2. Общая хар-ка структуры белков соединительной ткани и их роль.

 Коллаген н эластин-главные фибриллярные белки соединительных тканей [c.176]     В мышце находятся коллаген и эластин, которые в противоположность собственно мышечным белкам не содержат достаточного количестванезаменимых аминокислот и трудно перевариваются при действиипищеварительных ферментов. В табл. 9 (см. приложение) приведеносопоставление аминокислотного состава белков, соединительной ткани мышц и полноценного белка молока — казеина. Содержание отдельныхаминокислот дано в процентах при содержании в белке 16,0 г азота.      Гидроксилирование и другие модификации белков соединительных тканей      Коллаген и эластин-главные фибриллярные белки соединительных тканей....... 176      Эта аминокислота обнаружена только в структурном белке соединительных тканей — коллагене.     Из сопоставления видно (табл. 10, см. приложение), что повышенное содержание в мясе белков соединительной ткани снижает его пищевую ценность и поэтому определение в мясе собственно мышечных белков и белков соединительной ткани (коллаген и эластин) важно для установления питательной ценности мяса. В разных мышцах это отношение различно     Мышечная ткань обладает высокой питательной ценностьювследствие содержания в ней полноценных белков. Соединительная тканьсостоит из неполноценных белков (коллаген, эластин). Однако кол-      Желатин (желатина) — продукт частичного гидролиза белка соединительной ткани (коллагена), способный образовывать гель при охлаждении его раствора     Каковы особенности строения сократительных белков мышц, белков соединительной ткани и переносчиков кислорода       Характер гистограмм (ср. рис. 3) приводит к выводу о том, что, покрайней мере, отдельные аминокислоты содержатся в белках в таких количествах, которые соответствуют одному из нескольких распределений. Для того чтобы утверждать, что аминокислотный состав установлен правильно, нужно располагать гораздо большим числом аналитических данных. Следует отметить, что по мере возрастания числа изученных белков(ср. [70]) распределение, очевидно, становится все более близким к нормальному. В случае пролина, если включить данные для белков соединительной ткани (табл. 24), можно обнаружить два типа распределения одно для коллагенов и другое для прочих белков.      Действие аскорбиновой кислоты в качестве восстановителя можно рассматривать как часть ее физиологической функции. Известно, что она необходима для синтеза белка соединительной ткани — коллагена, в частности для превращения пролильных остатков в оксипролильные остатки, которые составляют седьмую часть аминокислот этого белка. Быть может, аскорбиновая кислота выполняет и другие физиологическиефункции, но пока нет данных, свидетельствующих о том, что она служит коферментом в какой-либо ферментативной системе. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах, особенно же им богаты зеленый перец, пастернак, шпинат, апельсиновый и томатный соки, картофель.Суточная потребность в витамине С составляет для большинства людей примерно 45 мг этого количества достаточно, чтобы предотвратить заболевание цингой. Однако прием больших количеств витамина до 1000—5000 мг в сутки способствует предотвращению или снижению остроты протекания простудных и других заболеваний     Аминокислотный состав белков соединительной ткани, %      Биохимические функции. Б организме сопряженная окислительно-восстановительная пара — аскорбиновая кислота и дегидроаскорбиновая кислота — является активным антидотом свободнорадикальных механизмов, протекание которых усиливается при патологических состояниях. Аскорбиновая кислота также участвует в процессах превращения ароматических аминокислот в некоторые нейромедиаторы, всинтезе ряда стероидных гормонов (кортикостероидов), в процессах кроветворения, в образовании белка соединительной ткани коллагена, ввосстановлении ионов Fe " до Fe " " и во многих других биохимических процессах     Коллагены. Это белки соединительной ткани. Примерно половина белков человеческого тела относится к коллагенам. В кипящей воде коллагены превращаются в растворимые желатины. Желатины в противоположность коллагенам легко перевариваются (т. е. гидролизуются). Возможно, что кипящая вода растягивает и раскручиваетбелковую молекулу и делает тем самым.

Общая хар-ка гликозаминогликанов в основном веществе соединительной ткани, их строение, роль Гликозаминогликаны соединительной ткани – это линейные неразветвлен-ные полимеры, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц. В организме гликозаминогликаны не встречаются в свободном состоянии, т.е. в виде «чистых» углеводов. Они всегда связаны с большим или меньшим количеством белка. В их состав обязательно входят остатки мономера либо глюкозамина, либо галактозамина. Второй главныймономер дисахаридных единиц также представлен двумя разновидностями: D-глюкуроновой и L-идуроновойкислотами. В настоящее время четко расшифрована структура шести основных классов гликозаминогликанов (табл. 21.2).

Гиалуроновая кислота впервые была обнаружена в стекловидном теле глаза. Из всех гликозаминогликанов гиалуроновая кислота имеет большую мол. массу (100000–10000000). Доля связанного с гиалуроновойкислотой белка в молекуле (частице) протеогликана составляет не более 1–2% от его общей массы. Считают, что основная функция гиалуроновой кислоты в соединительной ткани – связывание воды.

В результате такого связывания межклеточное вещество приобретает характер желеобразного матрикса, способного «поддерживать» клетки. Важна также роль гиалуроновой кислоты в регуляции проницаемоститканей. Приводим структуру повторяющейся дисахаридной единицы в молекуле гиалуроновой кислоты:

Биосинтез гликозаминогликанов. Известно, что синтез глюкозамина и глюкуроновой кислоты, входящих в состав гиалуроновой кислоты, происходит из D-глюкозы. Непосредственные предшественники гиалуро-новойкислоты – нуклеотидные (уридиндифосфонуклеотидные) производные N-ацетилглюкозамина иглюкуроновой кислоты.

Предшественником углеводных остатков сульфатированных гликоза-миногликанов, как и у гиалуроновойкислоты, является молекула D-глю-козы. Далее происходит эпимеризация глюкозамина в галактозамин, аглюкуроновой кислоты при синтезе дерматансульфата – в идуроновую кислоту. Нуклеотидные производные этих соединений утилизируются при биосинтезе сульфатированных гликозаминогликанов, при этом сульфатвключается в биосинтез гликозаминогликанов в виде 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС). В процессе биосинтеза гликозаминогликанов принимает участие большое количество различных ферментов, в том числе трансфераз.