Файловый архив студентов. Файловый архив студентов.
1295 вузов, 5022 предметов.
/ Регистрация
FAQ Обратная связь Вопросы и предложения
Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Таврический Национальный Университет им. В.И. Вернадского
Предмет:
Химия
Файл:
Структура рибосомы и биосинтез белка - А.С.Спирин.pdf
Скачиваний:
114
Добавлен:
24.05.2014
Размер:
4.8 Mб
Скачать
☆
►Содержание►

Важно подчеркнуть, что ко-трансляционное гликозилирование растущих цепей вовсе не необходимо для их вхождения в мембрану эндоплазматического ретикулума. Более того, это гликозилирование происходит после прохождения дистальной части растущего пептида сквозь мембрану, на стороне мембраны, обращенной в межмембранный просвет. Соответственно, каждый акт гликозилирования (если имеется несколько точек гликозилирования вдоль полипептидной цепи) имеет место только после того, как достигнута определенная длина соответствующего отрезка полипептидной цепи, необходимая, чтобы акцепторный Asn достиг межмембранного просвета.

Специфической модификацией полипептидных цепей при синтезе коллагена в клетках соединительных тканей (фибробластах) животных является гидроксилирование пролиновых и лизиновых остатков. Этот процесс, по крайней мере частично, также котрансляционный. Пролил-4-гидроксилаза, пролил-3-гидроксилаза и лизилгидроксилаза, как было показано, — мембраносвязанные ферменты, способные превращать остатки пролина и лизина растущих полипептидных цепей коллагена в остатки 4-транс-гидроксипролина, 3-т/>анс-гидроксипролина и 5-гидроксилизина, соответственно. Дальнейшая модификация полипептидных цепей коллагена включает, в частности, О-гликозилирование оксилизиновых остатков.

Рекомендуемая литература

Биосинтез белка и его регуляция: Пер. с англ./Под ред. Я. М. Варшавского. М.:

Мир, 1967. С.

194-204.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Freedman R. В., Hawkins

H. С,

eds. The

Enzymology

of

Post-translational Modifications

of Proteins. -

L.-N.Y.: Acad. Press, 1980, v. 1, p. 3-212.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Hand

A.

R.,

Oliver C,

eds.

Basic mechanisms of cellular secretion. Methods

in

Cell

Biology. -N.Y.-L.:

 

Acad. Press, 1981, v. 23.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Manson

L. A.,

 

ed.

Biomembranes. - N. Y.-L.:

Plenum

Press,

1971,

v.

2,

p.

193-195.

Zimmerman

 

M.,

Mumford

R. A., Steiner D. F., eds. Precursor processing

in

the

biosynthesis

of proteins. -

Ann. N. Y. Acad. Sei., N. Y.,

1980, v. 343.

 

 

 

 

 

 

 

 

Blobel

G,

Dobberstein

B.

Transfer

of protein

across

membranes.

I. Presence

of

pro-

teolytically

processed and unprocessed nascent immunoglobulin

light

chains

on

membrane-

bound ribosomes by murine myeloma. II. Reconstitution

of functional

 

rough

microsomes

from heterologous components. - J. Cell Biol., 1975, v. 67, p. 835-862.

 

 

 

 

 

 

 

 

Blobel

G.,

Sabatini

D.

D.

Controlled proteolysis of nascent polypeptides in

rat

liver

cell fractions. I. Location of the

polypeptides

within

ribosomes. - J.

Cell

Biol.,

1970, v. 45,

p. 130-145.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Ganoza

M.

 

C,

 

Williams

C.

A.

In

vitro

synthesis

of

different

categories

of

specific

protein

by

membrane-bound

and

free

ribosomes. -

Proc.

Nat.

Acad.

 

Sei.

U.S.A.,

1969,

v. 63, p.

1370-1376.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Goldberger R. F., Epstein

С

J., Anfinsen С. В. Acceleration

of

reactivation

of

reduced

bovine

pancreatic

ribonuclease

by

a

microsomal

system

from

rat

liver. - J. Biol.

Chem.,

1963, v. 238, p. 628-635.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Hamlin J., Zabin I. ß-Galactosidase:

Immunological

activity

of

ribosome-bound,

growing

polypeptide

chains. -

Proc. Nat. Acad. Sei. U.S.A., 1972, v. 69, p. 412-416.

 

 

 

 

 

 

Henderson R., Vnwin P. N.

T. Three-dimensional

model

of

purple

membrane

obtained

by electron microscopy. - Nature,

1975, v. 257, p. 28-32.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Hubbard

S. C,

Ivatt

R. J. Synthesis and processing

of asparagine-linked

oligosaccharides. -

Ann. Rev. Biochem.,

 

1981, v. 50, p.

555-583.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Inouye M.. Halegoua S. Secretion and membrane localization of proteins in Escherichia colt. - CRC Crit. Rev. Biochem., 1980, v. 7, p. 339-371.

289

Jackson

R.

С, Blobel G. Post-translational cleavage of presecretory proteins with an

extract of rough

microsomes from dog pancreas containing signal peptidase activity. - Proc.

Nat. Acad. Sei. U.S.A., 1977, v. 74, p. 5598-5602.

 

Maikin

L.

I., Rich A. Partial resistance of nascent polypeptide chains to proteolytic

digestion due to ribosomal shielding. - J. Mol. Biol.,

1967, v. 26, p. 329-346.

Meyer D. /.,

Krause £., Dobberstein B. Secretory

protein translocation across membranes -

the role of the 'docking protein'. - Nature, 1982, v. 297, p. 647-650.

Miistein C, Brownlee G. C, Harrison T. H., Mathews M. B. A possible precursor of immunoglobulin light chains. - Nature New Biol., 1972, v. 239, p. 117-120.

 

Palade

G.

Intracellular

aspects

 

of

the

process

of

protein

 

synthesis.

-

Science,

1975,

v. 189, p. 347-358.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Phillips

D.

С

The

hen

egg-white

lysozyme

molecule. -

Proc.

Nat. Acad.

Sei.

U.S.A.,

1967, v. 57, p. 484-495.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Rothman J. E., Lenard J. Membrane asymmetry. - Science, 1977, v. 195,

p.

743-753.

 

Sabatini

 

D.

D., Blobel

G.

Controlled

proteolysis

of

 

nascent

polypeptides

in

rat

liver

cell

fractions.

II. Location

of the

polypeptides

 

in

rough

microsomes. -

J.

Cell

Biol.,

1970,

v. 45, p. 146-157.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Sabatini

 

D. D., Kreibich G., Morimolo

Т., Adesnik M. Mechanisms

for

the

incorporation

of proteins in membranes and organelles. - J. Cell Biol., 1982, v. 92, p. 1-22.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Siekevitz

P.,

Palade

G.

E.

A

cytochemical

study

on

 

the

pancreas

of

the

guinea

pig.

V. In

vivo incorporation of

leucine-1-C14

into the

chymotrypsinogen

of various

cell

fractions. -

J. Biophys. Biochem. Cytol., 1960, v. 7, p. 619-630.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Smith W. P.,

Tai

P.-C,

Davis B. D. Nascent peptide

 

as

sole

attachment

of

 

polysomes

to membranes in bacteria. -

Proc. Nat. Acad. Sei. U.S.A.,

1978, v. 75, p. 814-817.

 

 

 

 

 

 

 

Smith

W. P., Tai P.-C.

Davis

B.

D.

Interaction

of

secreted

nascent

chains

with

surrounding

membrane

 

in

 

Bacillus subtilis.

-

Proc.

Nat.

 

Acad.

Sei.

U.S.A.,

1978,

v.

75,

p.

5922-5925.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Strauss

A.

W., Boime

1. Compartmentation

of

 

newly

 

synthesized

proteins. -

CRC

Crit.

Rev. Biochem., 1982, v. 9, p. 205-235.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Venetianer P., Sträub F. В. The

enzyme

reactivation

of

reduced

ribonuclease. -

Biochim.

Biophys. Acta, 1963, v. 67, p.

166-168.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Walter

P., Blobel G. Translocation of proteins across

the

endoplasmic

reticulum. III.

Signal recognition protein (SRP) causes signal sequence-dependent and site-specific

arrest

of

chain

elongation

that

is

released

by

microsomal

membranes. -

J.

Cell

Biol.,

1981,

v.

91,

p. 557-561.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Walter

P.,

Blobel

 

G.

Signal

 

recognition

particle

contains

 

a

7S

RNA

essential

 

for

protein translation across the endoplasmic reticulum. - Nature, 1982,

 

v.

209,

p.

691-698.

 

Walter

P.,

Ibrahimi

I.,

Blobel

 

G.

Translocation

of

 

proteins

across

the

endoplasmic

reticulum.

I.

Signal

recognition

 

protein

 

(SRP)

 

binds

 

to in-vitro-assembled

 

polysomes

synthesizing

secretory protein. - J. Cell Biol., 1981, v. 91, p. 545-550.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Wickner

W. The

assembly

 

of

proteins

into

 

biological

 

membranes:

 

The

 

membrane

trigger

hypothesis. - Ann. Rev. Biochem., 1979, v. 48, p. 23-45.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 
Соседние файлы в предмете Химия
Помощь Обратная связь Вопросы и предложения Пользовательское соглашение Политика конфиденциальности