, жирні кислоти, спирти, феноли, індол, скатол та інші сполуки, частина з яких є отруйними для організму.

Так, під час декарбоксилювання діаміномонокарбонових кислот орнітину і лізіну утворюються відповідно путресцин і кадаверін:

Сполуки індол, скатол, крезол і фенол з кишок через систему ворітної вени потрапляють у печінку, де знешкоджуються, взаємодіючи з активними формами сірчаної та глюкуронової кислот. Ці процеси у печінці проходять досить інтенсивно і утворюються парні сполуки, які виводяться з організму з сечею.

Гниють також і сірковмісні амінокислоти, з утворенням отруйних для організму сполук, які, в свою чергу, знешкоджують і переважена більшість їх виводиться з організму. Гниття білків інтенсивно розвивається при потраплянні в організм недоброякісної їжі, порушенні режиму харчування, захворювання травного каналу та ін.

5. Перетворення амінокислот у тканинах

В організмі людини постійно відбувається розщеплення і синтез білка. Гідроліз білка протікає не тільки в травному каналі, але й у кожній клітині організму під дією ферментів - катепсинів в субклітинах утвореннях -лізосомах.

У процесі обміну білків в організмі постійно міститься певна кількість амінокислот. Вони утворюються внаслідок надходження амінокислот з білків, їжі, амінокислот, що синтезуються з інших органічних сполук, а також внаслідок розщеплення білків різних органів і тканин. Частина цих амінокислот використовується для утворення нових білків і ряду інших біологічно важливих речовин, інша - піддається різним хімічним перетворенням.

В основі перетворення амінокислот лежать три основні реакції: реакції за аміногрупою, за карбоксильною групою і за радикалом амінокислоти.

1). Перетворення амінокислоти за аміногрупою.

А) дезамінування - процес відщеплення аміногрупи від амінокислоти з утворенням молекули аміаку. Відомо чотири види дезамінування:

Найбільш поширеним в організмі людини є окислювальне дезамінування.

Іншим видом перетворення амінокислот за аміногрупою є переамінування (трансамінування). Цей процес у 1937 р. експерементально дослідили радянські біохіміки О.Є. Браунштейн і М.Г Кріцман. Вони встановили, що під час взаємодії глутамінової та піровіноградної кислот можуть утворюватись α-кетоглутарова кислота і аланін без утворення NH₃. Аміногрупа з амінокислоти за допомогою ферметів може переноситись на кетокислоти і при цьому амінокислота перетворюється в кетокислоту, а кетокислота - в амінокислоту.

Переамінування відіграє важливу роль у процесах синтезу необхідних для організму амінокислот. Кетокислоти можуть використовуватися для синтезу ліпідів, вуглеводів та інших речовин.

2). Перетворення амінокислот за карбоксильною групою.

Це реакції декарбрксилювання амінокислот з утворенням аміно-ациладенілатів. Реакції декарбоксилювання каталізують ферменти декарбоксилази, коферментом яких є піридоксальфосфат. Аміни, що утворюються в процесі декарбоксилювання, мають високу біологічну активність, називаються біогенними амінами.

При цьому аміни проявляють фізіологічну дію при досить малих концентраціях. Щоб їх концентрація не зростала в організмі є активна амінооксидаза, яка каталізує окислення амінів до альдегідів і кислот, що виводяться з організму сечею, або піддаються подальшим перетворенням.

3). Перетворення амінокислот за радикалом.

Характерною особливістю радикалів амінокислот є те, що вони містять різні функціональні групи, рухомі атоми водню, тощо. Цим зумовлена активна участь їх в багатьох хімічних реакціях, частина з яких приводить до утворення ряду замінних амінокислот в організмі.

6. Кінцеві продукти обміну амінокислот. Синтез сечовини

В процесах перетворення амінокислот за аміно- і карбоксильною групами та радикалами утворюються аміак, вуглекислий газ, карбонові кислоти, аміни, вода та інші сполуки.

Якщо ці сполуки не використовуються в процесах синтезу, то вони піддаються подальшим перетворенням (крім NH₃, CO₂). Аміни внаслідок окислювального дезамінування перетворюються в карбонові і кетокислоти, які піддаються β-окисленню і в трикарбоновому циклі розщеплюються до кінцевих продуктів – H₂O, CO₂. Отже, кінцевими продуктами розщеплення амінокислот є NH₃, H₂O, CO_2.

Для організму людини аміак є токсичною речовиною і при концентрації в крові >5% може викликати смерть. Особливо шкідливо він впливає на ЦНС. значно порушує процеси тканинного дихання. Тому аміак в процесі утворення відразу ж зв'язується з утворенням нетоксичних для організму сполук.

Одним з важливих методів знешкодження аміаку є взаємодія його з аспарагіновою та глутаміновою кислотами:

Обидві реакції відбуваються за участю АТФ, їх каталізують фермент аспарагінсинтетаза та глутамінсинтетаза. Аспарагінова та глутамінова кислоти зв'язують аміак як у вільному стані, так і в складі білків.

Аміак у складі аспарагіну та глутаміну надходить в печінку, де з нього синтезується сечовина, що є кінцевим продуктом обміну білків і амінокислот.

На підставі досліджень І.П. Павлова, М.В. Ненцького, С.С Салазкіна, Г.А Кребса та багатьох інших біохіміків встановлено, що процес синтезу сечовини відбувається в кілька стадій.

Першим повну схему синтезу сечовини розробив Г.А. Кребс. За його схемою цей процес відбувається так:

Сучасна теорія синтезу сечовини поділяє цей процес на кілька стадій:

■ на першій стадії утворюється карбамільфосфорна кислота за участю фермента карбаматкінази, активатором якої є N-ацетилглутамінова кислота.

Орнітин знову включається у цикл синтезу аргініну і розщеплення останнього на орнітин і сечовину. Фумарова кислота внаслідок гідратації перетворюється в яблучну, яка при дегідруванні переходить в щавелевооцтову, а остання, приєднуючи аміак, може перетворюватись в аспарагінову.

Сечовина з печінки з кров'ю надходить у нирки де і виділяється з сечею.

7. Обмін складних білків. Синтез сечової кислоти

Складні білки під дією відповідних ферментів розщепляються на білкову та небілкову частину. Білкова частина під дією ферментів розщеплюється на амінокислоти, які змінюються відповідним шляхом, як сказано раніше Небілкові частини під дією відповідних ферментів розщеплюються на свої складові частини.

Так гемоглобін еритроцитів кожних 2-3 місяці оновлюється. Гемоглобін розщеплюється на гем та білок глобін, який перетворюється відомими шляхами. Гем з'єднується з аскорбіновою кислотою і утворює вердогемоглобін - зеленого кольору - потім в білі вердін → жовтого кольору → білірубін - в печінці (дуже токсичний) → жовчні пігменти - і виводиться з організму через травний канал та нирки. Fе з порфіринових комплексів переходить в білок ферітін → відкладається в печінці, як запасне залізо.

Нуклеопротеїди розщеплюються не прості білки (протаміни та гістони) і нуклеїнові кислоти. Прості білки розщеплюються до амінокислот. Нуклеїнові кислоти розщеплюються до мононуклеотидів при каталітичній дії тканинних нуклеаз, дезоксирибонуклеаз і рибонуклеаз, які зосередженні в мітохондріях клітин. Нуклеотиди під впливом комплексу ферментів розщеплюються на прості сполуки: пуринові і піримідинові основи, рибози і дезоксирибози фосфорну кислоту. Пентози беруть участь в обміні вуглеводів, фосфорна кислота використовується в клітині.

Піримідинові основи окислюються і кінцеві продукти виводяться з сечею із організму.

З пуринових основ може синтезуватись сечова кислота.