- •1. Механизм размягчения круп и бобовых при то.
- •2. Механизм размягчения размягчение овощей и плодов при то.
- •3.Физико-химические процессы происходящие при изготовлении блюда с пенной структурой.
- •4. Влияние технологических факторов на продолжительность тепловой обработки овощей.
- •6. Физико-химические изменения, происходящие в сырье при производстве соусов с загустителями.
- •7. Физико-химические изменения жиров при жарке.
- •8. Биологический способ разрыхления теста.
- •10. Физ.Хим. Процессы происходящие при изготовлении изделий из слоеного теста.
- •11. Изменение массы овощей и плодов при то.
- •12. Механический способ разрыхления теста.
- •13 Изменение содержания в мясе воды, растворимых веществ и жира.
- •14. Физико-химические процессы в тесте при тепловой обработке.
- •15. Физико-химические изменения в продуктах с желирующей структурой.
- •17. Физ.Хим. Изменения происходящие в мясопродуктах при варке.
- •18. Физико-химические изменения, происходящие в рыбе при тепловой обработке.
- •19. Физико-химические изменения, происходящие в птице при тепловой обработке.
- •20. Физико-химические процессы, происходящие в мясном фарше на стадии производства п/ф.
- •21. Физико-химические изменения при приготовлении соусов на растительном масле.
- •23. Изменения мяса и мясных продуктов при жарке.
- •24. Химический способ разрыхления теста.
- •25. Физико-химические изменения крахмала при тепловой обработке.
17. Физ.Хим. Изменения происходящие в мясопродуктах при варке.
Денатурация мышечных белков. О тепловой денатурации мышечных белков мяса обычно судят по изменению их растворимости, ферментативной активности. Так, миозин мышечных волокон при температуре выше 40°
С полностью теряет свою ферментативную активность, что свидетельствует о его денатурации. Денатурация миоглобина сопровождается окислением железа, входящего в состав гема, и переходом его из двухвалентного в трехвалентное. При этом образуется гемин. В слабокислой и нейтральной зонах рН, свойственных свежему мясу, гемин имеет серо-коричневую окраску, в слабощелочной—красную разной интенсивности. Таким образом, о денатурации миоглобина можно судить по изменению окраски мяса с красной на серо-коричневую. В отличие от миозина миоглобин более устойчив к нагреванию: полная денатурация его происходит при 80°С При варке говядины растворимость глобулинов начинает снижаться уже при 30—35° С, альбуминов — при 40°С. По достижении примерно 65°С денатурируется около 90% мышечных белков мяса. Однако небольшая часть белков сохраняет свою растворимость даже при температуре 100°С. тепловая денатурация мышечных белков мяса сопровождается изменением их физического состояния. Белки, содержащиеся в саркоплазме мышечного волокна в виде концентрированного раствора, при денатурации образуют сплошной студень. Белки миофибрилл, находящиеся в состоянии обводненного студня, при денатурации образуют более прочную структуру. Дальнейшее нагревание мяса сопровождается уплотнением белковых студней мышечной ткани с выделением в окружающую среду значительной части воды вместе с растворенными в ней веществами (экстрактивными, минеральными). При этом диаметр мышечных волокон уменьшается. При варке в течение 1,5—2,5 ч происходит равномерный прогрев мяса по всему объему до температуры примерно 95° С. В процессе варки размеры мышечных волокон уменьшаются в среднем на 36—42%, при этом усилие, необходимое для разрезания волокон в поперечном направлении, возрастает.
Денатурация соединительнотканных белков. Существенное влияние на изменение свойств мяса при его тепловой обработке оказывает тепловая денатурация коллагена внутримышечной соединительной ткани. При температуре 50—55° С коллагеновые волокна начинают набухать, поглощая содержащуюся в мясе воду. Дальнейшее повышение температуры мышечной ткани (до 58—62°С) сопровождается резким укорочением длины коллагеновых волокон (примерно на 60%) с одновременным увеличением их диаметра за счет набухания. Фибриллярная структура коллагена при этом исчезает, и волокна становятся стекловидными. Температуру, при которой происходят эти необратимые изменения коллагеновых волокон, считают температурой его денатурации (сваривания). Коллагены различного происхождения имеют свою, свойственную им температуру денатурации. Отмеченные выше изменения коллагеновых волокон в момент денатурации обусловлены разрывом некоторого количества поперечных связей между полипептидными цепочками в макромолекулах коллагена. Резкое укорочение коллагеновых волокон в момент денатурации белков отрицательно сказывается на свойствах мяса: куски его сжимаются, уплотняются, вытесняя в окружающую среду воду, в том числе и ту, которая выделяется в межмышечное пространство денатурирующимися белками мышечных волокон. Направление сжатия куска мяса зависит в основном от морфологического строения перимизия. Отрицательные последствия изменений коллагена при денатурации можно уменьшить путем механического рыхления порционных кусков мяса, во время которого пучки коллагеновых волокон разрезаются на более мелкие части.
Деструкция мышечных белков. При доведении мяса до состояния кулинарной готовности денатурированные белки мышечных волокон нагреваются от 15 мин (при жаренье) до 2—3 ч (при варке). В этих условиях от белковых молекул отщепляются такие летучие вещества, как сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и другие, образующиеся в результате тепловой деструкции аминокислот, входящих в состав белковых молекул и присутствующих в мясе в свободном состоянии. При длительной варке мяса (до 3ч) некоторая часть водорастворимых мышечных белков, перешедших из мяса в бульон, подвергается гидролизу с образованием так называемых альбумоз.
Деструкция соединительнотканных белков. Существенное изменение коллагена происходит при температурах, лежащих за верхними пределами его денатурации. При этом в макромолекуле коллагена расщепляются все поперечные связи между полипептидными цепочками, а также часть пептидных связей. Это приводит к деструкции коллагена, превращению его в глютин—белок, имеющий значительно меньшую молекулярную массу и растворимый в горячей воде. При доведении мяса до состояния кулинарной готовности в глютин переходит от 20 до 45 % содержащегося в мясе коллагена. Растворы глютина 1— 1,5%-ной концентрации при охлаждении образуют подвижные студни, а при более высокой концентрации—студни, сохраняющие приданную им форму. Среди технологических факторов, влияющих на скорость превращения коллагена в глютин, наиболее важными являются температура, продолжительность теплового воздействия и реакция среды.
При тепловой обработке мяса в результате денатурации мышечных белков и уплотнения белковых студней в окружающую среду выделяется около 50 % содержащейся в нем воды. Выделяемая белками вода вначале поступает в пространство между пучками мышечных волокон и участвует в набухании коллагеновых волокон. В дальнейшем большая часть этой воды вытесняется из мяса в окружающую среду вследствие сокращения коллагеновых волокон при денатурации коллагена и уплотнения (усадки) мышечной ткани. Часть содержащихся в мясе водорастворимых веществ в процессе тепловой обработки выделяется вместе с водой, выпрессованной денатурирующимися мышечными белками. Эти вещества представлены главным образом водорастворимыми белками, экстрактивными и минеральными веществами, витаминами. Таким образом, при всех способах тепловой обработки мяса снижение содержания в нем воды и растворимых веществ обусловлено денатурацией белков. При варке мяса в воде на переход из него растворимых веществ в окружающую среду действует дополнительный фактор - диффузия. С увеличением соотношения вода/продукт, а также поверхности контакта между продуктом и водой диффузия усиливается, в результате чего количество растворимых веществ, переходящих из мяса в бульон, возрастает. При варке из мяса в воду переходит около 2 % растворимых веществ от массы сырого продукта. При других способах тепловой обработки из мяса в окружающую среду переходит меньшее количество растворимых веществ. При жаренье мясо прогревается до более низких температур, выделяя в окружающую среду несколько меньшее количество воды с растворенными в ней веществами. Отсутствие диффузии растворимых веществ при жаренье мяса также способствует большему сохранению их в мясе. По составу экстрактивные вещества мяса делят на две группы—азотистые и безазотистые. К первой относятся свободные аминокислоты, дипептиды, карбамид (мочевина), производные гуанидина (креатин и креатинин), пуриновые основания. К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген, сахара (глюкоза, фруктоза, рибоза), кислоты (молочная, муравьиная, уксусная, масляная), мезоинозит. Содержание в мясе гликогена так же, как и молочной кислоты, значительно колеблется и зависит в основном от упитанности животного. При варке мяса примерно половина содержащихся в нем экстрактивных веществ переходит в бульон, участвуя в формировании его специфического вкуса и аромата. При варке из мяса выплавляется до 40%, а при жаренье—до 60% содержащегося в нем жира. При жаренье натурального мяса общие потери массы составляют 35—37%. Жаренье предварительно рыхленных, панированных кусков мяса и изделий из рубленого мяса сопровождается потерями, составляющими около 30 % массы изделий. Наименьшие потери массы (до 19%) наблюдаются при тепловой обработке мясных изделий из котлетной массы. Вода, выделяемая денатурированными мышечными белками, в этих изделиях поглощается крахмалом хлеба, коллагеном мяса и частично удерживается в порах хлебного мякиша.
Изменение содержания витаминов в мясе. Наиболее устойчивыми к термической обработке являются витамины В2 и РР, количество которых в вареном и припущенном мясе составляет около 80—85% их начального содержания. Витамин B1 сохраняется в пределах 69—75%, витамин В6 является еще менее устойчивым: в вареном мясе его сохраняется около 60%, в жареной говядине—50%, в жареной телятине и свинине—65—67% устойчивыми являются витамины биотин.
