20. Обмен дикарбоновых аминокислот. Роль этих аминокислот и их амидов в интеграции азотистого обмена в организме.

Декарбоксилирование аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой кислот и их амиды глутамина и аспарагина) играет большую роль в интеграции азотистого обмена в организме Система дикарбоновых аминокислот, к которой относят также соответст­вующие а-кетокислоты, теснейшим образом связана не только с азотистым метаболизмом в целом, но и с обменом липидов и углеводов. Основные катаболические пути превращения дикарбоновых амино­кислот и их амидов могут быть представлены в виде следующих реакций*. Аспарагиновая кислота принимает непосредственное участие в орнитиновом цикле мочевинообразования, в реакциях трансаминирования и биосинтезе углеводов (гликогенная аминокислота), карнозина и ансерина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, а также в синтезе N-ацетиласпарагиновой кислоты в ткани мозга. Глутаминовая кислота, являющаяся гликогенной и заменимой амино­кислотой для человека и животных, также включается в синтез ряда специфических метаболитов, в частности глутатиона и глутамина. Глутамин - это незаменимый источник азота в ряде синтезов, в частности в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминосахаров, в обезвреживании фенилуксусной кислоты, в синтезе витамина фолиевой кислоты. Глутамин и аспарагин в животных тканях подвергаются сочетанному трансаминированию и дезамидированию под влиянием специфических трансаминаз амидов (глутаминтрансаминазы и аспарагинтрансаминазы) и неспецифической w-амидазы*. Трансаминирование - обратимый процесс, поэтому лимитирующими фак­торами в синтезе аспарагина (и глутамина) являются w-амиды оксалоацетата и а-кетоглутаровой кислоты, синтез которых в животных тканях пока не доказан. Глутаминовая кислота является одним из немногих соединений, которые служат энергетическим материалом для ткани мозга.

22. Переваривание белков в желудке.

В желудке имеются все условия для переваривания белков. Во-первых, в желудочном соке содержится активный фермент пепсин. Во-вторых, благодаря наличию в желудочном соке свободной соляной кислоты для действия пепсина создается оптимальная среда (рН 1,5-2,5). Роль соляной кислоты в переваривании белков: она переводит неактивный пепсиноген в активный пепсин, создает оп­тимальную среду для действия пепсина; в присутствии соляной кислоты происходят набухание белков, частичная денатурация и, возможно, гидро­лиз сложных белков. Кроме того, соляная кислота стимулирует выработку секретина в двенадцатиперстной кишке, ускоряет всасывание железа и оказывает бактерицидное действие. Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все при­родные белки. При их гидролизе образуются различного раз­мера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста. Содержится от­личный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока. У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин.